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- PDB-6xfi: Crystal Structures of beta-1,4-N-Acetylglucosaminyltransferase 2 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xfi
タイトルCrystal Structures of beta-1,4-N-Acetylglucosaminyltransferase 2 (POMGNT2): Structural Basis for Inherited Muscular Dystrophies
要素Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2
キーワードTRANSFERASE / muscular dystrophy / alpha-dystroglycan / O-mannosylation / POMGNT2
機能・相同性
機能・相同性情報


protein O-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase / O-linked glycosylation / protein O-linked mannosylation / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-linked glycosylation / glycosyltransferase activity / neuron migration / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Glycosyltransferase 61 / Glycosyltransferase 61 / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Halmo, S.M. / Yeh, J. / Wells, L. / Moremen, K.W. / Lanzilotta, W.N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM111939-05 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Crystal structures of beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2: structural basis for inherited muscular dystrophies.
著者: Yang, J.Y. / Halmo, S.M. / Praissman, J. / Chapla, D. / Singh, D. / Wells, L. / Moremen, K.W. / Lanzilotta, W.N.
履歴
登録2020年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,8785
ポリマ－61,0621
非ポリマー8154
水3,495194
1
A: Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2
ヘテロ分子

A: Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,75610
ポリマ－122,1252
非ポリマー1,6318
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
Buried area8560 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area43000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.840, 129.840, 81.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2 / POMGnT2 / Extracellular O-linked N-acetylglucosamine transferase-like / Glycosyltransferase-like ...POMGnT2 / Extracellular O-linked N-acetylglucosamine transferase-like / Glycosyltransferase-like domain-containing protein 2


分子量: 61062.449 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 52-580 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POMGNT2, AGO61, C3orf39, EOGTL, GTDC2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8NAT1, protein O-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M potassium/sodium tartrate, 0.1 M Bis-Tris, pH 7.5, 10% PEG10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月6日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→50 Å / Num. obs: 49420 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 11.3 % / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Net I/σ(I): 27.5
反射 シェル解像度: 1.97→2.08 Å / Num. unique obs: 4759 / CC1/2: 0.298 / CC star: 0.678

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→40 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2273 1930 4.07 %
Rwork0.1979 45539 -
obs0.1991 47469 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 107.17 Å2 / Biso mean: 40.1046 Å2 / Biso min: 16.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4142 0 49 194 4385
Biso mean--55.95 42.38 -
残基数----511
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.050.37241340.29223158329298
2.05-2.110.34771340.26223161329599
2.11-2.170.25971360.244631993335100
2.17-2.240.28271360.23232093345100
2.24-2.320.29191360.239732333369100
2.32-2.410.25791370.235732083345100
2.41-2.520.29781360.223832263362100
2.52-2.650.25141380.222132303368100
2.65-2.820.26051370.220132543391100
2.82-3.040.22031380.206432513389100
3.04-3.340.22091380.20332803418100
3.34-3.820.21051400.175232933433100
3.82-4.820.18371410.155133343475100
4.82-400.19151490.181535033652100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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