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- PDB-6wbs: Human CFTR first nucleotide binding domain with dF508/V510D -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wbs
タイトルHuman CFTR first nucleotide binding domain with dF508/V510D
要素Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
キーワードHYDROLASE / Ion Channel / ATP Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / intracellular pH elevation / amelogenesis ...positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / intracellular pH elevation / amelogenesis / chloride channel inhibitor activity / ATPase-coupled inorganic anion transmembrane transporter activity / Golgi-associated vesicle membrane / multicellular organismal-level water homeostasis / cholesterol transport / membrane hyperpolarization / vesicle docking involved in exocytosis / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / chloride channel regulator activity / chloride transmembrane transporter activity / sperm capacitation / chloride channel activity / cholesterol biosynthetic process / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of exocytosis / chloride channel complex / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / cellular response to forskolin / cellular response to cAMP / chloride transmembrane transport / response to endoplasmic reticulum stress / isomerase activity / establishment of localization in cell / PDZ domain binding / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Late endosomal microautophagy / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ABC-family proteins mediated transport / transmembrane transport / recycling endosome / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / recycling endosome membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / protein-folding chaperone binding / early endosome membrane / early endosome / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / apical plasma membrane / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site ...: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.857 Å
データ登録者Simon, K.S. / Kothe, M. / Hilbert, B. / Batchelor, J.D. / Hurlbut, G.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Cystic Fibrosis Foundation 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Determining the Molecular Mechanism of Suppressor Mutation V510D and the Contribution of Helical Unraveling to the dF508-CFTR Defect
著者: Simon, K.S. / Nagarajan, K. / Mechin, I. / Duffy, C. / Manavalan, P. / Altmann, S. / Majewski, A. / Foley, J. / Kaczmarak, J.S. / Bercury, S. / Maderia, M. / Hilbert, B. / Batchelor, J.D. / ...著者: Simon, K.S. / Nagarajan, K. / Mechin, I. / Duffy, C. / Manavalan, P. / Altmann, S. / Majewski, A. / Foley, J. / Kaczmarak, J.S. / Bercury, S. / Maderia, M. / Hilbert, B. / Batchelor, J.D. / Ziegler, R. / Bajko, J. / Kothe, M. / Scheule, R. / Nair, A. / Hurlbut, G.D.
履歴
登録2020年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
B: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3876
ポリマ－50,3242
非ポリマー1,0634
水7,782432
1
A: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6933
ポリマ－25,1621
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6933
ポリマ－25,1621
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.396, 81.660, 100.404
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / CFTR / ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP- ...CFTR / ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP-dependent chloride channel


分子量: 25161.887 Da / 分子数: 2 / 変異: deltaF508, V510D, delta405-436 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFTR, ABCC7 / Variant: deltaRI / 細胞株 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3(Codon+)
参照: UniProt: P13569, channel-conductance-controlling ATPase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 432 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: CFTR NBD1 V510D in buffer A was crystallized by mixing equal amounts of protein at 6 mg/mL with 0.1 M Tris pH 7.6, 28% (w/v) polyethylene glycol 10,000. Crystallization was induced by streak- ...詳細: CFTR NBD1 V510D in buffer A was crystallized by mixing equal amounts of protein at 6 mg/mL with 0.1 M Tris pH 7.6, 28% (w/v) polyethylene glycol 10,000. Crystallization was induced by streak-seeding using crystals grown in 0.1 M HEPES, pH 7.5, 25% (w/v) polyethylene glycol 550 monomethylether, and plates incubated at 4C. Crystals grew over several days and were frozen by quick dip in reservoir solution supplemented with 25% (w/v) ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.857→50 Å / Num. obs: 43865 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 20.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.127 / Χ2: 1.062 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
1.86-1.935.70.91642840.7410.411.069100
1.93-260.61443520.8510.271.0861000.673
2-2.096.10.44543130.930.1941.0861000.486
2.09-2.216.20.33343250.9440.1451.0851000.364
2.21-2.346.20.24443560.970.1071.0681000.267
2.34-2.526.20.19143650.980.0831.051000.208
2.52-2.786.20.13943640.9890.0611.0331000.152
2.78-3.186.10.11343990.9910.051.0741000.123
3.18-4.015.90.07744540.9950.0351.0451000.085
4.01-505.60.0546530.9970.0231.0299.90.055

