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Yorodumi- PDB-6wyr: Crystal structure of anti-Muscle Specific Kinase (MuSK) Fab, MuSK1A -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6wyr | ||||||||||||||||||
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Title | Crystal structure of anti-Muscle Specific Kinase (MuSK) Fab, MuSK1A | ||||||||||||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / Human Fab / anti-MuSK | ||||||||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.8 Å | ||||||||||||||||||
Authors | Vieni, C. / Ekiert, D. | ||||||||||||||||||
Funding support | United States, 5items
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Citation | Journal: J.Exp.Med. / Year: 2020 Title: Affinity maturation is required for pathogenic monovalent IgG4 autoantibody development in myasthenia gravis. Authors: Fichtner, M.L. / Vieni, C. / Redler, R.L. / Kolich, L. / Jiang, R. / Takata, K. / Stathopoulos, P. / Suarez, P.A. / Nowak, R.J. / Burden, S.J. / Ekiert, D.C. / O'Connor, K.C. | ||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6wyr.cif.gz | 513.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6wyr.ent.gz | 430.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6wyr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6wyr_validation.pdf.gz | 1014.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6wyr_full_validation.pdf.gz | 1019.5 KB | Display | |
Data in XML | 6wyr_validation.xml.gz | 39.2 KB | Display | |
Data in CIF | 6wyr_validation.cif.gz | 57.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wy/6wyr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wy/6wyr | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6wytC 6dw2S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Antibody , 2 types, 4 molecules LMHI
#1: Antibody | Mass: 23179.529 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Fab Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pFastBacDual / Cell line (production host): Sf9 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) #2: Antibody | Mass: 24925.785 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Fab Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pFastBacDual / Cell line (production host): Sf9 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) |
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-Sugars , 2 types, 2 molecules
#3: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Non-polymers , 2 types, 618 molecules
#5: Chemical | ChemComp-EDO / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.52 Å3/Da / Density % sol: 51.28 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion / pH: 8.5 / Details: 20% PEG6000, 0.1 M bicine, pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 1.0332 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 29, 2019 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double crystal cryo-cooled Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.8→49.04 Å / Num. obs: 88524 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 3.465 % / Biso Wilson estimate: 35.047 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rrim(I) all: 0.086 / Χ2: 1.007 / Net I/σ(I): 9.68 / Num. measured all: 306753 / Scaling rejects: 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 6DW2 Resolution: 1.8→49.04 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 22.2 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.7 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 380.67 Å2 / Biso mean: 46.7505 Å2 / Biso min: 17.16 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.8→49.04 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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