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- PDB-6y0l: Crystal structure of human CD23 lectin domain N225D, K229E, S252N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y0l
タイトルCrystal structure of human CD23 lectin domain N225D, K229E, S252N, T251N, R253G, S254G mutant
要素Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor membrane-bound form
キーワードIMMUNE SYSTEM / Antibody receptor / C-type lectin / calcium binding protein / IgE / immunoglobulin E / CD23
機能・相同性
機能・相同性情報


low-affinity IgE receptor activity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / macrophage activation / IgE binding / pattern recognition receptor activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / Interleukin-10 signaling ...low-affinity IgE receptor activity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / macrophage activation / IgE binding / pattern recognition receptor activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / Interleukin-10 signaling / integrin binding / carbohydrate binding / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to bacterium / immune response / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / extracellular exosome / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Ilkow, V.F. / Davies, A.M. / Sutton, B.J. / McDonnell, J.M.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)G1100090 英国
Wellcome Trust085944 英国
引用ジャーナル: Febs Open Bio / 年: 2021
タイトル: Reviving lost binding sites: Exploring calcium-binding site transitions between human and murine CD23.
著者: Ilkow, V.F. / Davies, A.M. / Dhaliwal, B. / Beavil, A.J. / Sutton, B.J. / McDonnell, J.M.
履歴
登録2020年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02021年6月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / exptl_crystal / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range / struct_site_gen
Item: _atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id ..._atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _exptl_crystal.density_Matthews / _exptl_crystal.density_percent_sol / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_ref_seq_dif.seq_num / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _struct_site_gen.label_seq_id
改定 2.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 2.22021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor membrane-bound form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4485
ポリマ－16,0761
非ポリマー3724
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area680 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area7550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.704, 113.704, 45.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-186-

HIS

21A-519-

HOH

31A-524-

HOH

41A-565-

HOH

51A-586-

HOH

61A-594-

HOH

71A-620-

HOH

81A-625-

HOH

91A-628-

HOH

101A-642-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor membrane-bound form


分子量: 16075.762 Da / 分子数: 1 / 変異: N225D, K229E, S252N, T251N, R253G, S254G / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Mutations: N225D, K229E, S252N, T251N, R253G, S254G / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCER2, CD23A, CLEC4J, FCE2, IGEBF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06734
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.63 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2.0M ammonium sulphate, 0.2M sodium chloride, 0.1M sodium-cacodylate, 8mM CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→98.48 Å / Num. obs: 20443 / % possible obs: 94.36 % / 冗長度: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.028 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.65→1.73 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / CC1/2: 0.58 / Rpim(I) all: 0.413 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4G9A

4g9a


解像度: 1.65→56.852 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 21.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2051 1016 5.01 %
Rwork0.1667 --
obs0.1686 20266 94.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→56.852 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1046 0 23 152 1221
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121174
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2461609
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.812690
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072156
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008206
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6502-1.73720.29111480.21992807X-RAY DIFFRACTION98
1.7372-1.84610.23021490.1822839X-RAY DIFFRACTION100
1.8461-1.98860.26941190.19882263X-RAY DIFFRACTION79
1.9886-2.18880.21121460.14452770X-RAY DIFFRACTION96
2.1888-2.50550.20241420.16322683X-RAY DIFFRACTION93
2.5055-3.15660.21231520.17042880X-RAY DIFFRACTION98
3.1566-56.88570.17621600.15753008X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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