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- PDB-6xcg: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2-PWWP1 with compound UNC6934 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xcg
タイトルHistone-lysine N-methyltransferase NSD2-PWWP1 with compound UNC6934
要素Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
キーワードTRANSFERASE / NSD2-PWWP / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / regulation of establishment of protein localization ...atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / regulation of establishment of protein localization / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / bone development / PKMTs methylate histone lysines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / double-strand break repair / Processing of DNA double-strand break ends / methylation / sequence-specific DNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : ...: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-V01 / Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Zhou, M.Q. / Dong, A. / Ingerman, L.A. / Hanley, R.P. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: A chemical probe targeting the PWWP domain alters NSD2 nucleolar localization.
著者: Dilworth, D. / Hanley, R.P. / Ferreira de Freitas, R. / Allali-Hassani, A. / Zhou, M. / Mehta, N. / Marunde, M.R. / Ackloo, S. / Carvalho Machado, R.A. / Khalili Yazdi, A. / Owens, D.D.G. / ...著者: Dilworth, D. / Hanley, R.P. / Ferreira de Freitas, R. / Allali-Hassani, A. / Zhou, M. / Mehta, N. / Marunde, M.R. / Ackloo, S. / Carvalho Machado, R.A. / Khalili Yazdi, A. / Owens, D.D.G. / Vu, V. / Nie, D.Y. / Alqazzaz, M. / Marcon, E. / Li, F. / Chau, I. / Bolotokova, A. / Qin, S. / Lei, M. / Liu, Y. / Szewczyk, M.M. / Dong, A. / Kazemzadeh, S. / Abramyan, T. / Popova, I.K. / Hall, N.W. / Meiners, M.J. / Cheek, M.A. / Gibson, E. / Kireev, D. / Greenblatt, J.F. / Keogh, M.C. / Min, J. / Brown, P.J. / Vedadi, M. / Arrowsmith, C.H. / Barsyte-Lovejoy, D. / James, L.I. / Schapira, M.
履歴
登録2020年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22023年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
B: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
C: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,77012
ポリマ－48,1993
非ポリマー1,5719
水10,881604
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5102
ポリマ－16,0661
非ポリマー4431
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6305
ポリマ－16,0661
非ポリマー5644
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6305
ポリマ－16,0661
非ポリマー5644
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.566, 49.978, 51.179
Angle α, β, γ (deg.)91.350, 91.880, 118.270
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 255 - 258 / Label seq-ID: 46 - 49

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BB
2AA

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.564257, -0.807468, -0.172076), (0.814704, -0.578331, 0.042316), (-0.133686, -0.116314, 0.984174)-0.50403, -0.01777, -14.19856

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase NSD2 / Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / ...Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / Protein trithorax-5 / Wolf-Hirschhorn syndrome candidate 1 protein


分子量: 16066.489 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 211-350 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSD2, KIAA1090, MMSET, TRX5, WHSC1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -V2R-pRARE2
参照: UniProt: O96028, [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-V01 / N-cyclopropyl-3-oxo-N-({4-[(pyrimidin-4-yl)carbamoyl]phenyl}methyl)-3,4-dihydro-2H-1,4-benzoxazine-7-carboxamide


分子量: 443.455 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H21N5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 604 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.82 % / Mosaicity: 0.935 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.6 M ammonium sulfate, 0.01 M magnesium chloride, 0.1 M HEPES, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2019年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→50 Å / Num. obs: 49043 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.059 / Χ2: 1.529 / Net I/σ(I): 14.6 / Num. measured all: 246572
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.64-1.672.60.43622720.7630.3070.5380.986.5
1.67-1.73.20.39523330.8190.2520.4730.83588.5
1.7-1.733.90.35823150.8670.2050.4160.9488.3
1.73-1.774.60.32824470.9090.170.370.90889.4
1.77-1.815.30.28423190.9490.1370.3150.95889.8
1.81-1.855.40.23523970.9730.1110.2610.92490.1
1.85-1.895.40.23724210.9760.1120.2620.99491.2
1.89-1.945.40.16823940.9720.080.1861.39891.4
1.94-25.40.13524300.9880.0640.1491.12691.7
2-2.075.40.10524660.9920.050.1161.18992.4
2.07-2.145.40.08824520.9930.0420.0971.3192.6
2.14-2.235.40.08924560.9940.0420.0991.41593.5
2.23-2.335.40.09325050.9910.0440.1032.44494.2
2.33-2.455.40.06924750.9960.0330.0771.55294.3
2.45-2.65.40.06225300.9970.0290.0681.68194.9
2.6-2.85.40.05725190.9970.0270.0631.94795.6
2.8-3.095.40.05225340.9970.0250.0572.2596.1
3.09-3.535.40.03726000.9990.0180.0411.89997.1
3.53-4.455.20.03725610.9980.0180.0412.72597.8
4.45-505.10.03226170.9990.0160.0361.95998.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.21 Å25.55 Å
Translation3.21 Å25.55 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5VC8

5vc8


解像度: 1.64→25.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 1.937 / SU ML: 0.068 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.105 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 1168 2.4 %RANDOM
Rwork0.1778 ---
obs0.1789 47761 92.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 60.19 Å2 / Biso mean: 21.766 Å2 / Biso min: 13.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20.1 Å2-0.05 Å2
2---0.12 Å2-0.53 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.64→25.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3149 0 105 608 3862
Biso mean--25.13 31.17 -
残基数----397
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0133381
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173058
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4341.6354580
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3871.6017103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1135401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.6723.182154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.9915563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3381512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2399
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.024139
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02745
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: B / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
18MEDIUM POSITIONAL0.060.5
24TIGHT THERMAL8.260.5
18MEDIUM THERMAL8.022
LS精密化 シェル解像度: 1.64→1.682 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 70 -
Rwork0.268 3234 -
obs--84.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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