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- PDB-6xvp: Crystal structure of Neprilysin in complex with Sampatrilat. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xvp
タイトルCrystal structure of Neprilysin in complex with Sampatrilat.
要素Neprilysin
キーワードHYDROLASE / metallopeptidase / Neural endopeptidase / Sampatrilat
機能・相同性
機能・相同性情報


neuropeptide processing / neprilysin / creatinine metabolic process / oligopeptidase activity / exopeptidase activity / substance P catabolic process / Physiological factors / peptide metabolic process / cellular response to UV-A / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process ...neuropeptide processing / neprilysin / creatinine metabolic process / oligopeptidase activity / exopeptidase activity / substance P catabolic process / Physiological factors / peptide metabolic process / cellular response to UV-A / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / cardiolipin binding / neuron projection terminus / positive regulation of neurogenesis / cellular response to UV-B / phosphatidylserine binding / cellular response to cytokine stimulus / brush border / amyloid-beta clearance / replicative senescence / amyloid-beta metabolic process / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / sensory perception of pain / secretory granule membrane / kidney development / positive regulation of long-term synaptic potentiation / lung development / peptide binding / trans-Golgi network / placenta development / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / protein processing / response to estrogen / synaptic vesicle / presynapse / cytoplasmic vesicle / endopeptidase activity / early endosome / learning or memory / membrane raft / axon / focal adhesion / neuronal cell body / dendrite / Neutrophil degranulation / synapse / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular exosome / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neutral endopeptidase; domain 2 / Neutral endopeptidase , domain2 / Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Collagenase (Catalytic Domain) ...Neutral endopeptidase; domain 2 / Neutral endopeptidase , domain2 / Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sampatrilat / Neprilysin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Cozier, G.E. / Acharya, K.R. / Sharma, U.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M026647/1 英国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Molecular Basis for Omapatrilat and Sampatrilat Binding to Neprilysin-Implications for Dual Inhibitor Design with Angiotensin-Converting Enzyme.
著者: Sharma, U. / Cozier, G.E. / Sturrock, E.D. / Acharya, K.R.
履歴
登録2020年1月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neprilysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,64010
ポリマ－79,9191
非ポリマー1,7219
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint21 kcal/mol
Surface area28850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.089, 108.089, 112.826
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 5分子 A

#1: タンパク質 Neprilysin / Atriopeptidase / Common acute lymphocytic leukemia antigen / CALLA / Enkephalinase / Neutral ...Atriopeptidase / Common acute lymphocytic leukemia antigen / CALLA / Enkephalinase / Neutral endopeptidase 24.11 / Neutral endopeptidase / Skin fibroblast elastase / SFE


分子量: 79918.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MME, EPN / 細胞株 (発現宿主): GS115 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P08473, neprilysin
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 44分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-D0Z / Sampatrilat / サンパトリラット


分子量: 584.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H40N4O9S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.2 M NH4Cl, 22% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→93.61 Å / Num. obs: 22602 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 37.1 % / Biso Wilson estimate: 52.96 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.472 / Rpim(I) all: 0.078 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.65→2.78 Å / 冗長度: 26.9 % / Rmerge(I) obs: 4.442 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 2959 / CC1/2: 0.535 / Rpim(I) all: 0.865 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PHENIX1.13_2998精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6GID

6gid


解像度: 2.65→72.04 Å / SU ML: 0.382 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.8051
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2373 1196 5.31 %
Rwork0.191 --
obs0.1935 22542 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 61.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→72.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5595 0 109 39 5743
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00295838
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54037906
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0375852
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031027
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.56093505
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.65-2.760.35871430.30272299X-RAY DIFFRACTION99.92
2.76-2.880.3091270.27762341X-RAY DIFFRACTION99.72
2.88-3.030.34071180.27172354X-RAY DIFFRACTION99.92
3.03-3.220.34551380.24762352X-RAY DIFFRACTION99.76
3.22-3.470.27161440.22752350X-RAY DIFFRACTION99.84
3.47-3.820.26461390.19632345X-RAY DIFFRACTION99.88
3.82-4.380.20561350.15312379X-RAY DIFFRACTION99.96
4.38-5.510.17731090.14762415X-RAY DIFFRACTION99.92
5.51-72.040.1791430.15592511X-RAY DIFFRACTION99.81
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7168820639320.0196194382691-0.2943085874151.201658076050.3737530859070.6714413825430.053828950392-0.03525493937860.0350324770630.0788900314172-0.0212761748792-0.00494288805603-0.0252536587143-0.0175568192153-0.02675653674230.359113090408-0.040574844944-0.02692124912060.401998847673-0.004901283200890.303523980714-27.348023770240.093152425428.8074778943
21.11777581744-0.00504813179694-0.1932008369521.09263727391-0.2204435383941.07240523612-0.0254311053030.213043662382-0.181871256493-0.1724617444640.00405260113931-0.2361017326570.1047781522750.07759480274660.01539162299960.3585617665430.0129011391050.05283413006530.431410432233-0.05765985736460.443254623069-8.9075400068623.1046549758.29297531247
30.9431830857470.335736259931-0.4123195716691.41935935443-0.4814324366090.653160563191-0.01913617544140.283946667163-0.00677781707251-0.1688511235840.03199761375780.1621150623650.101041338685-0.1274324358740.02193110456690.337876621694-0.0188052370465-0.04107460076810.439519724116-0.02525203919360.279120099206-32.673533389238.856916954311.3511713001
41.169677318990.0677977817704-0.4710889316881.03532466635-0.340244138771.408540232820.08253743123640.1539954259550.225186086007-0.095607873853-0.0609344862918-0.0355958133309-0.177998181380.0542437421919-0.03140765600710.347567615599-0.01892754193030.02556733734740.3737953898180.06896603907470.359555880287-21.418555389256.119134825213.278754327
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 54 through 163 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 164 through 398 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 399 through 526 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 527 through 749 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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