[日本語] English
万見
- PDB-6v7m: Crystal structure of a proteolytically cleaved, amino terminal do... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v7m
タイトルCrystal structure of a proteolytically cleaved, amino terminal domain of apolipoprotein E3
要素(Apolipoprotein E) x 2
キーワードLIPID TRANSPORT / proteolysis / Alzheimers / lipid / lipoprotein / lipids / disease
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of cholesterol biosynthetic process ...lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / maintenance of location in cell / regulation of amyloid-beta clearance / positive regulation of lipoprotein transport / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / chylomicron remnant clearance / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle / acylglycerol homeostasis / NMDA glutamate receptor clustering / very-low-density lipoprotein particle remodeling / Chylomicron clearance / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron remodeling / lipid transporter activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / response to caloric restriction / cellular response to lipoprotein particle stimulus / very-low-density lipoprotein particle clearance / regulation of amyloid fibril formation / Chylomicron assembly / high-density lipoprotein particle clearance / phospholipid efflux / chylomicron / regulation of protein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / lipoprotein catabolic process / AMPA glutamate receptor clustering / high-density lipoprotein particle remodeling / melanosome organization / positive regulation of cholesterol metabolic process / multivesicular body, internal vesicle / regulation of behavioral fear response / reverse cholesterol transport / positive regulation of amyloid-beta clearance / host-mediated activation of viral process / high-density lipoprotein particle assembly / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / high-density lipoprotein particle / protein import / very-low-density lipoprotein particle / cholesterol catabolic process / heparan sulfate proteoglycan binding / low-density lipoprotein particle remodeling / amyloid precursor protein metabolic process / negative regulation of amyloid fibril formation / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of Cdc42 protein signal transduction / synaptic transmission, cholinergic / HDL remodeling / negative regulation of endothelial cell migration / cholesterol efflux / regulation of cholesterol metabolic process / artery morphogenesis / regulation of axon extension / negative regulation of protein metabolic process / triglyceride homeostasis / Scavenging by Class A Receptors / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of amyloid fibril formation / regulation of innate immune response / virion assembly / positive regulation of dendritic spine development / negative regulation of endothelial cell proliferation / response to dietary excess / negative regulation of amyloid-beta formation / antioxidant activity / locomotory exploration behavior / negative regulation of MAP kinase activity / lipoprotein particle binding / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of endocytosis / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of cholesterol efflux / regulation of neuronal synaptic plasticity / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of protein secretion / long-term memory / fatty acid homeostasis / long-chain fatty acid transport / regulation of protein-containing complex assembly / synaptic cleft / intracellular transport
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Apolipoprotein E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者McPherson, A.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of a proteolytically cleaved, amino terminal domain of apolipoprotein E3.
著者: McPherson, A.
履歴
登録2019年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein E
B: Apolipoprotein E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3293
ポリマ－21,2342
非ポリマー951
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: prepared from natural source - human serum
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area8900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.330, 54.450, 86.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein E / Apo-E


分子量: 11812.354 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-100 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOE / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02649
#2: タンパク質 Apolipoprotein E / Apo-E


分子量: 9421.833 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 101-183 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOE / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02649
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: Crystallization was by sitting drop vapor diffusion in Cryschem plates at room temperature. Reservoirs were 16% to 18 % 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD) buffered with 0.1 M sodium acetate at pH ...詳細: Crystallization was by sitting drop vapor diffusion in Cryschem plates at room temperature. Reservoirs were 16% to 18 % 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD) buffered with 0.1 M sodium acetate at pH 5.8 and including 0.25% octyl-beta-D-1-thioglucopyranoside. The droplets were initial composed of equal amounts of the reservoir and an 8 mg/ml solution of the protein in 0.02 M ammonium carbonate.
PH範囲: 5.8 - 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年6月15日
放射モノクロメーター: Supper graphite crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→46.33 Å / Num. obs: 11748 / % possible obs: 86 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / CC1/2: 0.968 / Rmerge(I) obs: 0.241 / Rpim(I) all: 0.127 / Rrim(I) all: 0.277 / Rsym value: 0.24 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル解像度: 2.01→2.06 Å / Rmerge(I) obs: 0.528 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 207 / CC1/2: 0.096 / Rpim(I) all: 0.528 / Rrim(I) all: 0.747

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
SDMSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NFN

1nfn


解像度: 2→46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 17.414 / SU ML: 0.193 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.214 / ESU R Free: 0.197
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2598 572 5 %RANDOM
Rwork0.2025 ---
obs0.2054 10817 82.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 194.46 Å2 / Biso mean: 49.084 Å2 / Biso min: 15.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.74 Å20 Å20 Å2
2---1.92 Å20 Å2
3---0.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1205 0 5 82 1292
Biso mean--94.82 47.93 -
残基数----147
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0131250
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0181194
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2871.6511682
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2081.5852756
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1575152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.88220.57587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.75915251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7071518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.2151
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02284
LS精密化 シェル解像度: 2.002→2.054 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.466 11 -
Rwork0.441 174 -
all-185 -
obs--18.74 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.0876 Å / Origin y: 39.3224 Å / Origin z: 59.014 Å
111213212223313233
T0.0376 Å2-0.0064 Å20.0165 Å2-0.1289 Å2-0.0056 Å2--0.0111 Å2
L1.0419 °2-0.429 °2-1.1919 °2-0.9472 °20.4546 °2--1.3723 °2
S-0.0522 Å °-0.0512 Å °-0.0576 Å °0.1852 Å °-0.0121 Å °0.0825 Å °0.0542 Å °0.0902 Å °0.0643 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る