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- PDB-6x7h: Cyanovirin-N Mutation I34Y with Dimannose bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6x7h
タイトルCyanovirin-N Mutation I34Y with Dimannose bound
要素Cyanovirin-N
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Mannose binding protein Antiviral protein
機能・相同性Cyanovirin-N / Cyanovirin-N superfamily / CVNH domain / CVNH / regulation of defense response to virus / carbohydrate binding / 2alpha-alpha-mannobiose / Cyanovirin-N
機能・相同性情報
生物種Nostoc ellipsosporum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Fromme, R. / Sharma, P. / Ghirlanda, G.
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Design of novel cyanovirin-N variants by modulation of binding dynamics through distal mutations.
著者: Kazan, I.C. / Sharma, P. / Rahman, M.I. / Bobkov, A. / Fromme, R. / Ghirlanda, G. / Ozkan, S.B.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2008
タイトル: Conformational gating of dimannose binding to the antiviral protein cyanovirin revealed from the crystal structure at 1.35 A resolution.
著者: Fromme, R. / Katiliene, Z. / Fromme, P. / Ghirlanda, G.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: A monovalent mutant of cyanovirin-N provides insight into the role of multiple interactions with gp120 for antiviral activity.
著者: Fromme, R. / Katiliene, Z. / Giomarelli, B. / Bogani, F. / Mc Mahon, J. / Mori, T. / Fromme, P. / Ghirlanda, G.
履歴
登録2020年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月14日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _pdbx_initial_refinement_model.details
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyanovirin-N
B: Cyanovirin-N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6834
ポリマ－23,9982
非ポリマー6852
水5,332296
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint13 kcal/mol
Surface area9730 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)49.724, 38.011, 55.867
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.000, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Cyanovirin-N / CV-N


分子量: 11999.111 Da / 分子数: 2 / 変異: I34Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc ellipsosporum (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P81180
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose / 2alpha-alpha-mannobiose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 代謝 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: 2alpha-alpha-mannobiose
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a1122h-1a_1-5]/1-1/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 296 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.23 % / 解説: Needle, 200 by 50 um
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 2 M ammonium sulfate, 5% isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.999 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年11月8日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→15.43 Å / Num. obs: 52827 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.098 / Net I/σ(I): 9.6 / Num. measured all: 185048 / Scaling rejects: 87
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.25-1.273.10.738835426850.5940.4820.8851.695
6.85-15.431.20.13798850.9680.1330.19116.823

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSVERSION Jan 26, 2018データ削減
Aimless7.0.62データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2RDK

2rdk


解像度: 1.25→15.43 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1734 1564 2.96 %
Rwork0.1403 51237 -
obs0.1413 52801 92.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 63.07 Å2 / Biso mean: 17.9278 Å2 / Biso min: 8.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.25→15.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1508 0 88 296 1892
Biso mean--17.15 35.27 -
残基数----200
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.25-1.290.24721470.24444815496297
1.29-1.340.20691500.203450325182100
1.34-1.390.2151480.179150095157100
1.39-1.450.19361480.151350165164100
1.45-1.530.17281440.130150255169100
1.53-1.630.15791700.12249865156100
1.63-1.750.15881510.120950285179100
1.75-1.930.14271560.113250365192100
1.93-2.20.13681580.11150215179100
2.2-2.770.18611390.14134820495994
2.78-15.430.2096530.17751449150228

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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