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Yorodumi- PDB-4x6y: Human soluble epoxide hydrolase in complex with a cyclopropyl ure... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4x6y | ||||||
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Title | Human soluble epoxide hydrolase in complex with a cyclopropyl urea derivative | ||||||
Components | Bifunctional epoxide hydrolase 2 | ||||||
Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / hydrolase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / epoxide metabolic process / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) ...lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / epoxide metabolic process / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) / epoxide hydrolase activity / regulation of cholesterol metabolic process / phosphatase activity / peroxisomal matrix / toxic substance binding / dephosphorylation / cholesterol homeostasis / Peroxisomal protein import / response to toxic substance / peroxisome / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Chiyo, N. / Takai, K. / Ishii, T. | ||||||
Citation | Journal: Bioorg.Med.Chem.Lett. / Year: 2015 Title: Three-dimensional rational approach to the discovery of potent substituted cyclopropyl urea soluble epoxide hydrolase inhibitors. Authors: Takai, K. / Chiyo, N. / Nakajima, T. / Nariai, T. / Ishikawa, C. / Nakatani, S. / Ikeno, A. / Yamamoto, S. / Sone, T. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4x6y.cif.gz | 268.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4x6y.ent.gz | 215.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4x6y.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x6/4x6y ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x6/4x6y | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4x6xC 3ansS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | biological unit is the same as asym. |
-Components
#1: Protein | Mass: 38646.422 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: hydrolase domain, UNP residues 230-555 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: EPHX2 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P34913, soluble epoxide hydrolase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.53 Å3/Da / Density % sol: 51.41 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.3 / Details: 20%(w/v) PEG8000, 200mM sodium iodide |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL41XU / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Oct 14, 2009 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. obs: 43406 / % possible obs: 78.4 % / Redundancy: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.058 / Χ2: 1.308 / Net I/av σ(I): 16.025 / Net I/σ(I): 12.5 / Num. measured all: 106198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3ANS Resolution: 2.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / WRfactor Rfree: 0.2534 / WRfactor Rwork: 0.1958 / FOM work R set: 0.8282 / SU B: 13.448 / SU ML: 0.166 / SU R Cruickshank DPI: 0.2903 / SU Rfree: 0.2194 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.219 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 120.29 Å2 / Biso mean: 46.685 Å2 / Biso min: 23.37 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.1→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.072→2.126 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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