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- PDB-6vaa: Structure of the Fanconi Anemia ID complex bound to ICL DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vaa
タイトルStructure of the Fanconi Anemia ID complex bound to ICL DNA
要素
  • DNA (26-MER)
  • DNA (5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
  • DNA (5'-D(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
  • DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
  • Fanconi anemia group D2 protein
  • Fanconi anemia, complementation group I
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / DNA repair / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of CD40 signaling pathway / double-strand break repair involved in meiotic recombination / gamete generation / homologous chromosome pairing at meiosis / regulation of regulatory T cell differentiation / neuronal stem cell population maintenance / brain morphogenesis / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / DNA repair complex / interstrand cross-link repair ...regulation of CD40 signaling pathway / double-strand break repair involved in meiotic recombination / gamete generation / homologous chromosome pairing at meiosis / regulation of regulatory T cell differentiation / neuronal stem cell population maintenance / brain morphogenesis / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / DNA repair complex / interstrand cross-link repair / condensed chromosome / DNA polymerase binding / positive regulation of protein ubiquitination / Fanconi Anemia Pathway / response to gamma radiation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / cellular response to oxidative stress / regulation of inflammatory response / nuclear body / DNA repair / chromatin / nucleolus / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fanconi anemia group I protein / FANCI solenoid 1 cap / FANCI solenoid 1 domain / FANCI helical domain 1 / FANCI helical domain 2 / FANCI solenoid 3 domain / FANCI solenoid 4 domain / FANCI solenoid 2 domain / FANCI solenoid 1 cap / FANCI solenoid 1 ...Fanconi anemia group I protein / FANCI solenoid 1 cap / FANCI solenoid 1 domain / FANCI helical domain 1 / FANCI helical domain 2 / FANCI solenoid 3 domain / FANCI solenoid 4 domain / FANCI solenoid 2 domain / FANCI solenoid 1 cap / FANCI solenoid 1 / FANCI solenoid 2 / FANCI solenoid 3 / FANCI solenoid 4 / FANCI helical domain 1 / FANCI helical domain 2 / Fanconi anaemia protein FANCD2 / Fanconi anaemia protein FancD2 nuclease
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Fanconi anemia, complementation group I / Fanconi anemia group D2 protein / Fanconi anemia group I protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Pavletich, N.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: DNA clamp function of the monoubiquitinated Fanconi anaemia ID complex.
著者: Renjing Wang / Shengliu Wang / Ankita Dhar / Christopher Peralta / Nikola P Pavletich /
要旨: The ID complex, involving the proteins FANCI and FANCD2, is required for the repair of DNA interstrand crosslinks (ICL) and related lesions. These proteins are mutated in Fanconi anaemia, a disease ...The ID complex, involving the proteins FANCI and FANCD2, is required for the repair of DNA interstrand crosslinks (ICL) and related lesions. These proteins are mutated in Fanconi anaemia, a disease in which patients are predisposed to cancer. The Fanconi anaemia pathway of ICL repair is activated when a replication fork stalls at an ICL; this triggers monoubiquitination of the ID complex, in which one ubiquitin molecule is conjugated to each of FANCI and FANCD2. Monoubiquitination of ID is essential for ICL repair by excision, translesion synthesis and homologous recombination; however, its function remains unknown. Here we report a cryo-electron microscopy structure of the monoubiquitinated human ID complex bound to DNA, and reveal that it forms a closed ring that encircles the DNA. By comparison with the structure of the non-ubiquitinated ID complex bound to ICL DNA-which we also report here-we show that monoubiquitination triggers a complete rearrangement of the open, trough-like ID structure through the ubiquitin of one protomer binding to the other protomer in a reciprocal fashion. These structures-together with biochemical data-indicate that the monoubiquitinated ID complex loses its preference for ICL and related branched DNA structures, and becomes a sliding DNA clamp that can coordinate the subsequent repair reactions. Our findings also reveal how monoubiquitination in general can induce an alternative protein structure with a new function.
履歴
登録2019年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21134
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fanconi anemia, complementation group I
B: Fanconi anemia group D2 protein
W: DNA (26-MER)
X: DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
Y: DNA (5'-D(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
Z: DNA (5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,1986
ポリマ－337,1986
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Fanconi anemia, complementation group I


