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万見
- PDB-6vtz: Structure of a thiolation-reductase di-domain from an archaeal no... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vtz
タイトルStructure of a thiolation-reductase di-domain from an archaeal non-ribosomal peptide synthetase
要素Non-ribosomal peptide synthetase
キーワードOXIDOREDUCTASE / non-ribosomal peptide synthetases / peptide carrier protein / reductase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / catalytic activity / phosphopantetheine binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioester reductase-like domain / Fatty acyl-coenzyme A reductase, NAD-binding domain / Male sterility protein / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily ...Thioester reductase-like domain / Fatty acyl-coenzyme A reductase, NAD-binding domain / Male sterility protein / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-ribosomal peptide synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanobrevibacter ruminantium (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Deshpande, S. / Lott, J.S. / Lee, T.V.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Ministry of Business, Innovation and Employment (New Zealand)UOAX1506 ニュージーランド
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structural characterization of a PCP-R didomain from an archaeal nonribosomal peptide synthetase reveals novel interdomain interactions.
著者: Deshpande, S. / Altermann, E. / Sarojini, V. / Lott, J.S. / Lee, T.V.
履歴
登録2020年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-ribosomal peptide synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4241
ポリマ－56,4241
非ポリマー00
水905
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.920, 139.920, 71.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Non-ribosomal peptide synthetase


分子量: 56423.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanobrevibacter ruminantium (strain ATCC 35063 / DSM 1093 / JCM 13430 / OCM 146 / M1) (古細菌)
株: ATCC 35063 / DSM 1093 / JCM 13430 / OCM 146 / M1 / 遺伝子: mru_0351 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: D3E027
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.77 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Crystals were grown by vapour diffusion, hanging drop method. Drop volume was 2 micro-litre (1+1) equilibrated against 500 micro-litre of reservoir volume containing 0.1 M MOPS/Na-HEPES ...詳細: Crystals were grown by vapour diffusion, hanging drop method. Drop volume was 2 micro-litre (1+1) equilibrated against 500 micro-litre of reservoir volume containing 0.1 M MOPS/Na-HEPES buffer at pH 7.5, 15% PEG MME and 14% PEG 20K as precipitants in the presence of 0.02M each of L-Na Glutamate, DL-Alanine, Glycine, DL-Lysine HCl, DL-Serine as additives. The concentration of protein was 30 mg/ml in HEPES buffer at pH 7.5 containing 150 mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→46.291 Å / Num. obs: 23800 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.72 % / Biso Wilson estimate: 75.77 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rrim(I) all: 0.221 / Net I/σ(I): 7.07
反射 シェル解像度: 2.65→2.83 Å / Num. unique obs: 8693 / CC1/2: 0.338

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4F6C

4f6c


解像度: 2.65→46.291 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2456 1137 4.78 %
Rwork0.2032 22653 -
obs0.2051 23790 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 131.02 Å2 / Biso mean: 73.5979 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.65→46.291 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2965 0 0 5 2970
Biso mean---73.11 -
残基数----374
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.65-2.77060.33961350.32132798
2.7706-2.91670.31271640.28222800
2.9167-3.09940.29771440.25852778
3.0994-3.33860.2961580.23242811
3.3386-3.67450.26921450.20562795
3.6745-4.20580.22791320.17662849
4.2058-5.29770.20131400.17382842
5.2977-46.2910.23011190.19962980

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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