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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6x80 | |||||||||
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タイトル | Structure of the Campylobacter jejuni G508A Flagellar Filament | |||||||||
要素 | Flagellin A | |||||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / Helical Symmetry / Bacterial Flagellar Filament | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Campylobacter jejuni (カンピロバクター) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Kreutzberger, M.A.B. / Wang, F. / Egelman, E.H. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020 タイトル: Atomic structure of the flagellar filament reveals how ε Proteobacteria escaped Toll-like receptor 5 surveillance. 著者: Mark A B Kreutzberger / Cheryl Ewing / Frederic Poly / Fengbin Wang / Edward H Egelman / 要旨: Vertebrates, from zebra fish to humans, have an innate immune recognition of many bacterial flagellins. This involves a conserved eight-amino acid epitope in flagellin recognized by the Toll-like ...Vertebrates, from zebra fish to humans, have an innate immune recognition of many bacterial flagellins. This involves a conserved eight-amino acid epitope in flagellin recognized by the Toll-like receptor 5 (TLR5). Several important human pathogens, such as and , have escaped TLR5 activation by mutations in this epitope. When such mutations were introduced into flagellin, motility was abolished. It was previously argued, using very low-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM), that accommodated these mutations by forming filaments with 7 protofilaments, rather than the 11 found in other bacteria. We have now determined the atomic structure of the G508A flagellar filament from a 3.5-Å-resolution cryo-EM reconstruction, and show that it has 11 protofilaments. The residues in the TLR5 epitope have reduced contacts with the adjacent subunit compared to other bacterial flagellar filament structures. The weakening of the subunit-subunit interface introduced by the mutations in the TLR5 epitope is compensated for by extensive interactions between the outer domains of the flagellin subunits. In other bacteria, these outer domains can be nearly absent or removed without affecting motility. Furthermore, we provide evidence for the stabilization of these outer domain interactions through glycosylation of key residues. These results explain the essential role of glycosylation in motility, and show how the outer domains have evolved to play a role not previously found in other bacteria. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6x80.cif.gz | 2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6x80.ent.gz | 1.7 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6x80.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6x80_validation.pdf.gz | 17.9 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6x80_full_validation.pdf.gz | 18.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6x80_validation.xml.gz | 359.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6x80_validation.cif.gz | 507.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x8/6x80 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x8/6x80 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 59590.762 Da / 分子数: 22 / 変異: G508A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター) 遺伝子: flaA 発現宿主: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) 参照: UniProt: P22251 #2: 糖 | ChemComp-P8E / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Bacterial Flagellar Filament / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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由来(天然) | 生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) |
由来(組換発現) | 生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 51 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 65.32 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.8 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 116959 / 詳細: MODEL:MAP FSC using a threshold of 0.5 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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