分子量: 149566.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FANCI
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: B7ZMF2, UniProt: Q9NVI1*PLUS
#2: タンパク質 Fanconi anemia group D2 protein / Protein FACD2


分子量: 164314.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FANCD2, FACD
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BXW9

-
DNA鎖 , 4種, 4分子 WXYZ

#3: DNA鎖 DNA (26-MER)


分子量: 8411.627 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')


分子量: 5430.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')


分子量: 4653.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#6: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')


分子量: 4822.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: FANCI-FANCD2-DNA complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 51 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0238 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFIND4CTF補正
7Oモデルフィッティング
9RELION3初期オイラー角割当
13REFMAC5モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 231943 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 169 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Rfactor
原子モデル構築PDB-ID: 3S4W

3s4w


Accession code: 3S4W / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 3.4→3.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.847 / SU B: 55.551 / SU ML: 0.389 / ESU R: 0.646
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.34249 --
obs0.34249 143563 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 174.481 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.49 Å2-1.01 Å2-0.62 Å2
2---1.3 Å2-1.98 Å2
3---1.79 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 20055
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0110.01320620
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0060.01718997
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4151.58628075
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.5671.63444257
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.9515.1212679
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg37.43623.674890
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg17.443153585
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg17.4991579
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.2290.2072786
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0080.0221196
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0040.023928
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it2.8850.2339259
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other2.8850.2339258
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it4.7340.33911530
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other4.7330.33911531
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it0.7630.19211361
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other0.7630.19211360
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other1.2230.28816546
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined3.6652.6553015
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other3.6652.6553014
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.35→3.437 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.587 10623 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.5654-1.738-1.29422.93520.65172.6728-0.07230.12820.1921-0.13240.0567-0.6438-0.01921.10920.01562.0941-0.17290.23051.7430.14872.5691132.665596.185745.9998
217.99111.8441-1.33748.8455-1.16796.65240.005-0.46321.7502-0.1397-0.0653-0.6458-0.98680.1060.06020.88340.03620.01370.5559-0.02351.492898.092292.175652.1535
315.6107-3.2274-2.72312.19763.87436.9806-0.0849-0.26790.74130.13020.0913-0.0943-0.8775-0.4066-0.00640.4494-0.00350.00330.35970.0110.894276.780586.295556.2756
