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- PDB-6vzf: Crystal Structure of Atg11 Coiled-Coil 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vzf
タイトルCrystal Structure of Atg11 Coiled-Coil 3
要素Autophagy-related protein 11
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / coiled-coil / autophagy / scaffold
機能・相同性
機能・相同性情報


autophagy of peroxisome / Macroautophagy / Atg1/ULK1 kinase complex / ribophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / positive regulation of autophagosome assembly / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / pexophagy / autophagy of mitochondrion ...autophagy of peroxisome / Macroautophagy / Atg1/ULK1 kinase complex / ribophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / positive regulation of autophagosome assembly / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / pexophagy / autophagy of mitochondrion / piecemeal microautophagy of the nucleus / protein-containing complex localization / phagophore assembly site / cellular response to nitrogen starvation / reticulophagy / vacuolar membrane / autophagosome assembly / SNARE binding / autophagy / positive regulation of protein phosphorylation / molecular adaptor activity / protein kinase binding
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein ATG17-like domain / Autophagy protein ATG17-like domain / Autophagy-related protein 11, C-terminal / Autophagy-related protein 11 / Autophagy-related protein 11
類似検索 - ドメイン・相同性
Autophagy-related protein 11
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Margolis, H.K. / Ragusa, M.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128663 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM113132 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: The Third Coiled Coil Domain of Atg11 Is Required for Shaping Mitophagy Initiation Sites.
著者: Margolis, H.K. / Katzenell, S. / Leary, K.A. / Ragusa, M.J.
履歴
登録2020年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Autophagy-related protein 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3102
ポリマ－12,2141
非ポリマー961
水41423
1
A: Autophagy-related protein 11
ヘテロ分子

A: Autophagy-related protein 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6194
ポリマ－24,4272
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area3730 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area14000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.105, 103.105, 37.520
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-901-

SO4

21A-1007-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Autophagy-related protein 11 / Cytoplasm to vacuole targeting protein 9


分子量: 12213.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ATG11, CVT9, YPR049C, YP9499.07c / プラスミド: phis2
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q12527
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.91 % / 解説: rods
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 90 mM LiNaK, 0.1 M Buffer system 4 pH 6.5 (MOPSO + Bis Tris), 50% v/v precipitant mix 6 (25% w/v PEG 4000, 40% w/v 1,2,6-hexanetriol)

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Ambient temp detailsCrystal-IDSerial crystal experiment
180cryo stream1N
280cryo stream1N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 24-ID-C10.9791
シンクロトロンNSLS-II 17-ID-220.979344
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS3 6M1PIXEL2018年11月2日
DECTRIS EIGER X 16M2PIXEL2018年10月11日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.9793441
反射解像度: 2.03→44.65 Å / Num. obs: 15063 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20.2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 16.7 / Num. measured all: 303942
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.03-2.0819.51.8522169811100.6610.4271.9012100
9.08-44.6517.40.05932921890.9990.0140.0657.697.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.3データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.03→34.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 2.842 / SU ML: 0.078 / SU R Cruickshank DPI: 0.119 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.119 / ESU R Free: 0.115
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2459 781 5.2 %RANDOM
Rwork0.2263 ---
obs0.2273 14270 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 175.3 Å2 / Biso mean: 88 Å2 / Biso min: 23.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å2-0.08 Å2-0 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3---0.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.03→34.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数706 0 5 23 734
Biso mean--37.67 63.68 -
残基数----86
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.013715
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.017648
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7191.642960
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2841.5781519
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.723585
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.67425.21746
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.93515148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg29.307154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.295
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02787
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02125
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.083 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 49 -
Rwork0.268 1061 -
all-1110 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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