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- PDB-6wn7: Homo sapiens S100A5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wn7
タイトルHomo sapiens S100A5
要素Protein S100-A5
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / S100 / calcium / HA5 / EF-Hand
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent protein binding / copper ion binding / neuronal cell body / calcium ion binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
S-100 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. ...S-100 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Perkins, A. / Harms, M.J. / Wong, C.E. / Wheeler, L.C.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2020
タイトル: Learning peptide recognition rules for a low-specificity protein.
著者: Wheeler, L.C. / Perkins, A. / Wong, C.E. / Harms, M.J.
履歴
登録2020年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A5
B: Protein S100-A5
C: Protein S100-A5
D: Protein S100-A5
F: Protein S100-A5
E: Protein S100-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,71924
ポリマ－65,9976
非ポリマー72118
水7,188399
1
A: Protein S100-A5
B: Protein S100-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2809
ポリマ－21,9992
非ポリマー2817
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area9730 Å2
手法PISA
2
C: Protein S100-A5
D: Protein S100-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2408
ポリマ－21,9992
非ポリマー2406
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area10110 Å2
手法PISA
3
F: Protein S100-A5
E: Protein S100-A5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1997
ポリマ－21,9992
非ポリマー2005
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area10180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.280, 76.280, 84.240
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
Space group name HallP32
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3

-
要素

#1: タンパク質
Protein S100-A5 / Protein S-100D / S100 calcium-binding protein A5


分子量: 10999.547 Da / 分子数: 6 / 変異: C43S, C80S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A5, S100D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33763
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 399 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 20% w/v PEG8000, cryoprotectant: 25% PEG1500

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月25日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→51.98 Å / Num. obs: 151437 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.6 % / Biso Wilson estimate: 14.87 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.25→1.32 Å / 冗長度: 8.4 % / Num. unique obs: 4561 / CC1/2: 0.48 / % possible all: 94.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
MOSFLM1.16_3549データ削減
PHASER位相決定
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4DIR

4dir


解像度: 1.25→26 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 37.2278
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
詳細: Data is twinned, as was refined with a twin law of -k, -h, -l and twin fraction of 0.44.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 15282 5.05 %
Rwork0.1707 287319 -
obs0.1862 151437 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 16.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4169 0 18 399 4586
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01194326
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16735828
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0695680
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054738
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.13031603
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.25-1.270.33848580.319214201X-RAY DIFFRACTION93.72
1.27-1.290.29657660.314814451X-RAY DIFFRACTION94.79
1.29-1.320.29617920.301814294X-RAY DIFFRACTION94.74
1.32-1.350.29117060.283914318X-RAY DIFFRACTION95.3
1.35-1.380.26767820.280714544X-RAY DIFFRACTION94.89
1.38-1.410.27387520.268914352X-RAY DIFFRACTION95.01
1.41-1.440.26897180.250814434X-RAY DIFFRACTION95.26
1.44-1.480.23156920.238814402X-RAY DIFFRACTION95.42
1.48-1.530.22968960.232814326X-RAY DIFFRACTION94.11
1.53-1.570.23487800.225314408X-RAY DIFFRACTION94.86
1.57-1.630.24346880.221414508X-RAY DIFFRACTION95.47
1.63-1.70.23767560.213814468X-RAY DIFFRACTION95.03
1.7-1.770.22739000.209314186X-RAY DIFFRACTION94.03
1.77-1.870.21768040.201914366X-RAY DIFFRACTION94.7
1.87-1.980.20176640.197414468X-RAY DIFFRACTION95.61
1.98-2.140.20476720.184614453X-RAY DIFFRACTION95.49
2.14-2.350.19486440.16914563X-RAY DIFFRACTION95.7
2.35-2.690.20578570.158614249X-RAY DIFFRACTION94.15
2.69-3.380.22247280.153114437X-RAY DIFFRACTION95.18
3.38-15.410.18858170.139713869X-RAY DIFFRACTION91.26
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.4939936122 Å / Origin y: 3.41248205829 Å / Origin z: -7.00332290166 Å
111213212223313233
T0.124877934309 Å20.0027161791863 Å2-0.00225636402241 Å2-0.151560421772 Å20.0109993723527 Å2--0.103495741631 Å2
L0.0892941741256 °2-0.010478706666 °2-0.00403560034829 °2-0.0950186472421 °20.0563953751786 °2--0.0588362772224 °2
S-0.00208070959799 Å °0.00942847731157 Å °0.00811800875719 Å °0.00228499003225 Å °-0.00352044451273 Å °0.0118677835508 Å °-0.00299055946312 Å °-0.0145623239753 Å °0.00494470593065 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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