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- PDB-6xdf: Crystal structure of IRE1a in complex with G-4100 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xdf
タイトルCrystal structure of IRE1a in complex with G-4100
要素Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase / RNase / Inhibitor / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / peptidyl-serine autophosphorylation / IRE1-RACK1-PP2A complex / platelet-derived growth factor receptor binding ...peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / peptidyl-serine autophosphorylation / IRE1-RACK1-PP2A complex / platelet-derived growth factor receptor binding / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / endothelial cell proliferation / nuclear inner membrane / IRE1-mediated unfolded protein response / mRNA catabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / regulation of macroautophagy / cellular response to unfolded protein / positive regulation of JUN kinase activity / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / RNA endonuclease activity / Hsp70 protein binding / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA splicing / cellular response to glucose stimulus / Hsp90 protein binding / ADP binding / cellular response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-N94 / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Steinbacher, S. / Wang, W.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2020
タイトル: Identification of BRaf-Sparing Amino-Thienopyrimidines with Potent IRE1 alpha Inhibitory Activity.
著者: Beveridge, R.E. / Wallweber, H.A. / Ashkenazi, A. / Beresini, M. / Clark, K.R. / Gibbons, P. / Ghiro, E. / Kaufman, S. / Larivee, A. / Leblanc, M. / Leclerc, J.P. / Lemire, A. / Ly, C. / ...著者: Beveridge, R.E. / Wallweber, H.A. / Ashkenazi, A. / Beresini, M. / Clark, K.R. / Gibbons, P. / Ghiro, E. / Kaufman, S. / Larivee, A. / Leblanc, M. / Leclerc, J.P. / Lemire, A. / Ly, C. / Rudolph, J. / Schwarz, J.B. / Srivastava, S. / Wang, W. / Zhao, L. / Braun, M.G.
履歴
登録2020年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,1175
ポリマ－98,6072
非ポリマー5113
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3100 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area38270 Å2
2
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7913
ポリマ－49,3031
非ポリマー4882
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3262
ポリマ－49,3031
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.919, 72.767, 120.054
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 129.730, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1159-

HOH

21A-1168-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1 / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 1 / Inositol-requiring protein 1 / hIRE1p / Ire1-alpha / IRE1a


分子量: 49303.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERN1, IRE1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O75460, non-specific serine/threonine protein kinase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-N94 / 4-amino-N-(6-chloro-2-fluoro-3-{[(pyrrolidin-1-yl)sulfonyl]amino}phenyl)quinazoline-8-carboxamide


分子量: 464.901 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H18ClFN6O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.85 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10% (v/v) isopropanol, 11% (w/v) PEG4000, 0.1 M Na-citrate, pH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→92.33 Å / Num. obs: 36523 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 59.709 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 5.2 / Rrim(I) all: 0.06 / Χ2: 1.037 / Net I/σ(I): 17.69 / Num. measured all: 137624 / Scaling rejects: 86
反射 シェル解像度: 2.54→92.33 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.425 / Mean I/σ(I) obs: 53.08 / Num. unique obs: 154 / CC1/2: 0.996 / Rrim(I) all: 0.029 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NONE

解像度: 2.54→92.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 11.558 / SU ML: 0.248 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.44 / ESU R Free: 0.289 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2627 983 2.7 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.2086 35540 99.28 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 197.41 Å2 / Biso mean: 61.138 Å2 / Biso min: 23.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.7 Å20 Å20.77 Å2
2---2.83 Å20 Å2
3----0.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.54→92.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6499 0 33 108 6640
Biso mean--61.15 51.97 -
残基数----802
LS精密化 シェル解像度: 2.54→2.606 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.436 72 -
Rwork0.37 2562 -
all-2634 -
obs--96.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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