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- PDB-6xr2: Computationally designed right-handed alpha/alpha homotrimeric to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xr2
タイトルComputationally designed right-handed alpha/alpha homotrimeric toroid with 3 repeats per subunit
要素dTor_3x57R
キーワードDE NOVO PROTEIN / Computationally designed / de novo / toroid / helix-turn-helix
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hallinan, J.P. / Doyle, L. / Bradley, P. / Stoddard, B.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM123378 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: Design of functionalised circular tandem repeat proteins with longer repeat topologies and enhanced subunit contact surfaces.
著者: Jazmine P Hallinan / Lindsey A Doyle / Betty W Shen / Mesfin M Gewe / Brittany Takushi / Madison A Kennedy / Della Friend / James M Roberts / Philip Bradley / Barry L Stoddard /
要旨: Circular tandem repeat proteins ('cTRPs') are de novo designed protein scaffolds (in this and prior studies, based on antiparallel two-helix bundles) that contain repeated protein sequences and ...Circular tandem repeat proteins ('cTRPs') are de novo designed protein scaffolds (in this and prior studies, based on antiparallel two-helix bundles) that contain repeated protein sequences and structural motifs and form closed circular structures. They can display significant stability and solubility, a wide range of sizes, and are useful as protein display particles for biotechnology applications. However, cTRPs also demonstrate inefficient self-assembly from smaller subunits. In this study, we describe a new generation of cTRPs, with longer repeats and increased interaction surfaces, which enhanced the self-assembly of two significantly different sizes of homotrimeric constructs. Finally, we demonstrated functionalization of these constructs with (1) a hexameric array of peptide-binding SH2 domains, and (2) a trimeric array of anti-SARS CoV-2 VHH domains. The latter proved capable of sub-nanomolar binding affinities towards the viral receptor binding domain and potent viral neutralization function.
履歴
登録2020年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: dTor_3x57R
B: dTor_3x57R
C: dTor_3x57R
D: dTor_3x57R
E: dTor_3x57R
F: dTor_3x57R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,7096
ポリマ－113,7096
非ポリマー00
水23413
1
A: dTor_3x57R
B: dTor_3x57R
C: dTor_3x57R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8553
ポリマ－56,8553
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5720 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area20960 Å2
手法PISA
2
D: dTor_3x57R
E: dTor_3x57R
F: dTor_3x57R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8553
ポリマ－56,8553
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5440 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area20540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.647, 78.930, 112.694
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.820, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and ((resid 4 and (name N or name...
21(chain B and ((resid 4 and (name N or name...
31(chain C and ((resid 4 and (name N or name...
41(chain D and ((resid 4 and (name O or name...
51(chain E and ((resid 4 and (name O or name...
61(chain F and ((resid 4 and (name O or name...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and ((resid 4 and (name N or name...A0
211(chain B and ((resid 4 and (name N or name...B0
311(chain C and ((resid 4 and (name N or name...C0
411(chain D and ((resid 4 and (name O or name...D0
511(chain E and ((resid 4 and (name O or name...E0
611(chain F and ((resid 4 and (name O or name...F4
621(chain F and ((resid 4 and (name O or name...F2 - 169
631(chain F and ((resid 4 and (name O or name...F2 - 169
641(chain F and ((resid 4 and (name O or name...F2 - 169

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要素

#1: タンパク質
dTor_3x57R


分子量: 18951.506 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1 M calcium acetate, 0.1 M sodium acetate, pH 4.5, 25% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2017年1月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.198→50 Å / Num. obs: 14721 / % possible obs: 88 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 49.76 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.221 / Rpim(I) all: 0.097 / Rrim(I) all: 0.243 / Χ2: 1.416 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.2-3.315.50.69814890.7820.3030.7641.49890
3.31-3.455.50.46414550.8310.2020.5091.47587.9
3.45-3.65.50.4714710.8950.2050.5151.44487.2
3.6-3.795.50.2714660.9280.1180.2961.55589.4
3.79-4.035.30.35814620.9520.1580.3931.55187.7
4.03-4.345.30.25114410.9760.1140.2771.44386.6
4.34-4.785.30.22614240.9780.1010.2491.43385.4
4.78-5.475.30.30614260.9650.1370.3371.4185.5
5.47-6.895.30.20514550.9760.0910.2251.35485.4
6.89-5060.07516320.9960.0320.0821.07394.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation7.5 Å30.95 Å
Translation7.5 Å30.95 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.1精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→30.949 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 36.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3292 1472 10.02 %
Rwork0.2426 13218 -
obs0.2514 14690 87.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 79.55 Å2 / Biso mean: 30.2152 Å2 / Biso min: 5.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→30.949 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7044 0 0 13 7057
Biso mean---20.2 -
残基数----1009
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037060
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7079569
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0351193
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041291
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6534423
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2839X-RAY DIFFRACTION18.079TORSIONAL
12B2839X-RAY DIFFRACTION18.079TORSIONAL
13C2839X-RAY DIFFRACTION18.079TORSIONAL
14D2839X-RAY DIFFRACTION18.079TORSIONAL
15E2839X-RAY DIFFRACTION18.079TORSIONAL
16F2839X-RAY DIFFRACTION18.079TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.2-3.30160.37021160.2811110682
3.3016-3.41950.33811460.2309122188
3.4195-3.55620.37971270.2452120689
3.5562-3.71780.33851380.223121889
3.7178-3.91340.39361330.2508119387
3.9134-4.15810.37991250.2451119186
4.1581-4.47820.30131370.2199118487
4.4782-4.92730.33051340.2265116985
4.9273-5.63650.37231300.2901116584
5.6365-7.08740.29851400.2785119787
7.0874-30.9490.26011460.2261136896

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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