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万見
- PDB-6vin: Crystallographic structure of the circularly permuted human Taspa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vin
タイトルCrystallographic structure of the circularly permuted human Taspase1 protein
要素Threonine aspartase 1
キーワードHYDROLASE / Taspase1 / enzyme / asparaginase / X-ray structure.
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; スレオニンエンドペプチターゼ / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / threonine-type endopeptidase activity / protein maturation / positive regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Threonine aspartase 1 / Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Threonine aspartase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Martin-Garcia, J.M. / Fromme, P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)NX118-107-160-007 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Structural insights into the function of the catalytically active human Taspase1.
著者: Nagaratnam, N. / Delker, S.L. / Jernigan, R. / Edwards, T.E. / Snider, J. / Thifault, D. / Williams, D. / Nannenga, B.L. / Stofega, M. / Sambucetti, L. / Hsieh, J.J. / Flint, A.J. / Fromme, P. ...著者: Nagaratnam, N. / Delker, S.L. / Jernigan, R. / Edwards, T.E. / Snider, J. / Thifault, D. / Williams, D. / Nannenga, B.L. / Stofega, M. / Sambucetti, L. / Hsieh, J.J. / Flint, A.J. / Fromme, P. / Martin-Garcia, J.M.
履歴
登録2020年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年8月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Threonine aspartase 1
B: Threonine aspartase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4792
ポリマ－82,4792
非ポリマー00
水00
1
A: Threonine aspartase 1
B: Threonine aspartase 1

A: Threonine aspartase 1
B: Threonine aspartase 1

A: Threonine aspartase 1
B: Threonine aspartase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,4386
ポリマ－247,4386
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area20880 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area86260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)196.000, 196.000, 196.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Threonine aspartase 1 / Taspase-1


分子量: 41239.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TASP1, C20orf13 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H6P5, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; スレオニンエンドペプチターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 % / 解説: Cuboids of size range between 200 and 500 microns
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 0.1 M sodium citrate pH 4.0, 1.0 M ammonium sulfate, 10% 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), and 0.4 M NaCl
PH範囲: 4.0-4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.04→49.05 Å / Num. obs: 15315 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 19.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 21.2
反射 シェル解像度: 3.04→3.11 Å / Rmerge(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 15315

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6UGK

6ugk


解像度: 3.04→49.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.74
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3074 1568 10.2 %RANDOM
Rwork0.2366 ---
obs0.2435 13749 54.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 462.8 Å2 / Biso mean: 152.987 Å2 / Biso min: 0.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.04→49.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5349 0 0 0 5349
残基数----728
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0135447
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0360.0175096
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7441.6327348
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.4691.57411826
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.3925723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.31522.08250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.09715880
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5221534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2704
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026205
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.021101
LS精密化 シェル解像度: 3.04→3.116 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 15 -
Rwork0.313 110 -
obs--6.02 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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