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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6vm1 | ||||||
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タイトル | Chloroplast ATP synthase (C3, CF1FO) | ||||||
![]() | (ATP synthase ...) x 9 | ||||||
![]() | PHOTOSYNTHESIS/TRANSLOCASE / CF1FO / ATP synthase / PHOTOSYNTHESIS / PHOTOSYNTHESIS-TRANSLOCASE complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / : / : / : / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton motive force-driven ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / photosynthetic electron transport in photosystem II ...proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / : / : / : / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton motive force-driven ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / photosynthetic electron transport in photosystem II / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / ADP binding / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å | ||||||
![]() | Yang, J.-H. / Williams, D. / Kandiah, E. / Fromme, P. / Chiu, P.-L. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis of redox modulation on chloroplast ATP synthase. 著者: Jay-How Yang / Dewight Williams / Eaazhisai Kandiah / Petra Fromme / Po-Lin Chiu / ![]() ![]() 要旨: In higher plants, chloroplast ATP synthase has a unique redox switch on its γ subunit that modulates enzyme activity to limit ATP hydrolysis at night. To understand the molecular details of the ...In higher plants, chloroplast ATP synthase has a unique redox switch on its γ subunit that modulates enzyme activity to limit ATP hydrolysis at night. To understand the molecular details of the redox modulation, we used single-particle cryo-EM to determine the structures of spinach chloroplast ATP synthase in both reduced and oxidized states. The disulfide linkage of the oxidized γ subunit introduces a torsional constraint to stabilize the two β hairpin structures. Once reduced, free cysteines alleviate this constraint, resulting in a concerted motion of the enzyme complex and a smooth transition between rotary states to facilitate the ATP synthesis. We added an uncompetitive inhibitor, tentoxin, in the reduced sample to limit the flexibility of the enzyme and obtained high-resolution details. Our cryo-EM structures provide mechanistic insight into the redox modulation of the energy regulation activity of chloroplast ATP synthase. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 700.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 497.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 21235MC ![]() 6vm4C ![]() 6vmbC ![]() 6vmdC ![]() 6vmgC ![]() 6vofC ![]() 6vogC ![]() 6vohC ![]() 6voiC ![]() 6vojC ![]() 6vokC ![]() 6volC ![]() 6vomC ![]() 6vonC ![]() 6vooC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-ATP synthase ... , 9種, 26分子 ABCDEFIJadegRQPONMZYXWVUTS
#1: タンパク質 | 分子量: 55505.199 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 53797.367 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 21013.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 24487.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #5: タンパク質 | | 分子量: 27102.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #6: タンパク質 | | 分子量: 27708.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #7: タンパク質 | | 分子量: 14715.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #8: タンパク質 | | 分子量: 40119.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #9: タンパク質 | 分子量: 7977.366 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Chloroplast ATP synthase / タイプ: COMPLEX / 詳細: Control rotary state 3 / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.59435 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 22500 X / 倍率(補正後): 48077 X / 最大 デフォーカス(公称値): -4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 43.5 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 7.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 13947 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 286 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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