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- PDB-6xz4: Crystal structure of TLNRD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xz4
タイトルCrystal structure of TLNRD1
要素Talin rod domain-containing protein 1
キーワードCELL ADHESION / Actin binding protein / Protein complex / Cytoskeleton
機能・相同性Talin rod domain-containing protein 1 / stress fiber / actin binding / identical protein binding / Talin rod domain-containing protein 1
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Cowell, A. / Singh, A.K. / Brown, D.G. / Goult, B.T.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/N007336/1 英国
Human Frontier Science Program (HFSP)RGP00001/2016
引用
ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2021
タイトル: Talin rod domain-containing protein 1 (TLNRD1) is a novel actin-bundling protein which promotes filopodia formation.
著者: Cowell, A.R. / Jacquemet, G. / Singh, A.K. / Varela, L. / Nylund, A.S. / Ammon, Y.C. / Brown, D.G. / Akhmanova, A. / Ivaska, J. / Goult, B.T.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2020
タイトル: Talin Rod Domain Containing Protein 1 (TLNRD1) is a novel actin- bundling protein which promotes filopodia formation.
著者: Cowell, A. / Jacquemet, G. / Singh, A.K. / Ammon, Y.-K. / Brown, D.G. / Akhmanova, A. / Ivaska, J. / Goult, B.T.
履歴
登録2020年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Talin rod domain-containing protein 1
B: Talin rod domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,8662
ポリマ－76,8662
非ポリマー00
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area28700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.170, 58.043, 84.324
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1CYSCYSALAALAchain AAA40 - 34346 - 349
2HISHISGLNGLNchain BBB39 - 34245 - 348

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要素

#1: タンパク質 Talin rod domain-containing protein 1 / Mesoderm development candidate 1


分子量: 38432.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Full length TLNRD1 residues 1-362 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TLNRD1, MESDC1 / プラスミド: pET151 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H1K6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.98 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 250 mM sodium thiocyanate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→60.22 Å / Num. obs: 28327 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 2.8 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.108 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.682 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 2810 / CC1/2: 0.831 / Rpim(I) all: 0.487 / Rrim(I) all: 0.841 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6XZ3

6xz3


解像度: 2.3→60.218 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 42.21
詳細: Hydrogens have been added in riding positions. U values refined individually.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3152 1385 4.95 %
Rwork0.2618 --
obs0.2645 27997 97.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 273.15 Å2 / Biso mean: 74.024 Å2 / Biso min: 24.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→60.218 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4461 0 0 70 4531
Biso mean---50.47 -
残基数----608
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044514
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7926100
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03728
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004801
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.981668
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3266X-RAY DIFFRACTION11.935TORSIONAL
12B3266X-RAY DIFFRACTION11.935TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3-2.38220.45581400.3774266997
2.3822-2.47760.4481280.3493261797
2.4776-2.59040.36981290.3277264697
2.5904-2.72690.45071420.3038266898
2.7269-2.89780.39371300.2905266597
2.8978-3.12150.32271600.2866262697
3.1215-3.43560.32041340.2792265898
3.4356-3.93270.29041340.2479266697
3.9327-4.95440.25911560.2211268697
4.9544-60.2180.29291320.231271196

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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