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万見
- PDB-6xag: Apo BRAF dimer bound to 14-3-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xag
タイトルApo BRAF dimer bound to 14-3-3
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Serine/threonine-protein kinase B-raf
キーワードSIGNALING PROTEIN/Transferase / Kinase / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic target recognition / Golgi reassembly / CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of axon regeneration / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / CD4-positive or CD8-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / establishment of Golgi localization / Signalling to p38 via RIT and RIN / respiratory system process ...synaptic target recognition / Golgi reassembly / CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of axon regeneration / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / CD4-positive or CD8-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / establishment of Golgi localization / Signalling to p38 via RIT and RIN / respiratory system process / head morphogenesis / ARMS-mediated activation / tube formation / myeloid progenitor cell differentiation / endothelial cell apoptotic process / regulation of synapse maturation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / negative regulation of fibroblast migration / establishment of protein localization to membrane / positive regulation of axonogenesis / negative regulation of protein localization to nucleus / regulation of T cell differentiation / Negative feedback regulation of MAPK pathway / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / Frs2-mediated activation / stress fiber assembly / face development / MAP kinase kinase activity / thyroid gland development / synaptic vesicle exocytosis / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / somatic stem cell population maintenance / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / MAP kinase kinase kinase activity / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / cellular response to calcium ion / lung development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / thymus development / animal organ morphogenesis / Spry regulation of FGF signaling / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / visual learning / regulation of protein stability / Negative regulation of MAPK pathway / centriolar satellite / long-term synaptic potentiation / cellular response to xenobiotic stimulus / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / melanosome / intracellular protein localization / T cell differentiation in thymus / MAPK cascade / presynapse / T cell receptor signaling pathway / regulation of cell population proliferation / cell body / scaffold protein binding / blood microparticle / vesicle / angiogenesis / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of neuron apoptotic process / transmembrane transporter binding / neuron projection
類似検索 - 分子機能
Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / 14-3-3 domain / : / Delta-Endotoxin; domain 1 / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. ...Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / 14-3-3 domain / : / Delta-Endotoxin; domain 1 / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase B-raf / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Liau, N.P.D. / Hymowitz, S.G. / Sudhamsu, J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2020
タイトル: Dimerization Induced by C-Terminal 14-3-3 Binding Is Sufficient for BRAF Kinase Activation.
著者: Liau, N.P.D. / Venkatanarayan, A. / Quinn, J.G. / Phung, W. / Malek, S. / Hymowitz, S.G. / Sudhamsu, J.
履歴
登録2020年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Serine/threonine-protein kinase B-raf
D: Serine/threonine-protein kinase B-raf
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,1585
ポリマ－119,0954
非ポリマー621
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8820 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area47050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.504, 115.752, 153.092
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 1 through 202 or resid 210 through 229))
21(chain B and resid 1 through 229)
12(chain C and (resid 449 through 464 or resid 466 or resid 470 through 732))
22(chain D and (resid 449 through 464 or resid 469 through 607 or resid 615 through 732))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111METMETGLUGLU(chain A and (resid 1 through 202 or resid 210 through 229))AA1 - 2023 - 204
121SERSERTHRTHR(chain A and (resid 1 through 202 or resid 210 through 229))AA210 - 229212 - 231
211METMETTHRTHR(chain B and resid 1 through 229)BB1 - 2293 - 231
112ASPASPGLYGLY(chain C and (resid 449 through 464 or resid 466 or resid 470 through 732))CC449 - 4644 - 19
122GLYGLYGLYGLY(chain C and (resid 449 through 464 or resid 466 or resid 470 through 732))CC46621
132THRTHRSERSER(chain C and (resid 449 through 464 or resid 466 or resid 470 through 732))CC470 - 73225 - 287
212ASPASPGLYGLY(chain D and (resid 449 through 464 or resid 469 through 607 or resid 615 through 732))DD449 - 4644 - 19
222GLYGLYSERSER(chain D and (resid 449 through 464 or resid 469 through 607 or resid 615 through 732))DD469 - 60724 - 162
232GLYGLYSERSER(chain D and (resid 449 through 464 or resid 469 through 607 or resid 615 through 732))DD615 - 732170 - 287

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26460.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase B-raf / Proto-oncogene B-Raf / p94 / v-Raf murine sarcoma viral oncogene homolog B1


分子量: 33086.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRAF, BRAF1, RAFB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P15056, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.92 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES pH 7.5, 200 mM ammonium sulfate, 23% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→92.33 Å / Num. obs: 16106 / % possible obs: 94.31 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.181 / Net I/σ(I): 8.13
反射 シェル解像度: 3.3→3.418 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.14 / Num. unique obs: 3218 / CC1/2: 0.526 / Rrim(I) all: 0.9917 / % possible all: 98.38

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1-3660_final精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6U2H

6u2h


解像度: 3.3→92.33 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2997 658 4.09 %
Rwork0.2497 15448 -
obs0.2518 16106 94.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 292.7 Å2 / Biso mean: 132.0348 Å2 / Biso min: 61.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.3→92.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8059 0 4 0 8063
Biso mean--75.91 --
残基数----1007
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2037X-RAY DIFFRACTION11.387TORSIONAL
12B2037X-RAY DIFFRACTION11.387TORSIONAL
21C2634X-RAY DIFFRACTION11.387TORSIONAL
22D2634X-RAY DIFFRACTION11.387TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.3-3.550.44351220.36412861298390
3.55-3.910.30711120.30442704281684
3.91-4.480.28351390.252632523391100
4.48-5.640.3181390.24163233337299
5.64-92.330.27091460.22043398354499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3585-0.17450.56342.8351.37354.99420.07040.2812-0.1018-0.18790.1134-0.02060.71020.435-0.05390.73310.096-0.0520.71610.04380.872811.5842-14.57221.2887
23.2373-0.81220.29552.3551-0.73563.0682-0.2163-0.11310.6249-0.13290.04560.546-0.9347-0.8132-0.06440.95330.2777-0.09071.059-0.29371.2552-11.200814.3527.7069
32.53390.0355-0.33661.5312-0.06553.6901-0.10060.2037-0.068-0.2650.04910.20080.3437-0.375-0.06470.99250.1627-0.04650.95430.07290.8333-5.1155-11.0804-29.697
42.33060.5594-0.20152.5327-0.59513.3183-0.10470.25590.6425-0.13180.21790.0563-0.77130.1918-0.01690.96570.10970.10560.8138-0.01210.897217.258912.2864-35.9389
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 1 through 230)A1 - 230
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 0 through 229)B0 - 229
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 449 through 732)C449 - 732
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 448 through 733)D448 - 733

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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