[日本語] English
万見
- PDB-6vdb: SETD2 in complex with a H3-variant super-substrate peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vdb
タイトルSETD2 in complex with a H3-variant super-substrate peptide
要素
  • ALA-PRO-ARG-PHE-GLY-GLY-VAL-MET-ARG-PRO-ASN-ARG
  • Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine trimethylation / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / regulation of mRNA export from nucleus / histone H3K36 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / response to alkaloid / nucleosome organization / response to type I interferon / protein-lysine N-methyltransferase activity ...peptidyl-lysine trimethylation / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / regulation of mRNA export from nucleus / histone H3K36 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / response to alkaloid / nucleosome organization / response to type I interferon / protein-lysine N-methyltransferase activity / positive regulation of ossification / regulation of protein localization to chromatin / response to metal ion / histone H3 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / endodermal cell differentiation / positive regulation of interferon-alpha production / alpha-tubulin binding / mismatch repair / positive regulation of autophagy / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of cytokinesis / stem cell differentiation / transcription elongation by RNA polymerase II / PKMTs methylate histone lysines / regulation of gene expression / chromosome / defense response to virus / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains ...Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / TFIIS/LEDGF domain superfamily / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / SET domain / WW domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / THIOCYANATE ION / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Beldar, S. / Tempel, W. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Jeltsch, A. / Min, J. / Structural Genomics Consortium / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Sequence specificity analysis of the SETD2 protein lysine methyltransferase and discovery of a SETD2 super-substrate.
著者: Schuhmacher, M.K. / Beldar, S. / Khella, M.S. / Brohm, A. / Ludwig, J. / Tempel, W. / Weirich, S. / Min, J. / Jeltsch, A.
履歴
登録2019年12月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年11月11日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
H: ALA-PRO-ARG-PHE-GLY-GLY-VAL-MET-ARG-PRO-ASN-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,72727
ポリマ－35,7802
非ポリマー1,94725
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology, PDB entry 5JLB
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2410 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area12230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.37, 76.52, 77.61
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AH

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin- ...HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin-interacting protein B / Lysine N-methyltransferase 3A / Protein-lysine N-methyltransferase SETD2 / SET domain-containing protein 2 / hSET2 / p231HBP


分子量: 34098.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SETD2, HIF1, HYPB, KIAA1732, KMT3A, SET2, HSPC069
プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): codon plus RIL (Stratagen)
参照: UniProt: Q9BYW2, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド ALA-PRO-ARG-PHE-GLY-GLY-VAL-MET-ARG-PRO-ASN-ARG


分子量: 1680.978 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 5種, 49分子

#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M KSCN, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, and 26% PEG 3350

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Ambient temp detailsCrystal-IDSerial crystal experiment
1100used in intermediate refinement steps1N
2100used in latest refinement steps1N
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 24-ID-E10.97918
回転陽極RIGAKU FR-E21.5418
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS EIGER X 16M1PIXEL2019年11月14日
RIGAKU SATURN A2002CCD2019年10月21日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979181
21.54181
反射解像度: 2.3→47.65 Å / Num. obs: 16627 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Rrim(I) all: 0.153 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allNet I/σ(I) obs
8.9-47.6599.75.80.0483410.9980.05333
2.3-2.381007.11.21616120.6641.3121.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 5jlb

5jlb


解像度: 2.3→47.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.854 / SU R Cruickshank DPI: 0.236 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.239 / SU Rfree Blow DPI: 0.209 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.21
詳細: Latest refinement rounds were against the earlier collected "in-house" copper anode data, out of concern about radiation-induced crystal damage. Cys1471 appears to be covalently modified. ...詳細: Latest refinement rounds were against the earlier collected "in-house" copper anode data, out of concern about radiation-induced crystal damage. Cys1471 appears to be covalently modified. Density support is weak and/or ambiguous for significant model features, for example SETD2 Gln1676, ligand peptide R31, R37. Two conformations of the R37 side chain were modeled to denote uncertainty in the actual conformation, rather than observation of those specific conformations, as we failed to fit a favored rotamer to the weak density.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 735 -RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.214 16545 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 46.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--19.9216 Å20 Å20 Å2
2--10.3802 Å20 Å2
3---9.5413 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→47.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1912 0 52 24 1988
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.32 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1987 14 -
Rwork0.2289 --
obs0.2282 460 99.55 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る