+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3trt | ||||||
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Title | Crystal structure of stabilised vimentin coil2 fragment | ||||||
Components | Vimentin | ||||||
Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / cytoskeleton / intermediate filament / vimentin / alpha-helix | ||||||
Function / homology | Function and homology information keratin filament binding / lens fiber cell development / intermediate filament organization / cellular response to muramyl dipeptide / structural constituent of eye lens / astrocyte development / Striated Muscle Contraction / intermediate filament / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton ...keratin filament binding / lens fiber cell development / intermediate filament organization / cellular response to muramyl dipeptide / structural constituent of eye lens / astrocyte development / Striated Muscle Contraction / intermediate filament / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / microtubule organizing center / cell leading edge / Bergmann glial cell differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / regulation of mRNA stability / Late endosomal microautophagy / structural constituent of cytoskeleton / nuclear matrix / Aggrephagy / cellular response to type II interferon / Chaperone Mediated Autophagy / peroxisome / neuron projection development / negative regulation of neuron projection development / double-stranded RNA binding / scaffold protein binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / cellular response to lipopolysaccharide / molecular adaptor activity / cytoskeleton / axon / protein domain specific binding / focal adhesion / positive regulation of gene expression / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Chernyatina, A.A. / Strelkov, S.V. | ||||||
Citation | Journal: J.Struct.Biol. / Year: 2012 Title: Stabilization of vimentin coil2 fragment via an engineered disulfide. Authors: Chernyatina, A.A. / Strelkov, S.V. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3trt.cif.gz | 71.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3trt.ent.gz | 58.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3trt.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tr/3trt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tr/3trt | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 8818.362 Da / Num. of mol.: 2 Fragment: first half of vimentin coil2, UNP residues 261-335 Mutation: L265C, L269(MSE), C328(MSE) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: VIM / Plasmid: pPEP-TEV / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P08670 #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-NH4 / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 3 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.47 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 2M ammonium sulphate, 0.1M Tris pH8.5 + protein in 10 mM Tris pH 8, 38 mM NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Redundancy: 5.3 % / Av σ(I) over netI: 18.92 / Number: 35451 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Χ2: 1.78 / D res high: 3 Å / D res low: 28 Å / Num. obs: 6742 / % possible obs: 99.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.3→28 Å / Num. all: 14768 / Num. obs: 14768 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 37.6 Å2 / Rsym value: 0.088 / Χ2: 1.718 / Net I/σ(I): 10.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1,2,3
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.3→27.034 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.19 / SU ML: 0.98 / σ(F): 1.06 / Phase error: 31.05 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.28 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 179.52 Å2 / Biso mean: 40.835 Å2 / Biso min: 18.86 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→27.034 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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