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- PDB-6x2o: Crystal Structure of unliganded CRM1(E571K)-Ran-RanBP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6x2o
タイトルCrystal Structure of unliganded CRM1(E571K)-Ran-RanBP1
要素
  • Exportin-1
  • GTP-binding nuclear protein Ran
  • Ran-specific GTPase-activating protein 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Nuclear export / CRM1 / XPO1 / Exportin-1
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA re-export from nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / snRNA import into nucleus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / nuclear export signal receptor activity / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus ...tRNA re-export from nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / snRNA import into nucleus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / nuclear export signal receptor activity / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / tRNA export from nucleus / SUMOylation of SUMOylation proteins / importin-alpha family protein binding / protein localization to kinetochore / SUMOylation of RNA binding proteins / U4 snRNA binding / protein localization to nucleolus / spindle pole body / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / nuclear export / Nuclear import of Rev protein / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / RNA export from nucleus / GTP metabolic process / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of chromatin organization proteins / nuclear import signal receptor activity / MicroRNA (miRNA) biogenesis / DNA metabolic process / MAPK6/MAPK4 signaling / dynein intermediate chain binding / mitotic sister chromatid segregation / ribosomal large subunit export from nucleus / spermatid development / U5 snRNA binding / viral process / U2 snRNA binding / positive regulation of protein binding / U6 snRNA binding / sperm flagellum / nuclear pore / ribosomal subunit export from nucleus / mRNA export from nucleus / U1 snRNA binding / ribosomal small subunit export from nucleus / centriole / GTPase activator activity / protein export from nucleus / mitotic spindle organization / male germ cell nucleus / hippocampus development / Transcriptional regulation by small RNAs / G1/S transition of mitotic cell cycle / recycling endosome / kinetochore / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / GDP binding / melanosome / nuclear envelope / mitotic cell cycle / G protein activity / actin cytoskeleton organization / midbody / ubiquitin-dependent protein catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / chromatin binding / chromatin / GTP binding / protein-containing complex binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ran-specific GTPase-activating protein 1, Ran-binding domain / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1, C-terminal / CRM1 C terminal ...Ran-specific GTPase-activating protein 1, Ran-binding domain / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1, C-terminal / CRM1 C terminal / Exportin-1/5 / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Exportin-1 / Ran-specific GTPase-activating protein 1 / GTP-binding nuclear protein Ran
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.551 Å
データ登録者Baumhardt, J.M.
資金援助2件
組織認可番号国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)
Welch Foundation
引用ジャーナル: Mol.Biol.Cell / 年: 2020
タイトル: Recognition of nuclear export signals by CRM1 carrying the oncogenic E571K mutation.
著者: Baumhardt, J.M. / Walker, J.S. / Lee, Y. / Shakya, B. / Brautigam, C.A. / Lapalombella, R. / Grishin, N. / Chook, Y.M.
履歴
登録2020年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Ran-specific GTPase-activating protein 1
C: Exportin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,7665
ポリマ－158,2203
非ポリマー5472
水5,332296
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.293, 105.293, 306.480
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 GTP-binding nuclear protein Ran / Androgen receptor-associated protein 24 / GTPase Ran / Ras-like protein TC4 / Ras-related nuclear protein


分子量: 24456.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAN, ARA24, OK/SW-cl.81 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P62826
#2: タンパク質 Ran-specific GTPase-activating protein 1 / Chromosome stability protein 20 / Perinuclear array-localized protein / Ran-binding protein 1 / RANBP1


分子量: 16320.687 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YRB1, CST20, HTN1, SFO1, YDR002W, YD8119.08 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P41920
#3: タンパク質 Exportin-1 / Chromosome region maintenance protein 1 / Karyopherin-124


分子量: 117442.875 Da / 分子数: 1 / Mutation: E582K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CRM1, KAP124, XPO1, YGR218W, G8514 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P30822

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非ポリマー , 3種, 298分子

#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 296 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.16 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 17% (weight/vol) PEG3350, 100 mM Bis-Tris (pH 6.4), 200 mM ammonium nitrate, and 10 mM Spermine HCl

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 57265 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.194 / Rpim(I) all: 0.078 / Rrim(I) all: 0.209 / Χ2: 0.982 / Net I/σ(I): 3.9 / Num. measured all: 409472
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.55-2.597.51.74228020.5390.6821.8730.7899.9
2.59-2.647.41.54328320.5780.6061.6610.809100
2.64-2.697.31.26928010.5790.5061.3691.189100
2.69-2.757.31.18528000.6860.4711.2770.809100
2.75-2.817.21.01728160.7240.4051.0960.845100
2.81-2.8770.81428240.8150.3290.880.802100
2.87-2.946.40.69428140.8370.2940.7550.80799.8
2.94-3.027.20.61328240.880.2440.6610.804100
3.02-3.117.50.48928340.9320.1910.5260.83100
3.11-3.217.50.43728280.9360.1710.470.847100
3.21-3.337.40.34728300.9490.1370.3740.98799.9
3.33-3.467.30.29328290.9610.1160.3151.21999.8
3.46-3.627.30.20228730.9840.080.2180.942100
3.62-3.816.70.18328430.9850.0750.1981.33999.9
3.81-4.0570.14828790.9860.060.161.44599.8
4.05-4.367.50.09428840.9950.0360.1011.001100
4.36-4.87.30.07729060.9960.030.0830.995100
4.8-5.4970.07129120.9960.0290.0770.84199.8
5.49-6.926.90.0729690.9960.0280.0750.74299.8
6.92-506.50.0431650.9930.0170.0431.64399.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4hb2

