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万見
- PDB-6vn2: USP7 IN COMPLEX WITH LIGAND COMPOUND 18 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vn2
タイトルUSP7 IN COMPLEX WITH LIGAND COMPOUND 18
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / USP7 / DUB / DEUBIQUITINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / negative regulation of TORC1 signaling / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / regulation of circadian rhythm / PML body / regulation of protein stability / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / rhythmic process / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / protein stabilization / nuclear body / cysteine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. ...ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Single Sheet / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-R44 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Leger, P.R. / Wustrow, D.J. / Hu, D.X. / Krapp, S. / Maskos, K. / Blaesse, M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Discovery of Potent, Selective, and Orally Bioavailable Inhibitors of USP7 with In Vivo Antitumor Activity.
著者: Leger, P.R. / Hu, D.X. / Biannic, B. / Bui, M. / Han, X. / Karbarz, E. / Maung, J. / Okano, A. / Osipov, M. / Shibuya, G.M. / Young, K. / Higgs, C. / Abraham, B. / Bradford, D. / Cho, C. / ...著者: Leger, P.R. / Hu, D.X. / Biannic, B. / Bui, M. / Han, X. / Karbarz, E. / Maung, J. / Okano, A. / Osipov, M. / Shibuya, G.M. / Young, K. / Higgs, C. / Abraham, B. / Bradford, D. / Cho, C. / Colas, C. / Jacobson, S. / Ohol, Y.M. / Pookot, D. / Rana, P. / Sanchez, J. / Shah, N. / Sun, M. / Wong, S. / Brockstedt, D.G. / Kassner, P.D. / Schwarz, J.B. / Wustrow, D.J.
履歴
登録2020年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 2.02020年6月17日Group: Non-polymer description / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _entity.formula_weight
改定 2.12024年11月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0335
ポリマ－80,9512
非ポリマー1,0813
水19811
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0463
ポリマ－40,4761
非ポリマー5702
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9872
ポリマ－40,4761
非ポリマー5111
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.044, 65.339, 85.081
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.860, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: _ / Auth seq-ID: 207 - 553 / Label seq-ID: 2 - 348

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 40475.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-R44 / 1-({7-[(2R)-5-chloro-2-(piperazine-1-carbonyl)-2,3-dihydro-1-benzofuran-7-yl]thieno[3,2-b]pyridin-2-yl}methyl)-1H-pyrrole-2,5-dione


分子量: 510.993 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H23ClN4O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: NULL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99997 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.93→84.89 Å / Num. obs: 15837 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 76.792 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rrim(I) all: 0.083 / Χ2: 0.938 / Net I/σ(I): 10.14 / Num. measured all: 37169 / Scaling rejects: 692
反射 シェル解像度: 2.93→3.18 Å / 冗長度: 2.41 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. measured obs: 156 / Num. possible: 76 / Num. unique obs: 3429 / CC1/2: 0.895 / Rrim(I) all: 0.05 / % possible all: 95

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.93→47.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 54.566 / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.52
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2899 624 3.9 %RANDOM
Rwork0.2219 ---
obs0.2245 15212 94.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 203.95 Å2 / Biso mean: 92.042 Å2 / Biso min: 12.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.13 Å20 Å2-1.05 Å2
2---0.48 Å2-0 Å2
3---6.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.93→47.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5507 0 74 14 5595
Biso mean--86.12 42.31 -
残基数----678
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0195452
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024975
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5551.977412
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.245311380
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5895676
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.51824.942257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.35715863
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8751522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2811
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026295
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021245
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 20080 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.93→3.006 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.547 38 -
Rwork0.323 1114 -
all-1152 -
obs--94.43 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.253-0.98450.24933.69330.84893.36810.15550.5135-0.4186-0.2071-0.00070.0308-0.3409-0.1789-0.15490.24140.02010.0940.49650.01470.088317.678-0.30540.027
28.08941.71191.12225.59120.71670.20630.3022-0.37120.43970.2304-0.2683-1.17430.0947-0.0203-0.0340.4853-0.0215-0.05940.8280.15680.675548.6773.73251.099
35.23431.8092-5.61720.8669-0.50514.82980.26790.18340.09450.04250.0846-0.0536-0.60.2925-0.35240.62610.0690.08280.67960.10720.821138.7060.91524.075
48.0882-1.51193.07860.382-0.58831.17520.30010.714-0.443-0.1742-0.10740.34460.15520.2971-0.19280.78430.1813-0.08370.77670.09520.8076-4.11213.58239.598
55.25210.4578-1.38484.4793-1.11612.9132-0.0007-0.2246-0.28420.3251-0.0476-0.1627-0.17470.18660.04840.394-0.01090.0920.422300.04847.0913.03178.653
67.4752-3.6033-3.65971.78461.37096.1598-0.00540.0958-0.17150.0614-0.05340.14850.0411-0.37520.05880.4711-0.07380.16020.5763-0.08760.628-24.3167.15987.125
79.1337-2.3366-1.55412.79373.74725.3842-0.0659-0.20720.1697-0.05180.1413-0.0292-0.13260.1915-0.07530.65820.00190.06820.63260.01480.5917-3.5483.076102.425
86.73121.5114-1.59984.17642.42396.37180.05210.01810.5167-0.4460.3985-1.4957-0.75161.5267-0.45070.5201-0.15840.10570.91370.09420.894824.66517.27966.552
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A207 - 326
2X-RAY DIFFRACTION1A347 - 367
3X-RAY DIFFRACTION1A396 - 408
4X-RAY DIFFRACTION1A421 - 533
5X-RAY DIFFRACTION2A327 - 346
6X-RAY DIFFRACTION2A368 - 395
7X-RAY DIFFRACTION3A409 - 420
8X-RAY DIFFRACTION4A534 - 554
9X-RAY DIFFRACTION5B207 - 326
10X-RAY DIFFRACTION5B347 - 367
11X-RAY DIFFRACTION5B396 - 408
12X-RAY DIFFRACTION5B421 - 533
13X-RAY DIFFRACTION6B327 - 346
14X-RAY DIFFRACTION6B368 - 395
15X-RAY DIFFRACTION7B409 - 420
16X-RAY DIFFRACTION8B534 - 553

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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