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- PDB-6wkb: Human S-adenosylmethionine synthetase co-crystallized with UppNHp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wkb
タイトルHuman S-adenosylmethionine synthetase co-crystallized with UppNHp and Met
要素S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
キーワードTRANSFERASE / S-adenosylmethionine synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine adenosyltransferase complex / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / Methylation / protein heterooligomerization / cellular response to methionine / protein hexamerization / small molecule binding / positive regulation of TORC1 signaling ...methionine adenosyltransferase complex / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / Methylation / protein heterooligomerization / cellular response to methionine / protein hexamerization / small molecule binding / positive regulation of TORC1 signaling / cellular response to leukemia inhibitory factor / one-carbon metabolic process / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain / S-adenosylmethionine synthase signature 1. / S-adenosylmethionine synthase signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
D-METHIONINE / METHIONINE / 5'-deoxyuridine / S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Tan, L.L. / Jackson, C.J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: S-adenosylmethionine synthetase
著者: Laurino, P. / Jackson, C.J. / Tan, L.L.
履歴
登録2020年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
B: S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,2587
ポリマ－87,4412
非ポリマー8175
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5800 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area26190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.191, 144.191, 188.196
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z
#10: -y,-x,-z+1/2
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 S-adenosylmethionine synthase isoform type-2 / AdoMet synthase 2 / Methionine adenosyltransferase 2 / MAT 2 / Methionine adenosyltransferase II / MAT-II


分子量: 43720.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAT2A, AMS2, MATA2 / プラスミド: pET28B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P31153, methionine adenosyltransferase

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非ポリマー , 5種, 33分子

#2: 化合物 ChemComp-U4P / 5'-deoxyuridine / 5′-デオキシウリジン


分子量: 228.202 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H12N2O5 / コメント: 抗ウイルス剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-MED / D-METHIONINE / D-メチオニン


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 149.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2S
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-MET / METHIONINE / メチオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 149.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.3 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10% PEG 3350, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 10% ethylene glycol
PH範囲: 6.0 - 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→47.2 Å / Num. obs: 38275 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 39.1 % / Biso Wilson estimate: 75.41 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.55→2.66 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 4574 / CC1/2: 0.645 / Χ2: 0.99 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.17.1_3660: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5A1I

5a1i


解像度: 2.55→47.2 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2655 1967 5.16 %
Rwork0.2202 --
obs0.2225 38107 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→47.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5917 0 54 28 5999
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0016240
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4758447
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7852297
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043941
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031094
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.610.4311580.41132471X-RAY DIFFRACTION99
2.61-2.680.41661360.38072520X-RAY DIFFRACTION99
2.68-2.760.35721190.34912550X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.850.3921440.32622532X-RAY DIFFRACTION100
2.85-2.950.41821500.31832525X-RAY DIFFRACTION100
2.95-3.070.43721380.29922548X-RAY DIFFRACTION100
3.07-3.210.31521260.26632560X-RAY DIFFRACTION99
3.21-3.380.36651320.25962557X-RAY DIFFRACTION100
3.38-3.590.31161500.2392567X-RAY DIFFRACTION100
3.59-3.870.24651270.21412589X-RAY DIFFRACTION100
3.87-4.260.25361470.18932601X-RAY DIFFRACTION100
4.26-4.880.19971420.16572617X-RAY DIFFRACTION100
4.88-6.140.20541720.1922644X-RAY DIFFRACTION100
6.14-47.20.23651260.20332859X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.95621.490.1241.9908-1.11162.7139-0.131-0.32910.1787-0.0023-0.1170.2352-0.36460.1050.08310.75510.06770.08140.6191-0.00840.52899.2597-39.315932.2277
24.32641.233-1.2191.6273-0.96922.7402-0.1207-0.55670.62140.0037-0.0657-0.1053-0.68890.26930.14490.9561-0.00680.02130.5811-0.01540.73939.9341-37.960729.5279
35.3837-0.9449-0.85331.7540.78414.3577-0.8241.0263-0.82730.02740.06390.2841.0015-0.83370.7811.2028-0.29310.23791.1278-0.09540.69197.0008-52.2329.7375
43.4662-0.8619-0.68592.61280.21593.3272-0.10090.15620.6330.01220.19-0.5287-0.71360.7061-0.1111.0581-0.21190.10120.810.01370.770924.9989-34.609124.5938
51.3801-0.67430.59380.95130.37931.46540.064-0.0488-0.03390.08650.0008-0.0436-0.1203-0.1202-0.02120.5922-0.20570.11760.85940.14030.630415.2243-56.882645.4525
63.3994-3.4836-5.06883.56534.85698.88950.23921.3441-0.6296-0.2547-1.17581.70810.0039-2.89030.74830.945-0.0034-0.06651.4864-0.11340.77018.0581-65.973326.0571
71.688-0.0645-0.45342.0617-0.02473.0156-0.09630.35490.1182-0.27950.2317-0.153-0.20710.531-0.19960.6077-0.28610.11550.93930.08630.742931.6805-55.617134.6832
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 15 through 78 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 79 through 170 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 171 through 253 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 254 through 395 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 16 through 104 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 105 through 138 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 139 through 395 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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