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万見
- PDB-6vod: HIV-1 wild type protease with GRL-052-16A, a tricyclic cyclohexan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vod
タイトルHIV-1 wild type protease with GRL-052-16A, a tricyclic cyclohexane fused tetrahydrofuranofuran (CHf-THF) derivative as the P2 ligand
要素Protease
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / inhibitors / antiviral / multidrug-resistant / Chf-THF / backbone binding
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated activation of host apoptosis / HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...symbiont-mediated activation of host apoptosis / HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Chem-T1R / Gag-Pol polyprotein / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Wang, Y.-F. / Agniswamy, J. / Weber, I.T.
資金援助 米国, 日本, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)AI150466 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AI150461 米国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP15fk0410001 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP16fk0410101 日本
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)The Intramural Research Program of the Center for Cancer Research 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Structure-Based Design of Highly Potent HIV-1 Protease Inhibitors Containing New Tricyclic Ring P2-Ligands: Design, Synthesis, Biological, and X-ray Structural Studies.
著者: Ghosh, A.K. / Kovela, S. / Osswald, H.L. / Amano, M. / Aoki, M. / Agniswamy, J. / Wang, Y.F. / Weber, I.T. / Mitsuya, H.
履歴
登録2020年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3028
ポリマ－21,4812
非ポリマー8216
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4790 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area9630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.784, 86.209, 46.015
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protease


分子量: 10740.677 Da / 分子数: 2 / 変異: Q7K, L33I, L63I, C67A, C95A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5RZ08, UniProt: P03367*PLUS

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非ポリマー , 6種, 228分子

#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-T1R / (1R,3aS,5R,6S,7aR)-octahydro-1,6-epoxy-2-benzofuran-5-yl [(2S,3R)-3-hydroxy-4-{[(4-methoxyphenyl)sulfonyl](2-methylpropyl)amino}-1-phenylbutan-2-yl]carbamate


分子量: 588.712 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H40N2O8S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.65M NaCl, 0.1M Sodeum acetate pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2019年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→50 Å / Num. obs: 58388 / % possible obs: 89.4 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 12.511 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.086 / Χ2: 1.001 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.25-1.293.20.51832020.7290.3120.6111.00749.9
1.29-1.354.20.4541780.8370.2360.5121.00564.7
1.35-1.415.30.33855580.9380.1550.3730.99586.2
1.41-1.486.80.22863490.9750.0920.2460.99698
1.48-1.5770.16363810.9880.0650.176198.5
1.57-1.77.10.12364140.9910.0490.1321.00898.8
1.7-1.877.20.09364660.9940.0370.11.00299.2
1.87-2.147.30.0765240.9960.0280.075199.5
2.14-2.697.40.06365960.9970.0250.0681.00199.8
2.69-506.50.06967200.9690.0330.0770.99797.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.27 Å33.4 Å
Translation5.27 Å33.4 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-20000.719.2データ削減
HKL-20000.72データスケーリング
PHASER4.064 Datablock id: mmcif_pdbx.dic位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NU3

3nu3


解像度: 1.25→33.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 1.245 / SU ML: 0.024 / SU R Cruickshank DPI: 0.0484 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.048 / ESU R Free: 0.046
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1847 2991 5.1 %RANDOM
Rwork0.1591 ---
obs0.1604 55357 89.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 74.6 Å2 / Biso mean: 14.916 Å2 / Biso min: 5.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å2-0 Å20 Å2
2---0.11 Å2-0 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.25→33.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1512 0 94 222 1828
Biso mean--12.15 24.38 -
残基数----198
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0131821
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171865
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3131.7112509
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4731.6384360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1835246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.38922.31969
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.63715339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.4441510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.2271
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021983
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02353
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.36633686
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.282 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 109 -
Rwork0.358 2056 -
all-2165 -
obs--45.28 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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