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- PDB-6xpd: Cryo-EM structure of human ZnT8 double mutant - D110N and D224N, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xpd
タイトルCryo-EM structure of human ZnT8 double mutant - D110N and D224N, determined in outward-facing conformation
要素Zinc transporter 8
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ZnT8 / zinc transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


Zinc efflux and compartmentalization by the SLC30 family / zinc ion import into organelle / zinc:proton antiporter activity / zinc ion import across plasma membrane / insulin processing / zinc ion transmembrane transporter activity / zinc ion transport / zinc ion transmembrane transport / regulation of vesicle-mediated transport / intracellular zinc ion homeostasis ...Zinc efflux and compartmentalization by the SLC30 family / zinc ion import into organelle / zinc:proton antiporter activity / zinc ion import across plasma membrane / insulin processing / zinc ion transmembrane transporter activity / zinc ion transport / zinc ion transmembrane transport / regulation of vesicle-mediated transport / intracellular zinc ion homeostasis / insulin secretion / transport vesicle membrane / response to zinc ion / Insulin processing / response to type II interferon / response to glucose / response to interleukin-1 / secretory granule membrane / secretory granule / positive regulation of insulin secretion / cytoplasmic vesicle / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation efflux protein, cytoplasmic domain superfamily / Cation efflux protein / Cation efflux transmembrane domain superfamily / Cation efflux family
類似検索 - ドメイン・相同性
Proton-coupled zinc antiporter SLC30A8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Bai, X.C. / Xue, J. / Jiang, Y.X.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures of human ZnT8 in both outward- and inward-facing conformations.
著者: Jing Xue / Tian Xie / Weizhong Zeng / Youxing Jiang / Xiao-Chen Bai /
要旨: ZnT8 is a Zn/H antiporter that belongs to SLC30 family and plays an essential role in regulating Zn accumulation in the insulin secretory granules of pancreatic β cells. However, the Zn/H exchange ...ZnT8 is a Zn/H antiporter that belongs to SLC30 family and plays an essential role in regulating Zn accumulation in the insulin secretory granules of pancreatic β cells. However, the Zn/H exchange mechanism of ZnT8 remains unclear due to the lack of high-resolution structures. Here, we report the cryo-EM structures of human ZnT8 (HsZnT8) in both outward- and inward-facing conformations. HsZnT8 forms a dimeric structure with four Zn binding sites within each subunit: a highly conserved primary site in transmembrane domain (TMD) housing the Zn substrate; an interfacial site between TMD and C-terminal domain (CTD) that modulates the Zn transport activity of HsZnT8; and two adjacent sites buried in the cytosolic domain and chelated by conserved residues from CTD and the His-Cys-His (HCH) motif from the N-terminal segment of the neighboring subunit. A comparison of the outward- and inward-facing structures reveals that the TMD of each HsZnT8 subunit undergoes a large structural rearrangement, allowing for alternating access to the primary Zn site during the transport cycle. Collectively, our studies provide the structural insights into the Zn/H exchange mechanism of HsZnT8.
履歴
登録2020年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22285
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Zinc transporter 8
A: Zinc transporter 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,4346
ポリマ－70,1722
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area5890 Å2
ΔGint-192 kcal/mol
Surface area29600 Å2

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要素

#1: タンパク質 Zinc transporter 8 / ZnT-8 / Solute carrier family 30 member 8


分子量: 35086.160 Da / 分子数: 2 / 変異: D110N, D224N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293 / 遺伝子: SLC30A8, ZNT8 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8IWU4
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Znt8 double mutant - D110N and D224N / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.035 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: Insulin secretory granule
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 位相板: VOLTA PHASE PLATE

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RELION粒子像選択
2SerialEM画像取得
7Cootモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 55851 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0074734
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.7016444
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.308632
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041802
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.003778

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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