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- PDB-1ml0: VIRAL CHEMOKINE BINDING PROTEIN M3 FROM MURINE GAMMAHERPESVIRUS68... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ml0
タイトルVIRAL CHEMOKINE BINDING PROTEIN M3 FROM MURINE GAMMAHERPESVIRUS68 IN COMPLEX WITH THE P8A VARIANT OF CC-CHEMOKINE MCP-1
要素
  • M3 Protein
  • Small Inducible Cytokine
キーワードIMMUNE SYSTEM / HERPESVIRUS / VIRAL IMMUNE EVASION / CHEMOKINE BINDING PROTEIN / DECOY RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


helper T cell extravasation / chemokine (C-C motif) ligand 2 signaling pathway / CCR2 chemokine receptor binding / negative regulation of natural killer cell chemotaxis / chemokine binding / astrocyte cell migration / CCR chemokine receptor binding / positive regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of glial cell apoptotic process / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress ...helper T cell extravasation / chemokine (C-C motif) ligand 2 signaling pathway / CCR2 chemokine receptor binding / negative regulation of natural killer cell chemotaxis / chemokine binding / astrocyte cell migration / CCR chemokine receptor binding / positive regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of glial cell apoptotic process / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / chemokine-mediated signaling pathway / eosinophil chemotaxis / cellular homeostasis / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / chemokine activity / Chemokine receptors bind chemokines / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of macrophage chemotaxis / positive regulation of calcium ion import / chemoattractant activity / macrophage chemotaxis / Interleukin-10 signaling / monocyte chemotaxis / humoral immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / cytoskeleton organization / sensory perception of pain / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / viral genome replication / animal organ morphogenesis / response to bacterium / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of T cell activation / cellular response to type II interferon / chemotaxis / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / cellular response to tumor necrosis factor / regulation of cell shape / cellular response to lipopolysaccharide / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / negative regulation of neuron apoptotic process / cell surface receptor signaling pathway / protein kinase activity / cell adhesion / protein phosphorylation / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / signaling receptor binding / positive regulation of gene expression / signal transduction / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1330 / Chemokine-binding protein M3-like / Chemokine-binding M3, viral / Chemokine-binding M3, subdomain 1, viral / Chemokine-binding M3, subdomain 2, viral / Chemokine-binding M3 superfamily / M3 / CC chemokine, conserved site / Small cytokines (intercrine/chemokine) C-C subfamily signature. / Chemokine beta/gamma/delta ...Immunoglobulin-like - #1330 / Chemokine-binding protein M3-like / Chemokine-binding M3, viral / Chemokine-binding M3, subdomain 1, viral / Chemokine-binding M3, subdomain 2, viral / Chemokine-binding M3 superfamily / M3 / CC chemokine, conserved site / Small cytokines (intercrine/chemokine) C-C subfamily signature. / Chemokine beta/gamma/delta / Intercrine alpha family (small cytokine C-X-C) (chemokine CXC). / Chemokine interleukin-8-like domain / Chemokine interleukin-8-like superfamily / Small cytokines (intecrine/chemokine), interleukin-8 like / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
M3 / C-C motif chemokine 2
類似検索 - 構成要素
生物種Murid herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Alexander, J.M. / Fremont, D.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: Structural Basis of Chemokine Sequestration by a Herpesvirus Decoy Receptor
著者: Alexander, J.M. / Nelson, C.A. / van Berkel, V. / Lau, E.K. / Studts, J.M. / Brett, T.J. / Speck, S.H. / Handel, T.M. / Virgin, H.W. / Fremont, D.H.
履歴
登録2002年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M3 Protein
D: Small Inducible Cytokine


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4812
ポリマ－50,4812
非ポリマー00
水77543
1
A: M3 Protein
D: Small Inducible Cytokine

A: M3 Protein
D: Small Inducible Cytokine


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,9624
ポリマ－100,9624
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
Buried area6840 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area37310 Å2
手法PISA
2
A: M3 Protein
D: Small Inducible Cytokine
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)302,88712
ポリマ－302,88712
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.200, 99.200, 78.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-409-

HOH

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要素

#1: タンパク質 M3 Protein


分子量: 41826.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Murid herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
属: Rhadinovirus / 遺伝子: M3 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O41925
#2: タンパク質 Small Inducible Cytokine / CCL2 / Monocyte chemotactic protein 1 / MCP-1 / Monocyte chemotactic protein 1 / MCP-1 / Monocyte ...CCL2 / Monocyte chemotactic protein 1 / MCP-1 / Monocyte chemotactic protein 1 / MCP-1 / Monocyte chemoattractant protein-1 / Monocyte chemotactic and activating factor / MCAF / Monocyte secretory protein JE / HC11


分子量: 8654.971 Da / 分子数: 1 / Mutation: P8A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MONOCYTE CHEMOATTRACTANT PROTEIN 1 / プラスミド: PAED-4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 PLYS S / 参照: UniProt: P13500
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.1
詳細: 14% PEG4000 200MM, SODIUM ACETATE, 100MM MAGNESIUM CHLORIDE, pH 4.10, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 4.1
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlprotein1drop
214 %PEG40001reservoir
3200 mMsodium acetate1reservoirpH4.1
4100 mM1reservoirMgCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 / 波長: 1.000, 0.9796, 0.9789, 0.9599
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月1日
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
211
30.97961
40.97891
50.95991
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 11156 / Num. obs: 11156 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 70.9 Å2 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Rsym value: 0.422 / % possible all: 97.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 16718 / % possible obs: 96.3 % / Num. measured all: 41932 / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 3.19 Å / % possible obs: 94.4 % / Rmerge(I) obs: 0.286 / Mean I/σ(I) obs: 3.2

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MKF

1mkf


解像度: 2.8→19.37 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 36852.37 / Data cutoff high rms absF: 36852.37 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 569 5.2 %RANDOM
Rwork0.201 ---
all-10904 --
obs-10904 96 %-
溶媒の処理Bsol: 43.4831 Å2 / ksol: 0.316929 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 62.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.22 Å25.3 Å20 Å2
2---14.22 Å20 Å2
3---28.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.33 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3368 0 0 43 3411
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it2.422
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it2.792.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 91 5.5 %
Rwork0.324 1564 -
obs-1564 89.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 19.37 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_deg25.7
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_deg0.87
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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