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万見
- PDB-6wly: PAK4 kinase domain in complex with LIMK1 Thr508 substrate peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wly
タイトルPAK4 kinase domain in complex with LIMK1 Thr508 substrate peptide
要素
  • LIM Kinase 1 peptide
  • Serine/threonine-protein kinase PAK 4
キーワードTRANSFERASE / serine/threonine kinase PAK4 / LIM kinase 1 / LIMK1 / phosphopeptide / Thr508
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of actin filament bundle assembly / dendritic spine development / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / RHO GTPases Activate ROCKs / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / axon extension / Activation of RAC1 / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / RHOV GTPase cycle ...positive regulation of actin filament bundle assembly / dendritic spine development / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / RHO GTPases Activate ROCKs / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / axon extension / Activation of RAC1 / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / RHOV GTPase cycle / stress fiber assembly / RHOJ GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / cellular response to organic cyclic compound / RHOU GTPase cycle / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / Rho protein signal transduction / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of axon extension / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / heat shock protein binding / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / male germ cell nucleus / regulation of cell growth / adherens junction / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of angiogenesis / cell migration / lamellipodium / nervous system development / actin cytoskeleton organization / postsynapse / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / nuclear speck / neuron projection / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / apoptotic process / Golgi apparatus / signal transduction / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / p21 activated kinase binding domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / : / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain ...: / p21 activated kinase binding domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / : / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PAK 4 / LIM domain kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Chetty, A.K. / Ha, B.H. / Boggon, T.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM102262 米国
American Heart Association19IPLOI34740007 米国
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: Recognition of physiological phosphorylation sites by p21-activated kinase 4.
著者: Chetty, A.K. / Sexton, J.A. / Ha, B.H. / Turk, B.E. / Boggon, T.J.
履歴
登録2020年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.journal_volume / _citation_author.name
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PAK 4
B: LIM Kinase 1 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3482
ポリマ－40,3482
非ポリマー00
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area13980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.626, 61.626, 179.596
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PAK 4 / p21-activated kinase 4 / PAK-4


分子量: 39123.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAK4, KIAA1142 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: O96013, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド LIM Kinase 1 peptide / LIMK-1


分子量: 1224.456 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P53667, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.79 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, 2M Na acetate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K, 2mM peptide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 28404 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20.3 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.143 / Χ2: 0.984 / Net I/σ(I): 6.8 / Num. measured all: 576393
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.9-1.9715.31.50227470.6150.3861.5530.83799.9
1.97-2.0520.31.05427780.8640.2321.080.67699.9
2.05-2.1421.50.75627950.9430.1610.7740.73799.9
2.14-2.2520.10.62327700.9520.1380.6391.04199.9
2.25-2.3920.10.41227960.9780.0910.4231.03499.8
2.39-2.5819.30.29128330.9830.0660.2991.065100
2.58-2.8417.30.20128130.9910.0490.2071.09899.8
2.84-3.2523.80.13928660.9970.0290.1421.126100
3.25-4.0923.90.10229000.9980.0210.1051.071100
4.09-5020.90.12231060.9960.0270.1251.08399.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.57 Å43.58 Å
Translation5.57 Å43.58 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
PHASER2.8.1位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FIJ

4fij


解像度: 1.9→43.58 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2053 1412 5 %
Rwork0.1861 26816 -
obs0.1871 28228 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 108.1 Å2 / Biso mean: 45.0861 Å2 / Biso min: 28.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→43.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2383 0 0 135 2518
Biso mean---47.85 -
残基数----301
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9-1.970.32071380.315126212759
1.97-2.050.30241380.257126222760
2.05-2.140.24021380.233626202758
2.14-2.250.25731370.235926172754
2.25-2.390.28091410.226926592800
2.39-2.580.26251400.222126672807
2.58-2.840.22841400.206826622802
2.84-3.250.22161430.204327092852
3.25-4.090.1881430.159927342877
4.09-43.580.161540.153229053059
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.31481.95490.49833.88380.33952.874-0.02770.0523-0.1241-0.0277-0.03450.11230.19430.04510.04690.28720.0332-0.02240.19880.01710.268814.3959-11.308222.8016
22.16841.126-0.53174.5957-0.01372.1279-0.07030.20540.0911-0.40740.09630.07960.0234-0.0332-0.02710.26320.0096-0.00210.25410.06650.255821.7098-8.8224-0.7617
37.90055.2934-3.78222.002-5.82688.23290.2363-0.31290.01510.18650.18672.4534-0.0058-1.2738-0.4120.4129-0.00790.05990.56550.08840.8876.3727-9.39374.3537
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 299 through 395 )A299 - 395
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 396 through 590 )A396 - 590
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 504 through 512 )B504 - 512

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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