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万見
- PDB-2frv: CRYSTAL STRUCTURE OF THE OXIDIZED FORM OF NI-FE HYDROGENASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2frv
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE OXIDIZED FORM OF NI-FE HYDROGENASE
要素(PERIPLASMIC HYDROGENASE) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / NI-FE HYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome-c3 hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space ...cytochrome-c3 hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B ...Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / : / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Few Secondary Structures / Irregular / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE3-S4 CLUSTER / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / NICKEL (II) ION / OXYGEN ATOM / IRON/SULFUR CLUSTER / Periplasmic [NiFe] hydrogenase small subunit / Periplasmic [NiFe] hydrogenase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfovibrio gigas (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Volbeda, A. / Frey, M. / Fontecilla-Camps, J.C.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1996
タイトル: Structure of the [Nife] Hydrogenase Active Site: Evidence for Biologically Uncommon Fe Ligands
著者: Volbeda, A. / Garcin, E. / Piras, C. / De Lacey, A.L. / Fernandez, V.M. / Hatchikian, E.C. / Frey, M. / Fontecilla-Camps, J.C.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Gas Access to the Active Site of Ni-Fe Hydrogenases Probed by X-Ray Crystallography and Molecular Dynamics
著者: Montet, Y. / Amara, P. / Volbeda, A. / Vernede, X. / Hatchikian, E.C. / Field, M.J. / Frey, M. / Fontecilla-Camps, J.C.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of the Nickel-Iron Hydrogenase from Desulfovibrio Gigas
著者: Volbeda, A. / Charon, M.H. / Piras, C. / Hatchikian, E.C. / Frey, M. / Fontecilla-Camps, J.C.
履歴
登録1997年6月10日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
S: PERIPLASMIC HYDROGENASE
L: PERIPLASMIC HYDROGENASE
A: PERIPLASMIC HYDROGENASE
B: PERIPLASMIC HYDROGENASE
C: PERIPLASMIC HYDROGENASE
D: PERIPLASMIC HYDROGENASE
E: PERIPLASMIC HYDROGENASE
F: PERIPLASMIC HYDROGENASE
G: PERIPLASMIC HYDROGENASE
H: PERIPLASMIC HYDROGENASE
I: PERIPLASMIC HYDROGENASE
J: PERIPLASMIC HYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)534,94454
ポリマ－527,54012
非ポリマー7,40442
水20,6451146
1
S: PERIPLASMIC HYDROGENASE
L: PERIPLASMIC HYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,1579
ポリマ－87,9232
非ポリマー1,2347
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8720 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area24790 Å2
手法PISA
2
A: PERIPLASMIC HYDROGENASE
B: PERIPLASMIC HYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,1579
ポリマ－87,9232
非ポリマー1,2347
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8720 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area24790 Å2
手法PISA
3
C: PERIPLASMIC HYDROGENASE
D: PERIPLASMIC HYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,1579
ポリマ－87,9232
非ポリマー1,2347
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8720 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area24790 Å2
手法PISA
4
E: PERIPLASMIC HYDROGENASE
F: PERIPLASMIC HYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,1579
ポリマ－87,9232
非ポリマー1,2347
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8720 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area24800 Å2
手法PISA
5
G: PERIPLASMIC HYDROGENASE
H: PERIPLASMIC HYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,1579
ポリマ－87,9232
非ポリマー1,2347
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8710 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area24800 Å2
手法PISA
6
I: PERIPLASMIC HYDROGENASE
J: PERIPLASMIC HYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,1579
ポリマ－87,9232
非ポリマー1,2347
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8720 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area24780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.780, 113.160, 133.910
Angle α, β, γ (deg.)90.03, 90.02, 119.99
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.495592, 0.868554, -0.001478), (-0.868525, 0.495588, 0.007514), (0.007259, -0.00244, 0.999971)-55.522, 5.831, -111.87
2given(0.501211, -0.865325, 0.000696), (0.865316, 0.501202, -0.004975), (0.003956, 0.003096, 0.999987)33.273, 45.801, -22.559
3given(-0.501305, 0.86527, -0.000384), (-0.865263, -0.501299, 0.004419), (0.003631, 0.002548, 0.99999)34.788, 57.84, -89.498
4given(-0.49544, -0.868641, 0.00131), (0.868607, -0.495433, -0.008189), (0.007763, -0.002919, 0.999965)67.429, -0.194, -44.863
5given(-1, 4.4E-5, -0.000309), (-4.3E-5, -1, -0.000306), (-0.000309, -0.000306, 1)68.106, 103.557, -66.919
詳細THERE ARE SIX MOLECULES PER (TRICLINIC) UNIT CELL. EACH OF THESE CONSISTS OF ONE SMALL AND ONE LARGE SUBUNIT. IN ALL STAGES THE SIX HYDROGENASE MOLECULES WERE CONSTRAINED TO OBEY EXACT NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY.

