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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6v84 | |||||||||||||||
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タイトル | CFTR Associated Ligand (CAL) PDZ domain bound to peptidomimetic LyCALAc | |||||||||||||||
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![]() | PEPTIDE BINDING PROTEIN/INHIBITOR / PDZ domain / Inhibitor / Complex / Peptidomimetic / PEPTIDE BINDING PROTEIN / PEPTIDE BINDING PROTEIN-INHIBITOR complex | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of anion channel activity / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / negative regulation of protein localization to cell surface / Golgi-associated vesicle membrane / Golgi to plasma membrane transport / apical protein localization / molecular sequestering activity / trans-Golgi network transport vesicle / RHOQ GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport ...negative regulation of anion channel activity / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / negative regulation of protein localization to cell surface / Golgi-associated vesicle membrane / Golgi to plasma membrane transport / apical protein localization / molecular sequestering activity / trans-Golgi network transport vesicle / RHOQ GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein transport / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / Golgi membrane / lysosomal membrane / dendrite / Golgi apparatus / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) | |||||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Gill, N.P. / Madden, D.R. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: CFTR Associated Ligand (CAL) PDZ domain bound to peptidomimetic LyCALAc 著者: Gill, N.P. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 62.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 40.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 460.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 461 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4nmoS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9353.722 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1129.288 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Engineered / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) #3: 化合物 | ChemComp-GOL / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.14 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 5.5 mg/mL CAL PDZ, 1 mM LyCALAc peptide, 35% (w/v) PEG 8000, 150 mM NaCl, 100 mM Tris pH 7.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月10日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.8263 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.64→50 Å / Num. obs: 20936 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 5.59 % / Biso Wilson estimate: 14.19 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rrim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 14.45 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4NMO 解像度: 1.64→34.24 Å / SU ML: 0.1863 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 20.6707
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 17.37 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.64→34.24 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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