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万見
- PDB-6vjy: Cryo-EM structure of Hrd1/Hrd3 monomer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vjy
タイトルCryo-EM structure of Hrd1/Hrd3 monomer
要素
  • ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase HRD1
  • ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase component HRD3
キーワードPROTEIN TRANSPORT / retro-translocon / ERAD / protein degradation
機能・相同性
機能・相同性情報


Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-M complex / detection of unfolded protein / luminal surveillance complex / Hrd1p ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / fungal-type cell wall organization / negative regulation of protein autoubiquitination / retrograde protein transport, ER to cytosol / protein autoubiquitination ...Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-M complex / detection of unfolded protein / luminal surveillance complex / Hrd1p ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / fungal-type cell wall organization / negative regulation of protein autoubiquitination / retrograde protein transport, ER to cytosol / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ERAD pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sel1 repeat / Sel1-like repeat / Sel1-like repeats. / Ring finger domain / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase component HRD3 / ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase HRD1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Wu, X. / Rapoport, T.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM052586 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2020
タイトル: Structural basis of ER-associated protein degradation mediated by the Hrd1 ubiquitin ligase complex.
著者: Xudong Wu / Marc Siggel / Sergey Ovchinnikov / Wei Mi / Vladimir Svetlov / Evgeny Nudler / Maofu Liao / Gerhard Hummer / Tom A Rapoport /
要旨: Misfolded luminal endoplasmic reticulum (ER) proteins undergo ER-associated degradation (ERAD-L): They are retrotranslocated into the cytosol, polyubiquitinated, and degraded by the proteasome. ERAD- ...Misfolded luminal endoplasmic reticulum (ER) proteins undergo ER-associated degradation (ERAD-L): They are retrotranslocated into the cytosol, polyubiquitinated, and degraded by the proteasome. ERAD-L is mediated by the Hrd1 complex (composed of Hrd1, Hrd3, Der1, Usa1, and Yos9), but the mechanism of retrotranslocation remains mysterious. Here, we report a structure of the active Hrd1 complex, as determined by cryo-electron microscopy analysis of two subcomplexes. Hrd3 and Yos9 jointly create a luminal binding site that recognizes glycosylated substrates. Hrd1 and the rhomboid-like Der1 protein form two "half-channels" with cytosolic and luminal cavities, respectively, and lateral gates facing one another in a thinned membrane region. These structures, along with crosslinking and molecular dynamics simulation results, suggest how a polypeptide loop of an ERAD-L substrate moves through the ER membrane.
履歴
登録2020年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21220
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase HRD1
A: ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase component HRD3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,5052
ポリマ－138,5052
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase HRD1 / HMG-CoA reductase degradation protein 1 / RING-type E3 ubiquitin transferase HRD1


分子量: 50265.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HRD1 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q08109, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase component HRD3 / HMG-CoA reductase degradation protein 3


分子量: 88239.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HRD3 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q05787

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Monomeric Hrd1/Hrd3 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
225 mMHEPESC8H18N2O4S1
30.06 %digitoninC56H92O291
試料濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER
撮影電子線照射量: 47.7 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4Gctf1.06CTF補正
9RELION3初期オイラー角割当
10RELION3最終オイラー角割当
12RELION3３次元再構成
19PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 197173 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0037561
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.62710238
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.7672765
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0391145
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031267

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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