412.51664.22082.9434.97412.13851.25160.11910.2059-0.059-0.1314-0.32350.7310.1109-0.43090.20440.94520.05430.03450.8040.0321.12748.471763.133744.4485
58.1957-0.1678-0.41766.3371-0.9521.596-0.1514-0.832-0.33880.6088-0.33811.0160.5315-1.31950.48951.7692-0.11870.16611.7717-0.33072.217420.223665.822456.67
613.05221.69450.84878.80941.02355.68480.0455-0.36370.79840.1636-0.50581.3619-0.7163-0.93370.46031.28750.1469-0.1670.9855-0.30741.595831.334986.731354.8689
79.49041.02211.57917.62072.50554.4292-0.0332-0.12881.11580.1426-0.36320.8821-0.8146-0.98930.39641.72960.0759-0.3331.3677-0.0921.855441.8297103.816365.5598
86.5006-2.5552-1.5015.0863.475.49830.1175-1.230.64660.87820.07920.0529-0.50090.0664-0.19671.76950.0789-0.26451.8132-0.18221.853559.4055107.461280.5093
91.3953-1.26030.18772.63022.85117.8829-0.2026-1.02630.47730.71380.7517-0.7752-0.33420.8892-0.54912.45350.0279-0.55962.8745-0.16712.525973.2489105.796388.3997
105.97731.63586.95596.24563.93429.69330.08360.9875-0.5507-1.1852-0.06621.07770.1985-0.3071-0.01742.32740.0905-0.21432.69020.00642.206335.008740.852922.9417
115.8691.55876.705711.2881-0.138811.00910.52370.5728-1.4807-0.3399-0.22180.05621.6379-0.1853-0.30191.54510.0932-0.28061.50690.04992.155753.86134.391738.1183
1211.84385.01227.901311.6707-0.17746.98640.8604-0.182-1.57990.1158-0.4984-0.51360.81720.4711-0.3621.35080.0108-0.09881.23560.32321.962271.311640.047447.9777
1319.69254.34660.55029.40950.41253.1404-0.027-0.5446-1.40620.2286-0.2392-0.40730.35050.31840.26620.8363-0.0037-0.11460.67520.40771.368888.533353.168850.9828
1421.80046.8842-5.76246.8732-0.80712.3004-0.21451.2012-0.5341-0.94050.333-1.4196-0.02910.43-0.11851.0370.05820.12471.14670.28782.0469115.892372.612544.9401
156.7710.1645-0.02074.07780.32675.38350.07580.080.23810.10830.0232-0.5121-0.46320.7488-0.0991.95690.09250.07041.62630.38682.6026147.245461.674455.0738
167.39580.7178-0.8127.0775-1.29623.9522-0.12330.3499-0.8198-0.11110.04140.06730.8301-0.15710.08191.9355-0.07610.24531.63810.42662.7177131.639235.872960.0547
177.31460.89920.16273.18971.34825.5177-0.0481-2.1837-0.56971.103-0.00880.1388-0.2607-0.54110.05692.88820.07040.34592.520.61383.0053120.697826.749483.1098
180.08650.0142-0.03450.0183-0.01210.01660.1356-0.41540.3970.11070.09880.225-0.06070.0971-0.23433.79890.0668-0.03313.7044-0.15994.1719100.03426.839294.3324
197.69750.2275-1.29080.9521-0.06721.2575-3.39980.72710.27250.49661.652-0.0430.5313-0.09531.74783.47610.0134-0.04173.170.00573.09759.194377.652180.9911
201.084-3.9131.052518.5718-1.19763.35540.61450.2298-0.0139-0.9978-1.22010.2323-0.0129-0.14990.60563.1918-0.3520.14983.3142-0.16293.228293.416891.352285.1842
219.9069-3.84924.31552.4218-1.51923.5175-3.06110.9604-2.13591.59741.6020.8421-2.32260.9561.45923.9050.0376-0.18834.22450.01374.0869112.790452.554886.4998
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1ELECTRON MICROSCOPY1A1 - 169
2ELECTRON MICROSCOPY2A170 - 305
3ELECTRON MICROSCOPY3A306 - 398
4ELECTRON MICROSCOPY4A411 - 684
5ELECTRON MICROSCOPY5A696 - 791
6ELECTRON MICROSCOPY6A801 - 934
7ELECTRON MICROSCOPY7A949 - 1039
8ELECTRON MICROSCOPY8A1040 - 1154
9ELECTRON MICROSCOPY9A1155 - 1280
10ELECTRON MICROSCOPY10B45 - 187
11ELECTRON MICROSCOPY11B188 - 254
12ELECTRON MICROSCOPY12B255 - 311
13ELECTRON MICROSCOPY13B337 - 465
14ELECTRON MICROSCOPY14B466 - 623
15ELECTRON MICROSCOPY15B624 - 839
16ELECTRON MICROSCOPY16B916 - 1145
17ELECTRON MICROSCOPY17B1150 - 1250
18ELECTRON MICROSCOPY18B1251 - 1376
19ELECTRON MICROSCOPY19X2 - 19
20ELECTRON MICROSCOPY19W30 - 48
21ELECTRON MICROSCOPY20W22 - 28
22ELECTRON MICROSCOPY21Y14 - 28
23ELECTRON MICROSCOPY21Z21 - 36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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