4hb2


解像度: 2.551→43.391 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2542 1999 3.76 %
Rwork0.2211 51152 -
obs0.2224 53151 92.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 355.54 Å2 / Biso mean: 46.1521 Å2 / Biso min: 15.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.551→43.391 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10827 0 0 296 11123
Biso mean---32.65 -
残基数----1344
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00411234
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5615236
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421737
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041941
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3666823
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.551-2.61430.2839760.2821195850
2.6143-2.6850.36541040.2941265169
2.685-2.7640.36281340.2922340988
2.764-2.85320.32951430.2698366095
2.8532-2.95510.30851470.2823380098
2.9551-3.07340.30541520.26883870100
3.0734-3.21330.27021530.25663895100
3.2133-3.38260.26651520.23893918100
3.3826-3.59440.29821520.23593883100
3.5944-3.87180.2191540.21243934100
3.8718-4.26110.21291550.18593950100
4.2611-4.8770.20391550.1693969100
4.877-6.14180.20921570.20674029100
6.1418-43.3910.24741650.195422699
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.46490.07210.09540.24520.23410.2079-0.0157-0.0058-0.0519-0.15850.14840.22740.2857-0.3182-0.00010.3033-0.0381-0.00680.41580.05160.339-9.8881-48.9008339.5469
20.1362-0.04920.01510.09950.05410.03480.0683-0.04150.2462-0.0115-0.0160.2041-0.1011-0.16830.00010.24430.0119-0.00120.3440.03910.4275-9.4629-37.2019343.8071
30.0375-0.0806-0.02030.16710.04930.0147-0.0783-0.21770.1914-0.0946-0.0657-0.0244-0.34770.0628-0.00290.23670.03540.00150.35-0.01450.36490.5662-34.1138345.3822
40.2931-0.15110.22260.164-0.1290.186-0.0831-0.0643-0.13250.03320.0179-0.09780.09290.2402-0.11980.1756-0.0210.01850.24730.02710.25775.4074-44.9457343.2955
50.2474-0.3445-0.11510.49860.16740.04660.0503-0.00290.02770.22570.17580.05550.4032-0.25620.18060.379-0.1545-0.04090.53850.08640.3599-7.7978-63.015344.0491
60.0109-0.00220.00150.0095-0.00680.0044-0.10180.02280.11620.0692-0.0705-0.10910.13210.0334-01.069-0.2586-0.2711.69230.08751.1817-23.1017-65.9879311.3625
70.0553-0.0109-0.06370.1126-0.01340.0746-0.1422-0.0733-0.1882-0.1771-0.0209-0.42390.1089-0.01460.00170.6361-0.0679-0.06340.59950.13950.4657-4.2922-58.2618315.6165
80.12630.076-0.07070.14850.09120.1910.0027-0.3532-0.05610.11740.19210.0920.3211-0.2667-0.00020.7451-0.0975-0.09370.53490.09530.5516-5.8932-70.4107329.3242
90.54950.04480.11860.36-0.0460.3083-0.01830.00350.1433-0.41790.150.02660.5428-0.39720.04050.6569-0.1628-0.1130.48520.0730.4867-9.1931-67.817324.9355
100.03370.03720.01020.04180.00420.01460.3540.2078-0.1561-0.43460.0129-0.11610.66460.36770.00290.9987-0.143-0.0670.6207-0.06970.5965-4.3817-78.2746318.2845
111.1908-0.34060.11820.6466-0.25710.4507-0.0312-0.19790.02820.10280.05410.0781-0.034-0.11540.00010.273-0.00610.03590.3757-0.01630.31613.868-36.5507358.9947
120.06780.0775-0.24030.1733-0.13360.6326-0.04630.0418-0.215-0.2132-0.0021-0.12970.4130.40480.13420.53290.16560.07240.5882-0.09930.443333.614-63.0496324.3487
130.3918-0.147-0.24970.70620.44540.8247-0.04390.1450.1641-0.19420.1446-0.02440.070.074200.4073-0.0614-0.03210.46510.04680.37311.4709-27.8201315.7026
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 66 )A9 - 66
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 67 through 91 )A67 - 91
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 92 through 111 )A92 - 111
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 112 through 158 )A112 - 158
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 159 through 189 )A159 - 189
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 190 through 199 )A190 - 199
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 200 through 216 )A200 - 216
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 78 through 97 )B78 - 97
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 98 through 180 )B98 - 180
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 181 through 200 )B181 - 200
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid -1 through 514 )C-1 - 514
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 515 through 692 )C515 - 692
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 693 through 1052 )C693 - 1052

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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