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- PDB-6xum: Human Aldose Reductase Mutant L300/301A in Complex with a Ligand ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xum
タイトルHuman Aldose Reductase Mutant L300/301A in Complex with a Ligand with an IDD Structure ({5-fluoro-2-[(3-nitrobenzyl)carbamoyl]phenoxy}acetic acid)
要素Aldo-keto reductase family 1 member B1
キーワードOXIDOREDUCTASE / L300/301A Mutant / IDD_06 / Opened Transient Pocket / hAR
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase ...glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / L-ascorbic acid biosynthetic process / metanephric collecting duct development / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / regulation of urine volume / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / renal water homeostasis / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / epithelial cell maturation / retinal dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity / retinoid metabolic process / cellular hyperosmotic salinity response / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-30L / CITRIC ACID / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Aldo-keto reductase family 1 member B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.97 Å
データ登録者Hubert, L.-S. / Ley, M. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human Aldose Reductase Mutant L300/301A in Complex with a Ligand with an IDD Structure ({5-fluoro-2-[(3-nitrobenzyl)carbamoyl]phenoxy}acetic acid)
著者: Hubert, L.-S. / Ley, M. / Scheer, F. / Diederich, W. / Heine, A. / Klebe, G.
履歴
登録2020年1月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldo-keto reductase family 1 member B1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0984
ポリマ－35,8141
非ポリマー1,2843
水6,666370
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area12730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.288, 66.739, 49.378
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.220, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Aldo-keto reductase family 1 member B1 / Aldehyde reductase / Aldose reductase / AR


分子量: 35814.184 Da / 分子数: 1 / 変異: L300/301A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKR1B1, ALDR1, ALR2 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Gold
参照: UniProt: P15121, NADP-retinol dehydrogenase, D/L-glyceraldehyde reductase, allyl-alcohol dehydrogenase, aldose reductase
#2: 化合物 ChemComp-30L / {5-fluoro-2-[(3-nitrobenzyl)carbamoyl]phenoxy}acetic acid


分子量: 348.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H13FN2O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 370 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.05 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 50 mM Di-Ammoniumhydrogen citrate pH 5.0: 15 mg/mL hAR, 5.2 mg/mL DTT, 0.7 mg/mL NADP+, 5% (w/v) PEG 6000 Reservoir: 120 mM Di-Ammoniumhydrogen citrate pH 5.0, 20% (w/v) PEG 6000 Soaking- ...詳細: 50 mM Di-Ammoniumhydrogen citrate pH 5.0: 15 mg/mL hAR, 5.2 mg/mL DTT, 0.7 mg/mL NADP+, 5% (w/v) PEG 6000 Reservoir: 120 mM Di-Ammoniumhydrogen citrate pH 5.0, 20% (w/v) PEG 6000 Soaking-buffer: 120 mM Di-Ammoniumhydrogen citrate pH 5.0, 25% (w/v) PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.969→38.565 Å / Num. obs: 175185 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 3.67 % / Biso Wilson estimate: 7.91 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 17.81
反射 シェル解像度: 0.97→1.03 Å / 冗長度: 3.45 % / Mean I/σ(I) obs: 2.39 / Num. unique obs: 27480 / CC1/2: 0.795 / Rsym value: 0.471 / % possible all: 93.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
Cootモデル構築
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PRR

4prr


解像度: 0.97→38.56 Å / SU ML: 0.0693 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 10.686
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1279 8759 5 %
Rwork0.1188 166413 -
obs0.1192 175172 96.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 12.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.97→38.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2460 0 86 370 2916
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00622923
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9924031
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0804441
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0079565
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.81041118
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.97-0.980.24772730.23265168X-RAY DIFFRACTION91.14
0.98-0.990.22962840.22065395X-RAY DIFFRACTION94.27
0.99-10.212870.20295464X-RAY DIFFRACTION95.03
1-1.020.19822840.18125392X-RAY DIFFRACTION94.85
1.02-1.030.18872860.16925430X-RAY DIFFRACTION94.35
1.03-1.040.16292800.16075322X-RAY DIFFRACTION94.02
1.04-1.060.15682890.14065489X-RAY DIFFRACTION95.68
1.06-1.070.13732910.12365539X-RAY DIFFRACTION95.98
1.07-1.090.11312880.11275471X-RAY DIFFRACTION96.27
1.09-1.110.11282890.10685488X-RAY DIFFRACTION96.61
1.11-1.130.11532910.10385536X-RAY DIFFRACTION96.44
1.13-1.150.12912910.10055515X-RAY DIFFRACTION96.45
1.15-1.170.12082870.09685467X-RAY DIFFRACTION95.25
1.17-1.20.10422910.09395529X-RAY DIFFRACTION97.16
1.2-1.220.10322950.09235600X-RAY DIFFRACTION97.12
1.22-1.250.11632920.09375534X-RAY DIFFRACTION97.28
1.25-1.280.10272950.09325608X-RAY DIFFRACTION97.36
1.28-1.320.11332950.09285612X-RAY DIFFRACTION97.96
1.32-1.350.11352950.09155594X-RAY DIFFRACTION98.04
1.35-1.40.11692930.09565569X-RAY DIFFRACTION97.29
1.4-1.450.10812940.09265596X-RAY DIFFRACTION97.69
1.45-1.510.11562980.09495662X-RAY DIFFRACTION98.54
1.51-1.570.11722970.09345645X-RAY DIFFRACTION98.48
1.57-1.660.10983000.09745694X-RAY DIFFRACTION99.07
1.66-1.760.12092990.10685686X-RAY DIFFRACTION98.96
1.76-1.90.12342980.11075653X-RAY DIFFRACTION97.99
1.9-2.090.1382930.11775578X-RAY DIFFRACTION97.28
2.09-2.390.12213000.12165689X-RAY DIFFRACTION98.68
2.39-3.010.12733010.13485723X-RAY DIFFRACTION98.84
3.01-38.560.13663030.13985765X-RAY DIFFRACTION98.33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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