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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6xhj | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of octadecameric TF55 (beta-only) complex from S. solfataricus bound to ATP | |||||||||
![]() | Thermosome subunit beta | |||||||||
![]() | CHAPERONE / Chaperonin / Complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() chaperonin-containing T-complex / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.62 Å | |||||||||
![]() | Zeng, Y.C. / Sobti, M. / Stewart, A.G. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural analysis of the Sulfolobus solfataricus TF55β chaperonin by cryo-electron microscopy. 著者: Yi Cheng Zeng / Meghna Sobti / Alastair G Stewart / ![]() 要旨: Chaperonins are biomolecular complexes that assist in protein folding. Thermophilic factor 55 (TF55) is a group II chaperonin found in the archaeal genus Sulfolobus that has α, β and γ subunits. ...Chaperonins are biomolecular complexes that assist in protein folding. Thermophilic factor 55 (TF55) is a group II chaperonin found in the archaeal genus Sulfolobus that has α, β and γ subunits. Using cryo-electron microscopy, structures of the β-only complex of S. solfataricus TF55 (TF55β) were determined to 3.6-4.2 Å resolution. The structures of the TF55β complexes formed in the presence of ADP or ATP highlighted an open state in which nucleotide exchange can occur before progressing in the refolding cycle. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 92.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 67.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 941.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 941.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 27.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 40.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 18
2 |
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3 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: C1 (非対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 60035.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 参照: UniProt: Q9V2T8 |
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#2: 化合物 | ChemComp-MG / |
#3: 化合物 | ChemComp-ATP / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: ATP-bound Octadecameric TF55 beta-subunit chaperonin タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 1.08 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 20 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K / 詳細: 3.5 uL drop with 5 s blotting |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 平均露光時間: 61 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1641 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 213286 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: D9 (2回x9回 2面回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53777 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 4XCD PDB chain-ID: A / Accession code: 4XCD / Source name: PDB / タイプ: experimental model |