[日本語] English
万見
- PDB-6w3i: Crystal structure of a FAM46C mutant in complex with Plk4 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w3i
タイトルCrystal structure of a FAM46C mutant in complex with Plk4
要素
  • Serine/threonine-protein kinase PLK4
  • Terminal nucleotidyltransferase 5C
キーワードTRANSFERASE / RNA polymerase
機能・相同性
機能・相同性情報


de novo centriole assembly involved in multi-ciliated epithelial cell differentiation / procentriole / deuterosome / trophoblast giant cell differentiation / positive regulation of centriole replication / polo kinase / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / XY body / mRNA stabilization ...de novo centriole assembly involved in multi-ciliated epithelial cell differentiation / procentriole / deuterosome / trophoblast giant cell differentiation / positive regulation of centriole replication / polo kinase / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / XY body / mRNA stabilization / centriole replication / cleavage furrow / cilium assembly / negative regulation of cell differentiation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / centriole / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / in utero embryonic development / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arylsulfatase, C-terminal domain - #120 / Arylsulfatase, C-terminal domain - #130 / Terminal nucleotidyltransferase / Nucleotidyltransferase / Domain of unknown function (DUF1693) / Plk4, C-terminal polo-box domain / Plk4, second cryptic polo-box domain / Plk4, first cryptic polo-box domain / Polo-like Kinase 4 Polo Box 1 / Polo-like Kinase 4 Polo Box 2 ...Arylsulfatase, C-terminal domain - #120 / Arylsulfatase, C-terminal domain - #130 / Terminal nucleotidyltransferase / Nucleotidyltransferase / Domain of unknown function (DUF1693) / Plk4, C-terminal polo-box domain / Plk4, second cryptic polo-box domain / Plk4, first cryptic polo-box domain / Polo-like Kinase 4 Polo Box 1 / Polo-like Kinase 4 Polo Box 2 / Cryptic Polo-Box 1 (CPB1) domain profile. / Cryptic Polo-Box 2 (CPB2) domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, first cryptic polo-box domain superfamily / : / Arylsulfatase, C-terminal domain / POLO box domain / POLO box domain profile. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK4 / Terminal nucleotidyltransferase 5C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.802 Å
データ登録者Chen, H. / Shang, G.J. / Lu, D.F. / Zhang, X.W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1R01CA220283 米国
Robert A. Welch Foundationi-1702 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Structural and Functional Analyses of the FAM46C/Plk4 Complex.
著者: Chen, H. / Lu, D. / Shang, G. / Gao, G. / Zhang, X.
履歴
登録2020年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年8月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Terminal nucleotidyltransferase 5C
B: Serine/threonine-protein kinase PLK4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6382
ポリマ－65,6382
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area28640 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)142.291, 142.291, 147.884
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 Terminal nucleotidyltransferase 5C / Non-canonical poly(A) polymerase FAM46C


分子量: 39768.367 Da / 分子数: 1 / 変異: E166Q,F193D,H206D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TENT5C, FAM46C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5VWP2, polynucleotide adenylyltransferase
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK4 / Polo-like kinase 4 / PLK-4 / Serine/threonine-protein kinase 18 / Serine/threonine-protein kinase Sak


分子量: 25869.609 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 585-807 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK4, SAK, STK18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00444, polo kinase

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 6.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 81.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 25% v/v pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), 0.05 M ammonium sulfate, 0.05 M Bis-Tris, pH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月9日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→50 Å / Num. obs: 17441 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.8 % / Rpim(I) all: 0.029 / Net I/σ(I): 27.8
反射 シェル解像度: 3.8→3.87 Å / Num. unique obs: 866 / CC1/2: 0.892

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4N7Z

4n7z


解像度: 3.802→47.334 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.47 / 位相誤差: 24.82
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2614 1436 10.01 %
Rwork0.2173 --
obs0.2218 14345 82.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.802→47.334 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4342 0 0 0 4342
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044426
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7295985
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.4522696
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048684
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005762
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.802-3.93760.347560.2897488X-RAY DIFFRACTION32
3.9376-4.09510.3313720.2233672X-RAY DIFFRACTION43
4.0951-4.28140.25181050.2342900X-RAY DIFFRACTION58
4.2814-4.50690.23851410.2171336X-RAY DIFFRACTION87
4.5069-4.78910.20531740.18961556X-RAY DIFFRACTION100
4.7891-5.15840.27931720.20781554X-RAY DIFFRACTION100
5.1584-5.67680.2881770.23541579X-RAY DIFFRACTION100
5.6768-6.49640.28341740.26071575X-RAY DIFFRACTION100
6.4964-8.17790.29991850.24161585X-RAY DIFFRACTION100
8.1779-47.3340.23011800.18041664X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.53280.07530.03010.5579-0.19590.5240.08240.0064-0.2654-0.0675-0.05410.17370.5948-0.58620.15390.5646-0.48810.06740.5932-0.33830.3021-10.6576.054635.0268
21.38180.9321-0.4621.362-0.19940.8973-0.0492-0.0029-0.23810.0371-0.0683-0.15740.05080.0806-0.04610.05-0.18110.02350.24540.05420.0254-4.238392.801357.7085
31.70140.17570.56341.7642-0.72712.9173-0.0825-0.40250.06340.6332-0.17990.1837-0.0817-0.2968-0.07580.3649-0.17390.05390.33160.02480.0516-12.1295122.907664.8184
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 14:343 )A14 - 343
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 585:700 )B585 - 700
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 701:807 )B701 - 807

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る