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要素

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タンパク質 , 2種, 12分子 SACEGILBDFHJ

#1: タンパク質
PERIPLASMIC HYDROGENASE / CYTOCHROME-C3 HYDROGENASE


分子量: 28351.396 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Desulfovibrio gigas (バクテリア) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 参照: UniProt: P12943, 1.18.99.1
#2: タンパク質
PERIPLASMIC HYDROGENASE / CYTOCHROME-C3 HYDROGENASE


分子量: 59571.938 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Desulfovibrio gigas (バクテリア) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 参照: UniProt: P12944, 1.18.99.1

-
非ポリマー , 7種, 1188分子

#3: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物
ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#5: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物
ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O
#8: 化合物
ChemComp-O / OXYGEN ATOM / オキシド


分子量: 15.999 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: O
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE ACTIVE SITE CONTAINS TWO METALS: NI AND FE. THE LATTER ASSIGNMENT HAS BEEN CONFIRMED BY ...THE ACTIVE SITE CONTAINS TWO METALS: NI AND FE. THE LATTER ASSIGNMENT HAS BEEN CONFIRMED BY ANOMALOUS DIFFERENCE MAPS USING DATA COLLECTED AT BEAM LINE BM14 OF THE ESRF CLOSE TO BOTH SIDES OF THE FE ABSORPTION EDGE. THE FE HAS 3 DIATOMIC NON-PROTEIN LIGANDS (L) WHICH ARE NOW TENTATIVELY ASSIGNED TO TWO CYANIDES (BASED ON POSSIBLE HYDROGEN BONDING INTERACTIONS) AND ONE CARBON MONOXIDE (WHICH SHOWS ONLY VAN DER WAALS INTERACTIONS) (SEE ALSO HAPPE ET AL., NATURE 385, P. 126, 1997). IN ADDITION AN OXYGEN ATOM IS MODELLED IN THE ACTIVE SITE OCCUPYING A BRIDGING POSITION BETWEEN THE NI AND THE FE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.14 %
結晶化pH: 6.6 / 詳細: pH 6.6
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID2 / 波長: 0.905
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年6月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.905 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→29.36 Å / Num. obs: 174383 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 7.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.54→2.84 Å / 冗長度: 1.57 % / Rmerge(I) obs: 0.151 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 87.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 296283
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
AMoRE位相決定
PROLSQ精密化
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FRV, MOLECULE 1

1frv


解像度: 2.54→8 Å / 交差検証法: R-FREE / σ(F): 0 / 詳細: BEFORE PROLSQ: AMORE + X-PLOR
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 8434 5 %RANDOM
Rwork0.201 ---
all0.225 174383 --
obs0.202 168740 92.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 9.2 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 20 Å / Luzzati sigma a obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6341 0 223 192 6756
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0440.025
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0570.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.161
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.932
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.991.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.052.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.015
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1690.1
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2030.35
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2080.35
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1810.35
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.62.5
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor21.320
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor30.530
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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