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万見
- PDB-6w3h: Brain delivery of therapeutic proteins using an Fc fragment blood... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w3h
タイトルBrain delivery of therapeutic proteins using an Fc fragment blood-brain barrier transport vehicle in mice and monkeys
要素
  • ATV Fc
  • Transferrin receptor protein 1,Transferrin receptor protein 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Blood-Brain Barrier / Transferrin binding receptor / Antibody transport vehicle
機能・相同性
機能・相同性情報


transferrin receptor activity / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of mitochondrial fusion / transferrin transport / Transferrin endocytosis and recycling / positive regulation of isotype switching / response to copper ion / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / response to iron ion / response to manganese ion ...transferrin receptor activity / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of mitochondrial fusion / transferrin transport / Transferrin endocytosis and recycling / positive regulation of isotype switching / response to copper ion / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / response to iron ion / response to manganese ion / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of bone resorption / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / transport across blood-brain barrier / response to retinoic acid / positive regulation of T cell proliferation / clathrin-coated pit / positive regulation of B cell proliferation / RAC1 GTPase cycle / response to nutrient / Hsp70 protein binding / osteoclast differentiation / cellular response to leukemia inhibitory factor / acute-phase response / positive regulation of protein-containing complex assembly / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / receptor internalization / positive regulation of protein localization to nucleus / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / recycling endosome membrane / melanosome / cellular response to xenobiotic stimulus / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / extracellular vesicle / double-stranded RNA binding / Clathrin-mediated endocytosis / iron ion transport / virus receptor activity / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / blood microparticle / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / early endosome / response to hypoxia / endosome / endosome membrane / intracellular signal transduction / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Peptidase M28 / Peptidase family M28 ...Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transferrin receptor protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.38 Å
データ登録者Srivastava, A. / Kariolis, M. / Wells, R.
引用ジャーナル: Sci Transl Med / 年: 2020
タイトル: Brain delivery of therapeutic proteins using an Fc fragment blood-brain barrier transport vehicle in mice and monkeys.
著者: Kariolis, M.S. / Wells, R.C. / Getz, J.A. / Kwan, W. / Mahon, C.S. / Tong, R. / Kim, D.J. / Srivastava, A. / Bedard, C. / Henne, K.R. / Giese, T. / Assimon, V.A. / Chen, X. / Zhang, Y. / ...著者: Kariolis, M.S. / Wells, R.C. / Getz, J.A. / Kwan, W. / Mahon, C.S. / Tong, R. / Kim, D.J. / Srivastava, A. / Bedard, C. / Henne, K.R. / Giese, T. / Assimon, V.A. / Chen, X. / Zhang, Y. / Solanoy, H. / Jenkins, K. / Sanchez, P.E. / Kane, L. / Miyamoto, T. / Chew, K.S. / Pizzo, M.E. / Liang, N. / Calvert, M.E.K. / DeVos, S.L. / Baskaran, S. / Hall, S. / Sweeney, Z.K. / Thorne, R.G. / Watts, R.J. / Dennis, M.S. / Silverman, A.P. / Zuchero, Y.J.Y.
履歴
登録2020年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATV Fc
C: Transferrin receptor protein 1,Transferrin receptor protein 1
D: Transferrin receptor protein 1,Transferrin receptor protein 1
B: ATV Fc
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3815
ポリマ－87,0644
非ポリマー1,3171
水00
1
A: ATV Fc
D: Transferrin receptor protein 1,Transferrin receptor protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8493
ポリマ－43,5322
非ポリマー1,3171
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Transferrin receptor protein 1,Transferrin receptor protein 1
B: ATV Fc


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5322
ポリマ－43,5322
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)126.370, 126.370, 113.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERLEULEUAA239 - 44319 - 223
21SERSERLEULEUBD239 - 44319 - 223
12PROPROTHRTHRCB26 - 1686 - 148
22PROPROTHRTHRDC26 - 1686 - 148

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 ATV Fc


分子量: 25578.848 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: タンパク質 Transferrin receptor protein 1,Transferrin receptor protein 1 / Trfr / T9 / p90


分子量: 17953.268 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TFRC / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02786
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1317.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-2DManpa1-3[DGlcpNAcb1-2DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-1-3-1/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1_f2-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.17 %
結晶化温度: 297.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20-25% PEG3350, 0.1M Bis-Tris pH6.5, and 0.2M LiSO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 100K-M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.38→55.3 Å / Num. obs: 14541 / % possible obs: 99.72 % / 冗長度: 9.5 % / CC1/2: 0.93 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 3.38→3.44 Å / Num. unique obs: 713 / CC1/2: 0.56

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3S7G

3s7g


解像度: 3.38→55.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.891 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.806 / SU B: 84.188 / SU ML: 0.621 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.673
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3182 657 4.5 %RANDOM
Rwork0.2376 ---
obs0.2415 13862 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 151.16 Å2 / Biso mean: 72.05 Å2 / Biso min: 48.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å2-0.23 Å2-0 Å2
2---0.45 Å20 Å2
3---1.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.38→55.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5162 0 89 0 5251
Biso mean--87.64 --
残基数----689
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0135381
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174769
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.771.677368
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5611.59411076
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2135681
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.60523.963217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.21415787
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5731514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2765
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.025951
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021048
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.15 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
11A5135
12B5135
21C3547
22D3547
LS精密化 シェル解像度: 3.38→3.468 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.417 40 -
Rwork0.292 1037 -
all-1077 -
obs--99.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9247-0.31810.51970.5075-0.04520.14410.05150.6130.0683-0.0673-0.0644-0.14090.00710.16880.01290.3404-0.03840.02220.4950.04370.237538.0099.318920.54
20.3874-0.07640.61192.14710.03422.1663-0.1648-0.08220.05860.15850.10520.1664-0.1787-0.03540.05960.34740.06050.03480.1427-0.02650.15225.101448.364919.089
30.52950.87130.18831.44810.15022.25140.0335-0.07110.04660.0525-0.12950.05040.1161-0.03850.0960.19210.0324-0.06780.2567-0.00110.228620.0765-23.3259.4291
40.7728-0.1414-0.46491.0353-0.30120.4595-0.01410.14940.16880.0771-0.0399-0.38990.0245-0.15920.0540.2308-0.0007-0.03220.2689-0.02680.294630.213225.65463.2474
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A237 - 656
2X-RAY DIFFRACTION2C26 - 169
3X-RAY DIFFRACTION3D26 - 174
4X-RAY DIFFRACTION4B239 - 443

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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