[日本語] English
万見
- PDB-6xhc: Structure of glycinyl 5'-O-adenosine phosphoramidate -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xhc
タイトルStructure of glycinyl 5'-O-adenosine phosphoramidate
要素Ribonuclease pancreatic
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNase A complex / phosphoramidate structure
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / nucleic acid binding / lyase activity / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-V2G / Ribonuclease pancreatic
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Pallan, P.S. / Egli, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Volkswagen FoundationAz 92 768 ドイツ
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2020
タイトル: The Enzyme-Free Release of Nucleotides from Phosphoramidates Depends Strongly on the Amino Acid.
著者: Jovanovic, D. / Tremmel, P. / Pallan, P.S. / Egli, M. / Richert, C.
履歴
登録2020年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease pancreatic
B: Ribonuclease pancreatic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2254
ポリマ－27,4172
非ポリマー8092
水3,585199
1
A: Ribonuclease pancreatic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1132
ポリマ－13,7081
非ポリマー4041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ribonuclease pancreatic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1132
ポリマ－13,7081
非ポリマー4041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.756, 32.686, 72.723
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.460, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Ribonuclease pancreatic / RNase 1 / RNase A


分子量: 13708.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: RNASE1, RNS1 / 器官: pancreas / 器官 (発現宿主): pancreas / 発現宿主: Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P61823, pancreatic ribonuclease
#2: 化合物 ChemComp-V2G / 2-[[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]amino]ethanoic acid / N-(5′-アデニリル)グリシン


分子量: 404.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H17N6O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 25%, PEG 3350, 20 MM SODIUM CITRATE, PH 5.5, Glycinyl-O5'-adenosine phosphoramidate was soaked into the crystals using a stock solution of 100 mM, to achieve ~35 ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 25%, PEG 3350, 20 MM SODIUM CITRATE, PH 5.5, Glycinyl-O5'-adenosine phosphoramidate was soaked into the crystals using a stock solution of 100 mM, to achieve ~35 mM in the soaking solution

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2019年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 31715 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.06 / Χ2: 1.455 / Net I/σ(I): 10.2 / Num. measured all: 184557
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.6-1.665.40.77531370.680.3630.8580.5898.9
1.66-1.725.70.56931430.8090.2580.6260.66199.3
1.72-1.85.70.39730930.9030.1810.4370.78398.9
1.8-1.95.70.27331410.9480.1240.30.97298.9
1.9-2.025.70.1931440.9720.0860.2091.31399
2.02-2.175.80.1331290.9860.0590.1431.799.5
2.17-2.395.80.10131910.9910.0450.1111.97399.9
2.39-2.746.10.07532240.9950.0330.0822.199100
2.74-3.456.10.05332040.9980.0230.0582.432100
3.45-5060.03233090.9990.0140.0351.64499.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-2000データ削減
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AFK1

解像度: 1.6→41.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 2.163 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2374 1506 4.7 %RANDOM
Rwork0.1837 ---
obs0.1862 30209 98.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 87.57 Å2 / Biso mean: 29.636 Å2 / Biso min: 16.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å20.28 Å2
2---0.02 Å2-0 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→41.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1902 0 52 199 2153
Biso mean--53.33 37.55 -
残基数----247
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0132000
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0181700
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3451.72714
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3581.6133996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5015246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.94923.95896
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.22815336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.227158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2286
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022226
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02378
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.637 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 134 -
Rwork0.304 2075 -
obs--93.52 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る