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- PDB-6vro: The structure of the PP2A B56 subunit AIM1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vro
タイトルThe structure of the PP2A B56 subunit AIM1 complex
要素
  • Beta/gamma crystallin domain-containing protein 1
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
キーワードHYDROLASE / Ser/thr phosphatase / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein phosphatase type 2A complex / protein phosphatase regulator activity / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated ...protein phosphatase type 2A complex / protein phosphatase regulator activity / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / CTLA4 inhibitory signaling / Platelet sensitization by LDL / protein phosphatase activator activity / chromosome, centromeric region / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Regulation of TP53 Degradation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / carbohydrate binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of cell population proliferation / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / : / Beta/Gamma crystallin / Crystallins beta and gamma 'Greek key' motif profile. / Beta/gamma crystallins / Beta/gamma crystallin / Gamma-crystallin-like / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Ricin-type beta-trefoil ...Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / : / Beta/Gamma crystallin / Crystallins beta and gamma 'Greek key' motif profile. / Beta/gamma crystallins / Beta/gamma crystallin / Gamma-crystallin-like / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform / Beta/gamma crystallin domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Wang, X. / Page, R. / Peti, W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS091336 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098482 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: A dynamic charge-charge interaction modulates PP2A:B56 substrate recruitment.
著者: Wang, X. / Garvanska, D.H. / Nasa, I. / Ueki, Y. / Zhang, G. / Kettenbach, A.N. / Peti, W. / Nilsson, J. / Page, R.
履歴
登録2020年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
B: Beta/gamma crystallin domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7112
ポリマ－44,7112
非ポリマー00
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.044, 111.044, 108.912
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Space group name HallI4

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform / PP2A B subunit isoform B'-gamma / PP2A B subunit isoform B56-gamma / PP2A B subunit isoform PR61- ...PP2A B subunit isoform B'-gamma / PP2A B subunit isoform B56-gamma / PP2A B subunit isoform PR61-gamma / PP2A B subunit isoform R5-gamma / Renal carcinoma antigen NY-REN-29


分子量: 41667.219 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 62-411 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R5C, KIAA0044 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13362
#2: タンパク質・ペプチド Beta/gamma crystallin domain-containing protein 1 / Absent in melanoma 1 protein


分子量: 3043.567 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 716-741 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y4K1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.24 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.0, 9% PEG8000, 0.9 M lithium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月4日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→39.26 Å / Num. obs: 24266 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 58.96 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.45-2.5571.8881905627110.6730.7572.0361.299.4
8.83-39.266.70.022357753110.0090.02456.598

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX1.14位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5K6S

5k6s


解像度: 2.45→38.88 Å / SU ML: 0.3865 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.2068 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2346 1139 4.71 %
Rwork0.2204 23069 -
obs0.2211 24208 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 70 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→38.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2768 0 0 36 2804
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022856
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53993874
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038429
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041486
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.07941725
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.560.36311330.33022820X-RAY DIFFRACTION98.5
2.56-2.70.3251690.30842857X-RAY DIFFRACTION99.67
2.7-2.860.30911780.29212838X-RAY DIFFRACTION99.54
2.86-3.090.29181160.26882917X-RAY DIFFRACTION99.74
3.09-3.40.29181430.24352876X-RAY DIFFRACTION99.64
3.4-3.890.2181070.21982922X-RAY DIFFRACTION99.97
3.89-4.90.21281450.19222900X-RAY DIFFRACTION99.74
4.9-38.880.18941480.18742939X-RAY DIFFRACTION99.58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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