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- PDB-6xp9: STRUCTURE OF HUMAN PREGNANE X RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN BOUN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xp9
タイトルSTRUCTURE OF HUMAN PREGNANE X RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN BOUND TETHERED WITH SRC co-activator peptide IN COMPLEX WITH (S,S)-1
要素Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2,Nuclear receptor coactivator 1 fusion
キーワードNUCLEAR PROTEIN / NUCLEAR RECEPTOR / MULTIPLE BINDING MODES / XENOBIOTIC / PROMISCUOUS / LIGAND / NUCLEAR HORMONE RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to molecule of bacterial origin / intestinal epithelial structure maintenance / intermediate filament cytoskeleton / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / xenobiotic transport / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / hypothalamus development ...cellular response to molecule of bacterial origin / intestinal epithelial structure maintenance / intermediate filament cytoskeleton / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / xenobiotic transport / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / hypothalamus development / male mating behavior / steroid metabolic process / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / Synthesis of bile acids and bile salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / nuclear retinoid X receptor binding / xenobiotic catabolic process / response to retinoic acid / progesterone receptor signaling pathway / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / cellular response to hormone stimulus / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / Recycling of bile acids and salts / histone acetyltransferase / estrous cycle / intracellular receptor signaling pathway / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / : / lactation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / xenobiotic metabolic process / positive regulation of neuron differentiation / cerebellum development / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / hippocampus development / response to progesterone / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / nuclear estrogen receptor binding / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / cerebral cortex development / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / male gonad development / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / response to estradiol / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / cell differentiation / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / nuclear body / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator 1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : ...Nuclear receptor coactivator 1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / : / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-QCG / Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2 / Nuclear receptor coactivator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Khan, J.A.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2020
タイトル: Structure-based amelioration of PXR transactivation in a novel series of macrocyclic allosteric inhibitors of HIV-1 integrase.
著者: Sivaprakasam, P. / Wang, Z. / Meanwell, N.A. / Khan, J.A. / Langley, D.R. / Johnson, S.R. / Li, G. / Pendri, A. / Connolly, T.P. / Gao, M. / Camac, D.M. / Klakouski, C. / Zvyaga, T. / Cianci, ...著者: Sivaprakasam, P. / Wang, Z. / Meanwell, N.A. / Khan, J.A. / Langley, D.R. / Johnson, S.R. / Li, G. / Pendri, A. / Connolly, T.P. / Gao, M. / Camac, D.M. / Klakouski, C. / Zvyaga, T. / Cianci, C. / McAuliffe, B. / Ding, B. / Discotto, L. / Krystal, M.R. / Jenkins, S. / Peese, K.M. / Narasimhulu Naidu, B.
履歴
登録2020年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.classification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2,Nuclear receptor coactivator 1 fusion
B: Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2,Nuclear receptor coactivator 1 fusion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,8905
ポリマ－79,7912
非ポリマー1,0993
水3,027168
1
A: Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2,Nuclear receptor coactivator 1 fusion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3992
ポリマ－39,8961
非ポリマー5041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2,Nuclear receptor coactivator 1 fusion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4913
ポリマ－39,8961
非ポリマー5962
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.029, 88.613, 105.860
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2,Nuclear receptor coactivator 1 fusion / Orphan nuclear receptor PAR1 / Orphan nuclear receptor PXR / Pregnane X receptor / Steroid and ...Orphan nuclear receptor PAR1 / Orphan nuclear receptor PXR / Pregnane X receptor / Steroid and xenobiotic receptor / SXR / NCoA-1 / Class E basic helix-loop-helix protein 74 / bHLHe74 / Protein Hin-2 / RIP160 / Renal carcinoma antigen NY-REN-52 / Steroid receptor coactivator 1 / SRC-1


分子量: 39895.633 Da / 分子数: 2
断片: Ligand Binding Domain tethered with SRC co-activator peptide
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR1I2, PXR, NCOA1, BHLHE74, SRC1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O75469, UniProt: Q15788, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-QCG / (2S)-tert-butoxy[7-(8-fluoro-5-methyl-3,4-dihydro-2H-1-benzopyran-6-yl)-5-methyl-2-phenylpyrazolo[1,5-a]pyrimidin-6-yl]acetic acid


分子量: 503.565 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H30FN3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.78 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Ammonium acetate, 0.1 M Sodium HEPES pH 7.5, 18-20 % w/v PEG 4000.Crystals were cryoprotected by supplementing the mother liquor with 20% (v/v) Glycerol and harvested by flash-cooling in liquid nitrogen
PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年3月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→44.94 Å / Num. obs: 37683 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 54.72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.27→2.39 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 5391 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7 (17-DEC-2019)精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
SCALAデータスケーリング
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6BNS

6bns


解像度: 2.27→44.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU R Cruickshank DPI: 0.212 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.214 / SU Rfree Blow DPI: 0.172 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.172
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2199 1879 4.99 %RANDOM
Rwork0.1949 ---
obs0.1962 37627 99.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 121.98 Å2 / Biso mean: 60.68 Å2 / Biso min: 30.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3944 Å20 Å20 Å2
2---1.3528 Å20 Å2
3---1.7472 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.27→44.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4196 0 80 168 4444
Biso mean--69.3 62.02 -
残基数----531
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1519SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes808HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4401HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion574SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3518SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4461HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6089HARMONIC20.82
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.69
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.78
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.29 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2026 47 6.24 %
Rwork0.1936 706 -
all0.1942 753 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7130.47720.6542.6695-0.24814.55210.0813-0.2317-0.00960.1093-0.05710.27960.1937-0.2097-0.0242-0.2098-0.0284-0.0313-0.1627-0.0023-0.1588-34.306418.109-30.556
23.4111-1.2022-0.12923.6206-0.29262.46380.04860.00910.35910.04420.0365-0.1992-0.32080.0942-0.0851-0.13360.00390.0025-0.12020.0039-0.191511.57082.2046-5.713
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A142 - 459
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B142 - 462

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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