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- PDB-6v5f: L-asparaginase from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v5f
タイトルL-asparaginase from Escherichia coli
要素L-asparaginase 2
キーワードHYDROLASE / L-asparaginase / catalytic mechanism / leukemia
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine catabolic process / asparaginase / asparaginase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homotetramerization / periplasmic space / protein-containing complex / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like ...L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / SUCCINIC ACID / L-asparaginase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Souza, T.A.C.B. / Morais, S.B. / Morini, F.S. / Meissner, G.O.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: L-asparaginase from Escherichia coli: Novel insights about the behavior of flexible part of the active site
著者: Souza, T.A.C.B. / Morais, S.B. / Morini, F.S. / Meissner, G.O.
履歴
登録2019年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
C: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,0108
ポリマ－138,5074
非ポリマー5024
水3,783210
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16250 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area37910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.917, 125.435, 68.816
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.940, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 1 through 10 or resid 45...
21(chain B and (resid 1 through 10 or resid 45...
31(chain C and (resid 1 through 10 or resid 45...
41(chain D and (resid 1 through 10 or resid 45...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 1 through 10 or resid 45...A1 - 10
121(chain A and (resid 1 through 10 or resid 45...A45 - 77
131(chain A and (resid 1 through 10 or resid 45...A79 - 184
141(chain A and (resid 1 through 10 or resid 45...A186 - 195
151(chain A and (resid 1 through 10 or resid 45...A1 - 326
161(chain A and (resid 1 through 10 or resid 45...A265 - 280
171(chain A and (resid 1 through 10 or resid 45...A289 - 325
211(chain B and (resid 1 through 10 or resid 45...B1 - 10
221(chain B and (resid 1 through 10 or resid 45...B45 - 48
231(chain B and (resid 1 through 10 or resid 45...B50 - 18
241(chain B and (resid 1 through 10 or resid 45...B1 - 326
251(chain B and (resid 1 through 10 or resid 45...B265 - 280
261(chain B and (resid 1 through 10 or resid 45...B265 - 280
271(chain B and (resid 1 through 10 or resid 45...B289 - 325
311(chain C and (resid 1 through 10 or resid 45...C1 - 10
321(chain C and (resid 1 through 10 or resid 45...C45 - 48
331(chain C and (resid 1 through 10 or resid 45...C50 - 77
341(chain C and (resid 1 through 10 or resid 45...C79 - 184
351(chain C and (resid 1 through 10 or resid 45...C186 - 280
361(chain C and (resid 1 through 10 or resid 45...C289 - 325
411(chain D and (resid 1 through 10 or resid 45...D1 - 10
421(chain D and (resid 1 through 10 or resid 45...D45 - 48
431(chain D and (resid 1 through 10 or resid 45...D50 - 77
441(chain D and (resid 1 through 10 or resid 45...D79 - 195
451(chain D and (resid 1 through 10 or resid 45...D197 - 263
461(chain D and (resid 1 through 10 or resid 45...D265 - 325

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要素

#1: タンパク質
L-asparaginase 2 / L-asparaginase II / L-ASNase II / L-asparagine amidohydrolase II


分子量: 34626.809 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00805, asparaginase
#2: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C4H7NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID / コハク酸


分子量: 118.088 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.75 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M succinic acid pH 7.0, 15% (w/v) polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.4587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.4587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 105403 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 3.15 % / Biso Wilson estimate: 48.634 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rrim(I) all: 0.199 / Χ2: 1.496 / Net I/σ(I): 5.38
反射 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / 冗長度: 2.413 % / Mean I/σ(I) obs: 0.33 / Num. unique obs: 16633 / CC1/2: 0.214 / Rrim(I) all: 3.401 / % possible all: 95.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.2 Å33.37 Å
Translation2.2 Å33.37 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
PHASER2.8.0位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3eca

3eca


解像度: 2.1→33.37 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2976 1976 3.87 %
Rwork0.2298 49025 -
obs0.2325 51001 93.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 87.13 Å2 / Biso mean: 43.543 Å2 / Biso min: 21.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→33.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9179 0 34 210 9423
Biso mean--45.45 41.28 -
残基数----1227
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3272X-RAY DIFFRACTION8.888TORSIONAL
12B3272X-RAY DIFFRACTION8.888TORSIONAL
13C3272X-RAY DIFFRACTION8.888TORSIONAL
14D3272X-RAY DIFFRACTION8.888TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.160.3804840.36872182226658
2.16-2.220.37211280.3553130325884
2.22-2.280.34861330.32793310344389
2.28-2.350.39631430.32173563370696
2.35-2.440.44491450.32893611375697
2.44-2.540.34351510.283837213872100
2.54-2.650.33331510.269637293880100
2.65-2.790.34271500.25237173867100
2.79-2.970.3021490.247136973846100
2.97-3.190.29891520.228537613913100
3.19-3.520.29161520.211737353887100
3.52-4.020.34661400.24343476361693
4.02-5.060.26241450.1933617376296
5.07-33.370.21121530.16583776392999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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