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BBS

2bbs


解像度: 1.857→42.767 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2127 2116 4.83 %
Rwork0.1697 --
obs0.1718 43792 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 129.64 Å2 / Biso mean: 31.9829 Å2 / Biso min: 8.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.857→42.767 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3434 0 88 432 3954
Biso mean--28.62 36.74 -
残基数----440
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013621
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1844904
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.1012194
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061553
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006612
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.857-1.90.34781290.2803255192
1.9-1.94750.29531390.23322740100
1.9475-2.00020.25921400.21112747100
2.0002-2.0590.22281410.19582752100
2.059-2.12550.25871390.18442758100
2.1255-2.20140.20731400.18262759100
2.2014-2.28960.21241420.16922774100
2.2896-2.39380.18431410.15822789100
2.3938-2.520.21961400.16542769100
2.52-2.67780.20631410.16512770100
2.6778-2.88450.23761420.16662796100
2.8845-3.17470.20641430.16622797100
3.1747-3.63390.21481430.15772835100
3.6339-4.57750.16031460.13592852100
4.5775-42.7670.21271500.17522987100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7290.13771.30951.40010.21051.4642-0.0716-0.13380.06940.1265-0.0426-0.20970.00440.02780.11840.14080.0180.00480.13360.00230.187321.6324-12.66945.2567
21.1863-0.05110.67861.3502-0.9111.5773-0.0573-0.11520.09620.10010.0448-0.0876-0.1524-0.15910.0120.10730.01540.00240.0867-0.0280.110516.1859-8.72025.6533
31.2209-0.68740.48130.7484-0.08750.2822-0.0745-0.04840.0830.1243-0.0769-0.1009-0.26730.00330.12290.23910.05010.01970.15190.0210.18920.5929-0.2902-7.3575
41.4873-1.5426-0.02691.8290.34860.8456-0.02380.51320.02-0.3725-0.07330.20610.0501-0.05510.05420.23640.0008-0.03460.20430.01420.1681-1.1782-3.0697-18.9701
52.26960.19390.97871.5712-0.24561.5065-0.03240.0798-0.08280.00180.03510.14090.0709-0.08670.04290.1311-0.00310.04240.105-0.01170.1032.7659-9.5922-9.4836
61.724-0.590.98951.6481-0.31111.9490.16190.3138-0.1872-0.2301-0.04570.02190.25550.2515-0.04980.14450.02960.02510.1445-0.02750.127518.6846-19.5853-6.5743
71.6795-0.9276-0.24321.93910.06161.48170.0495-0.1914-0.0890.2622-0.0261-0.15410.22810.0084-0.01640.24280.0012-0.07040.16130.02440.19326.42558.519414.9741
81.2213-0.01730.69840.92440.51531.56610.0711-0.0239-0.12810.18660.0127-0.10070.22370.0308-0.09730.13650.0026-0.02470.0990.00450.142325.27810.5137.5936
92.3990.5681-0.3731.904-0.02071.7489-0.04710.4550.0218-0.2950.1115-0.0381-0.0043-0.0059-0.06770.136-0.01860.00150.2315-0.00790.123625.923820.2061-15.4161
100.70360.4192-0.17322.6429-0.72131.19380.04620.10570.0748-0.0054-0.03050.0359-0.03530.0391-0.03150.1241-0.006-0.00090.1475-0.00160.139321.007922.9403-2.1324
111.9195-0.1034-0.00861.88310.2231.95050.0634-0.20760.25240.36950.0071-0.0315-0.15590.0106-0.05380.2212-0.03620.00710.1475-0.02690.170322.692625.010714.9288
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 420 through 458 )A420 - 458
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 459 through 491 )A459 - 491
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 492 through 513 )A492 - 513
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 514 through 538 )A514 - 538
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 539 through 589 )A539 - 589
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 590 through 635 )A590 - 635
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 421 through 449 )B421 - 449
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 450 through 491 )B450 - 491
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 492 through 563 )B492 - 563
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 564 through 599 )B564 - 599
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 600 through 646 )B600 - 646

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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