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- PDB-6x8h: Caspase-8 in complex with AOMK inhibitor, Ac-DW3-KE, forms tetrah... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6x8h
タイトルCaspase-8 in complex with AOMK inhibitor, Ac-DW3-KE, forms tetrahedral adduct
要素
  • (Caspase-8) x 2
  • Ac-DW3-KE
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / inhibitor / tetrahedral / complex / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-8 / death effector domain binding / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Apoptotic execution phase / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria ...caspase-8 / death effector domain binding / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Apoptotic execution phase / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / TRIF-mediated programmed cell death / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / positive regulation of macrophage differentiation / self proteolysis / response to cobalt ion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / death-inducing signaling complex / CLEC7A/inflammasome pathway / negative regulation of necroptotic process / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / natural killer cell activation / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / response to anesthetic / execution phase of apoptosis / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / B cell activation / response to tumor necrosis factor / positive regulation of proteolysis / macrophage differentiation / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of execution phase of apoptosis / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type peptidase activity / Regulation of NF-kappa B signaling / regulation of cytokine production / proteolysis involved in protein catabolic process / T cell activation / protein maturation / Regulation of TNFR1 signaling / positive regulation of interleukin-1 beta production / NOD1/2 Signaling Pathway / apoptotic signaling pathway / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to mechanical stimulus / protein processing / response to estradiol / peptidase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / lamellipodium / heart development / cell body / scaffold protein binding / response to ethanol / angiogenesis / response to lipopolysaccharide / mitochondrial outer membrane / cytoskeleton / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / protein-containing complex binding / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. ...Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Solania, A. / Xu, J.H. / Wolan, D.W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)5R21AI112796 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM118382 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Caspase-8 in complex with AOMK inhibitor, Ac-DW3-KE, forms tetrahedral adduct
著者: Solania, A. / Xu, J.H. / Wolan, D.W.
履歴
登録2020年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Advisory / Author supporting evidence / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_torsion / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-8
B: Caspase-8
C: Ac-DW3-KE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8873
ポリマ－30,8873
非ポリマー00
水3,801211
1
A: Caspase-8
B: Caspase-8
C: Ac-DW3-KE

A: Caspase-8
B: Caspase-8
C: Ac-DW3-KE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,7746
ポリマ－61,7746
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_645y+1,x-1,-z1
Buried area16490 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area18290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.498, 62.498, 129.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-550-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Caspase-8 / CASP-8 / Apoptotic cysteine protease / Apoptotic protease Mch-5 / CAP4 / FADD-homologous ICE/ced-3- ...CASP-8 / Apoptotic cysteine protease / Apoptotic protease Mch-5 / CAP4 / FADD-homologous ICE/ced-3-like protease / FADD-like ICE / FLICE / ICE-like apoptotic protease 5 / MORT1-associated ced-3 homolog / MACH


分子量: 19148.680 Da / 分子数: 1 / 断片: p18 (UNP residues 276-443) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP8, MCH5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14790, caspase-8
#2: タンパク質 Caspase-8 / CASP-8 / Apoptotic cysteine protease / Apoptotic protease Mch-5 / CAP4 / FADD-homologous ICE/ced-3- ...CASP-8 / Apoptotic cysteine protease / Apoptotic protease Mch-5 / CAP4 / FADD-homologous ICE/ced-3-like protease / FADD-like ICE / FLICE / ICE-like apoptotic protease 5 / MORT1-associated ced-3 homolog / MACH


分子量: 10901.364 Da / 分子数: 1 / 断片: p10 (UNP residues 444-538) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP8, MCH5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14790, caspase-8
#3: タンパク質・ペプチド Ac-DW3-KE


