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- PDB-6vo8: X-ray structure of the Cj1427 in the presence of NADH and GDP-D-g... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vo8
タイトルX-ray structure of the Cj1427 in the presence of NADH and GDP-D-glycero-D-mannoheptose, an essential NAD-dependent dehydrogenase from Campylobacter jejuni
要素Putative sugar-nucleotide epimerase/dehydratease
キーワードOXIDOREDUCTASE / capsular polysaccharide / dehydrogenase / isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; 他の既知の電子受容体を用いる / UDP-glucose 4-epimerase activity / capsule polysaccharide biosynthetic process / NADH binding / GDP binding / protein homotetramerization / oxidoreductase activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GZ0 / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / GDP-D-glycero-alpha-D-manno-heptose dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:2 (カンピロバクター)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Spencer, K.D. / Anderson, T.K. / Thoden, J.B. / Huddleston, J.P. / Raushel, F.M. / Holden, H.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122825 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2020
タイトル: Structural Analysis of Cj1427, an Essential NAD-Dependent Dehydrogenase for the Biosynthesis of the Heptose Residues in the Capsular Polysaccharides ofCampylobacter jejuni.
著者: Huddleston, J.P. / Anderson, T.K. / Spencer, K.D. / Thoden, J.B. / Raushel, F.M. / Holden, H.M.
履歴
登録2020年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative sugar-nucleotide epimerase/dehydratease
B: Putative sugar-nucleotide epimerase/dehydratease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,0406
ポリマ－73,4392
非ポリマー2,6024
水3,495194
1
A: Putative sugar-nucleotide epimerase/dehydratease
B: Putative sugar-nucleotide epimerase/dehydratease
ヘテロ分子

A: Putative sugar-nucleotide epimerase/dehydratease
B: Putative sugar-nucleotide epimerase/dehydratease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,08012
ポリマ－146,8774
非ポリマー5,2038
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.723, 98.852, 72.939
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Putative sugar-nucleotide epimerase/dehydratease


分子量: 36719.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:2 (strain ATCC 700819 / NCTC 11168) (カンピロバクター)
株: ATCC 700819 / NCTC 11168 / 遺伝子: Cj1427c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: Q0P8I7, UDP-glucose 4-epimerase
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GZ0 / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(2-azanyl-6-oxidanylidene-3~{H}-purin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(2~{R},3~{S},4~{S},5~{S},6~{S})-6-[(1~{S})-1,2-bis(oxidanyl)ethyl]-3,4,5-tris(oxidanyl)oxan-2-yl] hydrogen phosphate


分子量: 635.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N5O17P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 8-10% PEG-8000, 2%-tertbutyl alcohol, 100 mM homopipes, in the presence of 2.5 mM GDP-D-glycero-D-mannoheptose

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 28260 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.7 % / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 3174 / Rsym value: 0.351 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
SAINTデータ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6vo6

6vo6


解像度: 2.4→30.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.83 / SU B: 11.675 / SU ML: 0.258 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.469 / ESU R Free: 0.309
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2856 1590 5.6 %RANDOM
Rwork0.2063 ---
obs0.2107 26677 98.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 89.06 Å2 / Biso mean: 25.831 Å2 / Biso min: 1.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→30.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4801 0 170 194 5165
Biso mean--19.68 19.13 -
残基数----602
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0135082
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174724
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8011.6986888
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2321.60510979
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.4935599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.2822.619252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.8215893
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0611528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2678
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025497
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021059
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 118 -
Rwork0.337 1893 -
all-2011 -
obs--96.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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