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万見
- PDB-6wsm: Crystal structure of coiled coil region of human septin 8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wsm
タイトルCrystal structure of coiled coil region of human septin 8
要素Septin-8
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Coiled coil / Septin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of SNARE complex assembly / septin complex / cytoskeleton-dependent cytokinesis / septin ring / regulation of intracellular protein transport / cell division site / regulation of protein stability / protein localization / synaptic vesicle membrane / microtubule cytoskeleton ...regulation of SNARE complex assembly / septin complex / cytoskeleton-dependent cytokinesis / septin ring / regulation of intracellular protein transport / cell division site / regulation of protein stability / protein localization / synaptic vesicle membrane / microtubule cytoskeleton / presynapse / molecular adaptor activity / axon / GTPase activity / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Septin 8 / Septin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Septin / Septin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Septin / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 2.451 Å
データ登録者Cabrejos, D.A.L. / Cavini, I. / Sala, F.A. / Valadares, N.F. / Pereira, H.M. / Brandao-Neto, J. / Nascimento, A.F.Z. / Uson, I. / Araujo, A.P.U. / Garratt, R.C.
資金援助 ブラジル, 4件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2016/04658-9 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2018/19992-7 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2015/00062-1 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2014/15546-1 ブラジル
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: Orientational Ambiguity in Septin Coiled Coils and its Structural Basis.
著者: Leonardo, D.A. / Cavini, I.A. / Sala, F.A. / Mendonca, D.C. / Rosa, H.V.D. / Kumagai, P.S. / Crusca Jr., E. / Valadares, N.F. / Marques, I.A. / Brandao-Neto, J. / Munte, C.E. / Kalbitzer, H.R. ...著者: Leonardo, D.A. / Cavini, I.A. / Sala, F.A. / Mendonca, D.C. / Rosa, H.V.D. / Kumagai, P.S. / Crusca Jr., E. / Valadares, N.F. / Marques, I.A. / Brandao-Neto, J. / Munte, C.E. / Kalbitzer, H.R. / Soler, N. / Uson, I. / Andre, I. / Araujo, A.P.U. / D'Muniz Pereira, H. / Garratt, R.C.
履歴
登録2020年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.journal_volume / _citation_author.name
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Septin-8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5774
ポリマ－15,2891
非ポリマー2883
水30617
1
A: Septin-8
ヘテロ分子

A: Septin-8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1558
ポリマ－30,5782
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_557y,x,-z+21
Buried area3880 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area10880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.007, 92.007, 56.769
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-213-

HOH

21A-216-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Septin-8


分子量: 15289.100 Da / 分子数: 1 / 断片: coiled coil region / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEPTIN8, KIAA0202, SEPT8 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q92599
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.78 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5 / 詳細: 100mM Citric acid, 1.25M Ammonium Sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.979499 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979499 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→56.77 Å / Num. obs: 5585 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 37.1 % / Biso Wilson estimate: 39.48 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 15 / Num. measured all: 207457 / Scaling rejects: 647
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.45-2.5538.51.873231546010.9870.3041.8981.6100
8.83-56.7727.70.03446116110.0060.03162.499.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
STARANISOデータスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
Arcimboldo位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 2.451→46.235 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 38.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3389 377 10.23 %
Rwork0.3185 --
obs0.3207 3684 66.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 138.21 Å2 / Biso mean: 69.2468 Å2 / Biso min: 28.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.451→46.235 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数555 0 15 17 587
Biso mean--109.93 52.59 -
残基数----74
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001570
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.321766
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.02687
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001100
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.715357
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4514-2.80610.4604620.405346830
2.8061-3.53520.33151280.3328111968
3.5352-46.2250.32841870.3056172098
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.066 Å / Origin y: 44.807 Å / Origin z: 54.564 Å
111213212223313233
T0.353 Å20.5799 Å2-0.2592 Å2-0.8393 Å20.1663 Å2--0.1317 Å2
L0.3204 °20.016 °20.6125 °2-0.3531 °2-0.2342 °2--1.9258 °2
S0.1316 Å °0.0691 Å °0.0164 Å °-0.2048 Å °-0.0691 Å °-0.0706 Å °-0.0291 Å °-0.0627 Å °0.0882 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ( CHAIN A AND RESID 335:408 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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