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- PDB-6vbe: Crystal structure of recombinant mutant H180R of human fumarase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vbe
タイトルCrystal structure of recombinant mutant H180R of human fumarase
要素Fumarate hydratase, mitochondrial
キーワードLYASE / HsFH / fumarate hydratase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of arginine metabolic process / fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / fumarate metabolic process / Citric acid cycle (TCA cycle) / arginine metabolic process / malate metabolic process / urea cycle / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / tricarboxylic acid cycle ...regulation of arginine metabolic process / fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / fumarate metabolic process / Citric acid cycle (TCA cycle) / arginine metabolic process / malate metabolic process / urea cycle / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / tricarboxylic acid cycle / Mitochondrial protein degradation / homeostasis of number of cells within a tissue / site of double-strand break / chromosome / positive regulation of cold-induced thermogenesis / histone binding / mitochondrial matrix / DNA repair / DNA damage response / mitochondrion / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
L(+)-TARTARIC ACID / Fumarate hydratase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.899 Å
データ登録者Ajalla, M.A.A. / Nonato, M.C.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Coordination for the Improvement of Higher Education Personnel ブラジル
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of recombinant mutant H180R of human fumarase
著者: Ajalla, M.A.A. / Notato, M.C.
履歴
登録2019年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fumarate hydratase, mitochondrial
B: Fumarate hydratase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,7436
ポリマ－100,3172
非ポリマー4264
水10,431579
1
A: Fumarate hydratase, mitochondrial
B: Fumarate hydratase, mitochondrial
ヘテロ分子

A: Fumarate hydratase, mitochondrial
B: Fumarate hydratase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,48712
ポリマ－200,6344
非ポリマー8538
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_544x,x-y-1,-z-1/61
Buried area32230 Å2
ΔGint-180 kcal/mol
Surface area54520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)189.880, 189.880, 115.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-848-

HOH

21A-910-

HOH

31A-928-

HOH

41B-725-

HOH

51B-866-

HOH

61B-915-

HOH

71B-944-

HOH

81B-951-

HOH

91B-971-

HOH

101B-972-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Fumarate hydratase, mitochondrial / HsFH


分子量: 50158.441 Da / 分子数: 2 / 変異: H180R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FH / プラスミド: pET28a-SUMO / 詳細 (発現宿主): pET28a modified vector / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P07954, fumarate hydratase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 579 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.1 %
結晶化温度: 294 K / 手法: liquid diffusion / 詳細: 0.2 M Amonium tartrate dibasic, 14% (m/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月6日
放射モノクロメーター: chanel cut cryogenically cooled monochromator crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.899→49.302 Å / Num. obs: 182979 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 22.3 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Num. unique obs: 6844 / CC1/2: 0.338

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UPP

5upp


解像度: 1.899→49.302 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.72
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1927 9163 5.01 %
Rwork0.1648 --
obs0.1662 182979 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 100.03 Å2 / Biso mean: 44.309 Å2 / Biso min: 23.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.899→49.302 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6901 0 28 579 7508
Biso mean--53.18 47.74 -
残基数----924
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087134
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8649687
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8172616
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521125
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061268
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.899-1.92010.45142880.4346547794
1.9201-1.94270.40423020.38675787100
1.9427-1.96640.38063030.3481583199
1.9664-1.99130.35613050.3196573899
1.9913-2.01750.35753100.2935820100
2.0175-2.04510.28923040.27925761100
2.0451-2.07430.30293020.2766577299
2.0743-2.10530.28793030.2683581599
2.1053-2.13820.28023040.2605581499
2.1382-2.17330.26873080.25225750100
2.1733-2.21070.23743100.21255811100
2.2107-2.25090.22163040.19765806100
2.2509-2.29420.22213040.18895816100
2.2942-2.34110.19853060.18155798100
2.3411-2.3920.22223050.17945809100
2.392-2.44760.21623040.17345777100
2.4476-2.50880.22043060.17755827100
2.5088-2.57660.23783060.17645792100
2.5766-2.65250.22053070.16875807100
2.6525-2.73810.20273060.15815839100
2.7381-2.83590.21362970.15955800100
2.8359-2.94940.2013100.15145820100
2.9494-3.08370.1763120.15085832100
3.0837-3.24620.17233060.15175788100
3.2462-3.44950.19153070.15295822100
3.4495-3.71580.16263090.14375830100
3.7158-4.08960.16293110.12425814100
4.0896-4.6810.13693120.11645800100
4.681-5.8960.1593120.14625834100
5.896-49.3020.13623000.13955829100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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