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- PDB-6vwo: Crystal structure of E. coli guanosine kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vwo
タイトルCrystal structure of E. coli guanosine kinase
要素Inosine-guanosine kinase
キーワードTRANSFERASE / Guanosine Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine kinase activity / inosine kinase / inosine kinase activity / GMP salvage / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / guanosine tetraphosphate binding / phosphorylation / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Guanosine-inosine kinase / pfkB family of carbohydrate kinases signature 2. / Carbohydrate/purine kinase, PfkB, conserved site / Carbohydrate kinase PfkB / pfkB family carbohydrate kinase / Ribokinase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE / : / Guanosine-inosine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Wang, B. / Grant, R.A. / Laub, M.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM082899 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2020
タイトル: ppGpp Coordinates Nucleotide and Amino-Acid Synthesis in E. coli During Starvation.
著者: Wang, B. / Grant, R.A. / Laub, M.T.
履歴
登録2020年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inosine-guanosine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9208
ポリマ－48,7851
非ポリマー1,1357
水3,675204
1
A: Inosine-guanosine kinase
ヘテロ分子

A: Inosine-guanosine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,84016
ポリマ－97,5702
非ポリマー2,27114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)118.117, 118.117, 75.447
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-504-

K

21A-760-

HOH

31A-773-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Inosine-guanosine kinase


分子量: 48784.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: gsk, b0477, JW0466 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEW6, inosine kinase

-
非ポリマー , 5種, 211分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-GMP / GUANOSINE / グアノシン


分子量: 283.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O5
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.5 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.9 / 詳細: 0.1 M TRIS pH 8.9, 15% PEG-4000, 0.2M CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. obs: 55162 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 16.6 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.086 / Χ2: 1.022 / Net I/σ(I): 6.6 / Num. measured all: 918133
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.78-1.815.20.89614170.7320.3810.9790.4349
1.81-1.846.30.81219270.8460.30.870.45166.7
1.84-1.887.20.76424370.830.2610.8120.47385.6
1.88-1.928.80.81627960.8010.2640.8620.53897.3
1.92-1.9611.60.78928790.8960.2310.8240.48499.8
1.96-214.50.71528870.950.1910.740.499100
2-2.0516.40.57928760.9720.1460.5980.512100
2.05-2.1116.50.51528800.9710.1290.5310.57100
2.11-2.1719.40.43528830.9830.1010.4470.564100
2.17-2.24200.35828760.9890.0820.3680.62100
2.24-2.3219.80.29328920.9910.0680.3010.677100
2.32-2.4219.70.23128990.9940.0530.2370.725100
2.42-2.5318.50.18328960.9950.0440.1880.85100
2.53-2.6619.10.14229020.9970.0330.1460.964100
2.66-2.8320.50.12428980.9980.0280.1271.128100
2.83-3.0420.10.09929250.9980.0230.1021.325100
3.04-3.3518.50.08129350.9980.0190.0831.636100
3.35-3.8320.70.06929170.9990.0150.071.97399.9
3.83-4.8319.40.05329670.9990.0120.0542.001100
4.83-5019.10.04830730.9990.0110.0491.708100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ensemble

解像度: 1.78→46.5 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.87
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2048 4244 7.7 %
Rwork0.1806 --
obs0.1825 55093 94.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 147.89 Å2 / Biso mean: 46.0518 Å2 / Biso min: 21.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.78→46.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2973 0 108 204 3285
Biso mean--44.55 45.04 -
残基数----383
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.78-1.80.3226750.330785693149
1.8-1.830.317920.31541044113658
1.83-1.850.31541000.31591236133669
1.85-1.870.36581210.30851458157983
1.87-1.90.35471390.28991637177692
1.9-1.920.32261450.28481720186599
1.92-1.950.29641450.25617771922100
1.95-1.980.30281440.248117551899100
1.98-2.010.24021510.236817701921100
2.01-2.040.21811480.211317631911100
2.04-2.080.27711460.213817571903100
2.08-2.110.241450.209817921937100
2.11-2.160.2141510.201518091960100
2.16-2.20.2241410.192917261867100
2.2-2.250.21831490.194117781927100
2.25-2.30.25371500.191717851935100
2.3-2.360.21851430.195317461889100
2.36-2.420.24161520.187617941946100
2.42-2.490.22591470.178317631910100
2.49-2.570.20441570.188817931950100
2.57-2.660.21271490.183317681917100
2.66-2.770.19091450.1818021947100
2.77-2.90.23331510.19117851936100
2.9-3.050.21321440.190917831927100
3.05-3.240.21211530.187217961949100
3.24-3.490.22911480.174318121960100
3.49-3.840.19021430.171217941937100
3.84-4.40.15121530.136818261979100
4.4-5.540.1511540.134918241978100
5.54-46.50.18361630.179319002063100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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