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- PDB-6xvw: Catalytic domain of human PARP-1 in complex with the inhibitor MC2050 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xvw
タイトルCatalytic domain of human PARP-1 in complex with the inhibitor MC2050
要素Poly [ADP-ribose] polymerase 1
キーワードTRANSFERASE / Inhibitor / Complex / DNA-repair
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep ...NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / positive regulation of necroptotic process / transcription regulator activator activity / response to aldosterone / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / NAD+ ADP-ribosyltransferase / signal transduction involved in regulation of gene expression / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / mitochondrial DNA repair / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of mitochondrial depolarization / cellular response to zinc ion / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / nuclear replication fork / R-SMAD binding / decidualization / protein autoprocessing / site of DNA damage / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / macrophage differentiation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / positive regulation of SMAD protein signal transduction / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nucleosome binding / protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / telomere maintenance / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of innate immune response / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / nuclear estrogen receptor binding / response to gamma radiation / DNA Damage Recognition in GG-NER / mitochondrion organization / enzyme activator activity / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein-DNA complex / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein modification process / positive regulation of protein localization to nucleus / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / NAD binding / cellular response to amyloid-beta / cellular response to UV / nuclear envelope / site of double-strand break / double-strand break repair / regulation of protein localization / cellular response to oxidative stress / transcription regulator complex / damaged DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear body / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily ...Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Chem-O3H / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Pfahler, J. / Steegborn, C.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2020
タイトル: From PARP1 to TNKS2 Inhibition: A Structure-Based Approach.
著者: Tomassi, S. / Pfahler, J. / Mautone, N. / Rovere, A. / Esposito, C. / Passeri, D. / Pellicciari, R. / Novellino, E. / Pannek, M. / Steegborn, C. / Paiardini, A. / Mai, A. / Rotili, D.
履歴
登録2020年1月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,03118
ポリマ－79,4472
非ポリマー1,58416
水6,341352
1
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,69812
ポリマ－39,7231
非ポリマー97511
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3326
ポリマ－39,7231
非ポリマー6095
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.172, 86.727, 127.635
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

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要素

#1: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / DNA ADP-ribosyltransferase PARP1 ...PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / DNA ADP-ribosyltransferase PARP1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ADPRT 1 / Poly[ADP-ribose] synthase 1 / Protein poly-ADP-ribosyltransferase PARP1


分子量: 39723.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1, ADPRT, PPOL
詳細 (発現宿主): Senp2-cleavable N-terminal His6-SUMO tag
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-O3H / 2-[2-(4-pyridin-2-ylpiperazin-1-yl)ethylsulfanyl]-3~{H}-quinazolin-4-one


分子量: 367.468 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H21N5OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M TRIS pH 8.5, 20% (w/w) PEG 2.000 MME, 0.01 M NiCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00002 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→71.734 Å / Num. obs: 96367 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 2.334 % / Biso Wilson estimate: 49.047 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rrim(I) all: 0.092 / Net I/σ(I): 7.62
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2-2.122.2871.4740.6151740.2131.88495.9
2.12-2.272.3190.9121.03151370.4141.1798.4
2.27-2.452.2520.5521.73135480.6810.71698
2.45-2.682.3880.3053.19124150.880.39298
2.68-32.4390.1655.73115710.9660.21198.3
3-3.462.2820.07411.199890.9930.09698
3.46-4.232.3680.03521.1184080.9980.04597.3
4.23-5.982.3940.02627.5965400.9990.03497
5.98-71.7342.3470.02131.0435850.9990.02796.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX1.14_3260位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZZZ

4zzz


解像度: 2→71.73 Å / SU ML: 0.3782 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.88 / 位相誤差: 33.7505
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2647 4782 4.96 %Random selection
Rwork0.2295 91543 --
obs0.2313 96325 97.55 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 54.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→71.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5443 0 90 352 5885
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00285651
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56697615
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431848
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0036969
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.9683777
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.020.42241450.43922874X-RAY DIFFRACTION93.12
2.02-2.050.39711290.37173022X-RAY DIFFRACTION95.89
2.05-2.070.35861650.37942997X-RAY DIFFRACTION95.01
2.07-2.10.41561720.37963022X-RAY DIFFRACTION97.38
2.1-2.130.36661710.36633078X-RAY DIFFRACTION98.04
2.13-2.150.37781370.36633074X-RAY DIFFRACTION97.78
2.15-2.190.3971750.35413051X-RAY DIFFRACTION99.14
2.19-2.220.39011350.33573141X-RAY DIFFRACTION98.56
2.22-2.250.38571660.343054X-RAY DIFFRACTION98.38
2.25-2.290.36661470.33613115X-RAY DIFFRACTION98.43
2.29-2.330.32461520.32443082X-RAY DIFFRACTION98.9
2.33-2.370.32931830.30033042X-RAY DIFFRACTION97.67
2.37-2.420.38881380.31043081X-RAY DIFFRACTION96.96
2.42-2.470.3571680.28923001X-RAY DIFFRACTION98.11
2.47-2.520.30581680.2773117X-RAY DIFFRACTION98.12
2.52-2.580.30781580.27753008X-RAY DIFFRACTION98.11
2.58-2.640.281810.28113071X-RAY DIFFRACTION98.07
2.64-2.710.38811430.27513109X-RAY DIFFRACTION97.69
2.71-2.790.30741720.26773010X-RAY DIFFRACTION97.88
2.79-2.880.25931700.25083086X-RAY DIFFRACTION98.13
2.88-2.990.28421440.25193132X-RAY DIFFRACTION98.88
2.99-3.110.29581600.24823099X-RAY DIFFRACTION99
3.11-3.250.2881840.2343048X-RAY DIFFRACTION98.48
3.25-3.420.22571260.21653063X-RAY DIFFRACTION97.34
3.42-3.630.25131620.19633034X-RAY DIFFRACTION96.7
3.63-3.910.20291650.18493042X-RAY DIFFRACTION97.3
3.91-4.310.21711510.17383050X-RAY DIFFRACTION97.59
4.31-4.930.20441720.15913006X-RAY DIFFRACTION96.39
4.93-6.210.22011690.18933055X-RAY DIFFRACTION97.31
6.21-71.730.22521740.18032979X-RAY DIFFRACTION96.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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