+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6vsu | ||||||
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Title | Arginase from Arabidopsis thaliana in Complex with Ornithine | ||||||
Components | Arginase 1, mitochondrial | ||||||
Keywords | HYDROLASE / arginine amidinohydrolase / ureohydrolase / agmatinase / agmatine amidinohydrolase | ||||||
Function / homology | Function and homology information agmatinase / putrescine biosynthetic process from arginine, via agmatine / agmatinase activity / arginase / arginase activity / urea cycle / protein hexamerization / cobalt ion binding / arginine catabolic process / magnesium ion binding ...agmatinase / putrescine biosynthetic process from arginine, via agmatine / agmatinase activity / arginase / arginase activity / urea cycle / protein hexamerization / cobalt ion binding / arginine catabolic process / magnesium ion binding / mitochondrion / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.25 Å | ||||||
Authors | Sekula, B. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Front Plant Sci / Year: 2020 Title: The Neighboring Subunit Is Engaged to Stabilize the Substrate in the Active Site of Plant Arginases. Authors: Sekula, B. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6vsu.cif.gz | 2.9 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6vsu.ent.gz | 2.5 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6vsu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6vsu_validation.pdf.gz | 434.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6vsu_full_validation.pdf.gz | 441.2 KB | Display | |
Data in XML | 6vsu_validation.xml.gz | 4.7 KB | Display | |
Data in CIF | 6vsu_validation.cif.gz | 99.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vs/6vsu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vs/6vsu | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6vssSC 6vstC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 24 molecules ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWX
#1: Protein | Mass: 34958.746 Da / Num. of mol.: 24 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Tissue: leaves / Gene: ARGAH1, At4g08900, T3H13.7 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P46637, arginase, agmatinase |
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-Non-polymers , 6 types, 5067 molecules
#2: Chemical | ChemComp-MN / #3: Chemical | ChemComp-NA / #4: Chemical | ChemComp-ORN / #5: Chemical | ChemComp-GOL / #6: Chemical | ChemComp-PEG / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 56.05 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 50 mM L-arginine, 50 mM L-glutamic acid, 22% PEG Smear Broad, 5% glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jun 27, 2018 |
Radiation | Monochromator: Si (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.25→30 Å / Num. obs: 429624 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.3 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 17.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.25→2.33 Å / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.483 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 43258 / CC1/2: 0.747 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6VSS Resolution: 2.25→29.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 11.042 / SU ML: 0.143 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.173 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 152.12 Å2 / Biso mean: 41.31 Å2 / Biso min: 14.06 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.25→29.97 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.251→2.309 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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