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万見
- PDB-6wkk: Phage G gp27 major capsid proteins and gp26 decoration proteins -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wkk
タイトルPhage G gp27 major capsid proteins and gp26 decoration proteins
要素
  • Gp26 capsid decoration protein
  • Gp27 major capsid protein
キーワードVIRUS / phage G / major capsid protein / decoration protein / capsid / icosahedral / gp26 / gp27
機能・相同性: / Phage capsid / Phage capsid family / Gp26 / Gp27
機能・相同性情報
生物種Bacillus virus G (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Monroe, L. / Gonzalez, B. / Jiang, W. / Kihara, D.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Phage G Structure at 6.1 Å Resolution, Condensed DNA, and Host Identity Revision to a Lysinibacillus.
著者: Brenda González / Lyman Monroe / Kunpeng Li / Rui Yan / Elena Wright / Thomas Walter / Daisuke Kihara / Susan T Weintraub / Julie A Thomas / Philip Serwer / Wen Jiang /
要旨: Phage G has the largest capsid and genome of any known propagated phage. Many aspects of its structure, assembly, and replication have not been elucidated. Herein, we present the dsDNA-packed and ...Phage G has the largest capsid and genome of any known propagated phage. Many aspects of its structure, assembly, and replication have not been elucidated. Herein, we present the dsDNA-packed and empty phage G capsid at 6.1 and 9 Å resolution, respectively, using cryo-EM for structure determination and mass spectrometry for protein identification. The major capsid protein, gp27, is identified and found to share the HK97-fold universally conserved in all previously solved dsDNA phages. Trimers of the decoration protein, gp26, sit on the 3-fold axes and are thought to enhance the interactions of the hexameric capsomeres of gp27, for other phages encoding decoration proteins. Phage G's decoration protein is longer than what has been reported in other phages, and we suspect the extra interaction surface area helps stabilize the capsid. We identified several additional capsid proteins, including a candidate for the prohead protease responsible for processing gp27. Furthermore, cryo-EM reveals a range of partially full, condensed DNA densities that appear to have no contact with capsid shell. Three analyses confirm that the phage G host is a Lysinibacillus, and not Bacillus megaterium: identity of host proteins in our mass spectrometry analyses, genome sequence of the phage G host, and host range of phage G.
履歴
登録2020年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-21695
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21695
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gp27 major capsid protein
B: Gp27 major capsid protein
C: Gp27 major capsid protein
D: Gp27 major capsid protein
E: Gp27 major capsid protein
F: Gp27 major capsid protein
G: Gp26 capsid decoration protein
H: Gp26 capsid decoration protein
I: Gp26 capsid decoration protein
J: Gp26 capsid decoration protein
K: Gp26 capsid decoration protein
L: Gp26 capsid decoration protein
M: Gp26 capsid decoration protein
N: Gp26 capsid decoration protein
O: Gp26 capsid decoration protein
P: Gp26 capsid decoration protein
Q: Gp26 capsid decoration protein
R: Gp26 capsid decoration protein
S: Gp26 capsid decoration protein
T: Gp26 capsid decoration protein
U: Gp26 capsid decoration protein
V: Gp26 capsid decoration protein
W: Gp26 capsid decoration protein
X: Gp26 capsid decoration protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)469,63324
ポリマ－469,63324
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Gp27 major capsid protein


分子量: 30981.451 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus virus G (ウイルス) / 参照: UniProt: G3MB97
#2: タンパク質
Gp26 capsid decoration protein


分子量: 15763.595 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus virus G (ウイルス) / 参照: UniProt: G3MB96

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bacillus virus G / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Bacillus virus G (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
ウイルス殻直径: 1600 nm / 三角数 (T数): 52
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: In brief, phage G was grown in agarose overlays, concentrated by centrifugal pelleting and subjected to rate zonal centrifugation in a sucrose gradient. After recovery from the gradient, ...詳細: In brief, phage G was grown in agarose overlays, concentrated by centrifugal pelleting and subjected to rate zonal centrifugation in a sucrose gradient. After recovery from the gradient, phage G was stored in 0.01 M Tris-Cl (pH 7.4), 0.01 M MgSO4, 6% polyethylene glycol MW 3350.
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 65 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 14.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 375

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1EMAN2粒子像選択e2boxer.py
2jspr粒子像選択batchboxer.py
5jsprCTF補正
10jspr初期オイラー角割当
11jspr最終オイラー角割当
13jspr３次元再構成
14MDFFモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2564
3次元再構成解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2564
詳細: Phage G's capsid was reconstructed with icosahedral symmetry
対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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