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- PDB-6xa8: Crystal Structure of Human Scribble PDZ1:Vangl2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xa8
タイトルCrystal Structure of Human Scribble PDZ1:Vangl2 complex
要素
  • C-terminal peptide of Vangl2
  • Protein scribble homolog
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Cell polarity / Scribble
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport postsynaptic membrane to endosome / establishment of T cell polarity / extrinsic component of postsynaptic density membrane / apoptotic process involved in morphogenesis / establishment of apical/basal cell polarity / cochlear nucleus development / Scrib-APC-beta-catenin complex / astrocyte cell migration / synaptic vesicle targeting / polarized epithelial cell differentiation ...neurotransmitter receptor transport postsynaptic membrane to endosome / establishment of T cell polarity / extrinsic component of postsynaptic density membrane / apoptotic process involved in morphogenesis / establishment of apical/basal cell polarity / cochlear nucleus development / Scrib-APC-beta-catenin complex / astrocyte cell migration / synaptic vesicle targeting / polarized epithelial cell differentiation / epithelial structure maintenance / myelin sheath abaxonal region / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / protein localization to adherens junction / cell-cell contact zone / mammary gland duct morphogenesis / post-anal tail morphogenesis / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / activation of GTPase activity / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / auditory receptor cell stereocilium organization / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / receptor clustering / positive chemotaxis / positive regulation of receptor recycling / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / negative regulation of activated T cell proliferation / CDC42 GTPase cycle / negative regulation of mitotic cell cycle / immunological synapse / synaptic vesicle endocytosis / signaling adaptor activity / neural tube closure / Asymmetric localization of PCP proteins / adherens junction / wound healing / cell-cell adhesion / positive regulation of type II interferon production / cell-cell junction / cell migration / cell junction / lamellipodium / presynapse / basolateral plasma membrane / cell population proliferation / postsynaptic density / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / protein kinase binding / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. ...: / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Protein scribble homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者How, J.Y. / Kvansakul, M.
資金援助 オーストラリア, 3件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1103871 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1079133 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)FT130101349 オーストラリア
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2021
タイトル: Structural basis of the human Scribble-Vangl2 association in health and disease.
著者: How, J.Y. / Stephens, R.K. / Lim, K.Y.B. / Humbert, P.O. / Kvansakul, M.
履歴
登録2020年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein scribble homolog
B: Protein scribble homolog
C: C-terminal peptide of Vangl2
D: C-terminal peptide of Vangl2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,67611
ポリマ－27,1104
非ポリマー5667
水19811
1
A: Protein scribble homolog
D: C-terminal peptide of Vangl2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8075
ポリマ－13,5552
非ポリマー2523
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area6520 Å2
手法PISA
2
B: Protein scribble homolog
C: C-terminal peptide of Vangl2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8696
ポリマ－13,5552
非ポリマー3144
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area6570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.379, 75.379, 212.738
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Space group name HallF22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x,y+1/2,z+1/2
#6: x,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x,y+1/2,-z+1/2
#8: -x,-y+1/2,z+1/2
#9: x+1/2,y,z+1/2
#10: x+1/2,-y,-z+1/2
#11: -x+1/2,y,-z+1/2
#12: -x+1/2,-y,z+1/2
#13: x+1/2,y+1/2,z
#14: x+1/2,-y+1/2,-z
#15: -x+1/2,y+1/2,-z
#16: -x+1/2,-y+1/2,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1104-

HOH

21C-501-

HOH

31D-401-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Protein scribble homolog / hScrib / Protein LAP4


分子量: 12792.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCRIB, CRIB1, KIAA0147, LAP4, SCRB1, VARTUL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14160
#2: タンパク質・ペプチド C-terminal peptide of Vangl2


分子量: 762.806 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.22 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Phosphate/citrate pH 4.2 and 40% (v/v) PEG 300

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9357 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9357 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→51.703 Å / Num. obs: 15662 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 51.85 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / Rmerge(I) obs: 0.778 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1349 / CC1/2: 0.813

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6MS1

6ms1


解像度: 2.2→51.7 Å / SU ML: 0.2768 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.47 / 位相誤差: 35.2871
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2691 778 4.99 %
Rwork0.2585 14828 -
obs0.2591 15606 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 65.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→51.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1590 0 28 11 1629
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00261625
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52182190
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0476250
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0029290
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d30.1926589
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.340.32831290.34772464X-RAY DIFFRACTION99.46
2.34-2.520.34341140.31552440X-RAY DIFFRACTION99.53
2.52-2.770.38131360.29962446X-RAY DIFFRACTION99.38
2.77-3.170.35271230.31752433X-RAY DIFFRACTION99.88
3.17-40.2811340.26342486X-RAY DIFFRACTION99.81
4-51.70.2191420.22132559X-RAY DIFFRACTION99.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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