分子量: 836.952 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.91 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.1 / 詳細: 1:1 protein : 0.10 M HEPES, 1.0 M sodium citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月18日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→50 Å / Num. obs: 49543 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 9.13 Å2 / CC1/2: 0.97 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.133 / Net I/σ(I): 0.22
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.48-1.5170.68423820.7990.2750.740.79898.5
1.51-1.538.40.59524300.8910.2160.6350.81199.5
1.53-1.56100.55424770.9150.1830.5840.79199.8
1.56-1.5912.40.52624270.9550.1540.5490.77499.9
1.59-1.6314.70.49524030.9670.1320.5120.77100
1.63-1.6714.80.43324660.9740.1150.4490.781100
1.67-1.7114.60.38624490.9760.1040.40.77999.9
1.71-1.7514.30.33624530.9840.0910.3480.78499.9
1.75-1.8113.40.29824540.9830.0840.310.789100
1.81-1.8614.20.25324420.9880.0690.2620.802100
1.86-1.9314.90.2224810.9920.0580.2270.821100
1.93-2.0114.70.18224730.9930.0490.1890.875100
2.01-2.114.30.14924550.9950.0410.1550.907100
2.1-2.2113.20.12524980.9960.0360.130.97199.8
2.21-2.35150.11224710.9970.030.1160.997100
2.35-2.5314.80.10424820.9970.0280.1080.924100
2.53-2.7913.80.09725000.9970.0270.1010.97100
2.79-3.1914.50.08125500.9980.0220.0841.078100
3.19-4.02140.06625450.9980.0180.0681.17699.8
4.02-5013.40.06827050.9970.0190.0711.3499.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4JJ7

4jj7


解像度: 1.48→49.931 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 14.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1672 2403 4.86 %
Rwork0.1489 47091 -
obs0.1498 49494 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.49 Å2 / Biso mean: 14.4543 Å2 / Biso min: 4.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.48→49.931 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1968 0 60 211 2239
Biso mean--14.55 25.76 -
残基数----241
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.4803-1.51050.22271360.1886269299
1.5105-1.54340.15881300.1643271799
1.5434-1.57930.19141480.16072721100
1.5793-1.61880.18621120.15152749100
1.6188-1.66260.17251610.1492711100
1.6626-1.71150.15781500.1492733100
1.7115-1.76670.1511290.14492765100
1.7667-1.82990.18071400.14962757100
1.8299-1.90310.18221360.14312749100
1.9031-1.98980.15891420.14372749100
1.9898-2.09470.15661820.1382735100
2.0947-2.22590.18571160.13632797100
2.2259-2.39780.15671610.14092779100
2.3978-2.63910.15311310.15382777100
2.6391-3.02090.16921370.15012824100
3.0209-3.80580.15681300.13872856100
3.8058-49.9310.16961620.16112980100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5668-0.0376-0.38261.641-0.75852.080.02220.09330.11350.02540.10470.1434-0.0024-0.2277-0.08380.03380.0007-0.03090.0542-0.01820.056433.3005-14.23993.7843
21.11230.6635-0.00410.65840.231.60390.02560.04590.00730.0353-0.01350.04460.0801-0.1019-0.00520.04880.03040.00480.058-0.00820.069829.4311-17.05467.9315
30.56010.7786-0.44092.4143-1.62022.6321-0.01130.05150.0118-0.07810.0480.08620.1071-0.1281-0.03930.02580.0086-0.01040.0714-0.01180.072132.7076-20.91310.5712
41.0961-0.62121.05030.7906-0.9412.3116-0.0269-0.0087-0.01740.04880.0126-0.01270.002-0.0533-0.01590.05340.00730.00480.026-0.01840.049143.5119-21.51654.6031
50.69430.0671-0.92670.3237-0.0734.73380.01310.0045-0.0078-0.00730.01130.0168-0.0772-0.0826-0.0440.01650.0005-0.00960.0371-0.00570.063341.8957-20.94353.7059
61.8472-0.1528-0.20312.6497-0.9272.0529-0.0015-0.09870.07430.1479-0.0124-0.0693-0.1190.10410.02310.0478-0.0049-0.01020.0581-0.01710.040848.6926-14.850913.4255
72.3759-0.3544-0.28274.04020.20232.5223-0.0186-0.02130.14130.07980.01090.0175-0.0982-0.05010.00810.02740.0118-0.00770.0597-0.010.044747.557-12.7325-2.6352
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 223 through 250 )A223 - 250
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 251 through 301 )A251 - 301
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 302 through 340 )A302 - 340
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 341 through 374 )A341 - 374
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 390 through 419 )B390 - 419
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 420 through 464 )B420 - 464
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 465 through 478 )B465 - 478

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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