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万見
- PDB-6voi: Chloroplast ATP synthase (O1, CF1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6voi
タイトルChloroplast ATP synthase (O1, CF1)
要素(ATP synthase ...) x 5
キーワードTRANSLOCASE / PHOTOSYNTHESIS / CF1FO / ATP synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


photosynthetic electron transport in photosystem I / photosynthetic electron transport in photosystem II / chloroplast thylakoid membrane / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity ...photosynthetic electron transport in photosystem I / photosynthetic electron transport in photosystem II / chloroplast thylakoid membrane / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit beta, chloroplastic / ATP synthase epsilon chain, chloroplastic / ATP synthase gamma chain, chloroplastic / ATP synthase subunit alpha, chloroplastic / ATP synthase delta chain, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.03 Å
データ登録者Yang, J.-H. / Williams, D. / Kandiah, E. / Fromme, P. / Chiu, P.-L.
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Structural basis of redox modulation on chloroplast ATP synthase.
著者: Jay-How Yang / Dewight Williams / Eaazhisai Kandiah / Petra Fromme / Po-Lin Chiu /
要旨: In higher plants, chloroplast ATP synthase has a unique redox switch on its γ subunit that modulates enzyme activity to limit ATP hydrolysis at night. To understand the molecular details of the ...In higher plants, chloroplast ATP synthase has a unique redox switch on its γ subunit that modulates enzyme activity to limit ATP hydrolysis at night. To understand the molecular details of the redox modulation, we used single-particle cryo-EM to determine the structures of spinach chloroplast ATP synthase in both reduced and oxidized states. The disulfide linkage of the oxidized γ subunit introduces a torsional constraint to stabilize the two β hairpin structures. Once reduced, free cysteines alleviate this constraint, resulting in a concerted motion of the enzyme complex and a smooth transition between rotary states to facilitate the ATP synthesis. We added an uncompetitive inhibitor, tentoxin, in the reduced sample to limit the flexibility of the enzyme and obtained high-resolution details. Our cryo-EM structures provide mechanistic insight into the redox modulation of the energy regulation activity of chloroplast ATP synthase.
履歴
登録2020年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21265
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha, chloroplastic
C: ATP synthase subunit alpha, chloroplastic
B: ATP synthase subunit alpha, chloroplastic
D: ATP synthase subunit beta, chloroplastic
E: ATP synthase subunit beta, chloroplastic
F: ATP synthase subunit beta, chloroplastic
d: ATP synthase delta chain, chloroplastic
g: ATP synthase gamma chain, chloroplastic
e: ATP synthase epsilon chain, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)412,90714
ポリマ－410,4519
非ポリマー2,4565
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP synthase ... , 5種, 9分子 ACBDEFdge

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha, chloroplastic / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 55505.199 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P06450, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta, chloroplastic / ATP synthase F1 sector subunit beta / F-ATPase subunit beta


分子量: 53797.367 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P00825, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase delta chain, chloroplastic / F-ATPase delta chain


分子量: 27708.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P11402
#4: タンパク質 ATP synthase gamma chain, chloroplastic / F-ATPase gamma subunit


分子量: 40119.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P05435
#5: タンパク質 ATP synthase epsilon chain, chloroplastic / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 14715.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P00833

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非ポリマー , 2種, 5分子

#6: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Chloroplast ATP synthase / タイプ: COMPLEX / 詳細: Oxidized rotary state 1 / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.59435 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 組織: Leaves
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 22500 X / 倍率（補正後）: 48077 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 43.5 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.18_3845精密化
PHENIX1.18_3845精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM4.8.6画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正
7Coot0.9-preモデルフィッティング
9RELION3.1-beta-commit-da823c初期オイラー角割当
10RELION3.1-beta-commit-da823c最終オイラー角割当
11RELION3.1-beta-commit-da823c分類
12RELION3.1-beta-commit-da823c３次元再構成
13PHENIX1.17_3644モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 304879 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 6FKF

6fkf


Accession code: 6FKF / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 64.3 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004727879
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.880937781
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04784446
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00534912
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d22.23110520

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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